Protéine

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Représentation tridimensionnelle d'une protéine (ici une molécule d'hémoglobine). On observe les hélices α représentées en couleur, ainsi que les quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine.

Une protéine est une macromolécule biologique formées d'une ou de plusieurs chaînes polypeptidiques. Chacune de ces chaînes est constituée de résidus d'acides aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques. On parle généralement de peptide jusqu'à une cinquantaine de résidus dans la molécule, et de protéine au-delà[1]. Les gènes encodent 22 acides aminés, dits protéinogènes, qui sont incorporés directement par les ribosomes lors de la synthèse des protéines. Des modifications post-traductionnelles peuvent cependant altérer significativement les résidus d'acides aminés une fois la protéine synthétisée, ce qui a pour effet d'en modifier les propriétés physicochimiques. Il est également fréquent que des molécules non protéiques, appelées groupes prosthétiques, interagissent avec des protéines de façon déterminante pour leur fonction biologique : c'est par exemple le cas de l'hème dans l'hémoglobine, sans lequel cette protéine ne pourrait pas transporter l'oxygène dans le sang.

La nature des protéines est déterminée avant tout par leur séquence en acides aminés. Celle-ci dépend directement de la séquences nucléotidique des gènes qui encodent ces protéines. La séquence en acides aminés d'un polypeptide constitue sa structure primaire. Les acides aminés ayant des propriétés chimiques fort diverses, leur disposition le long de la chaîne polypeptidique détermine leur arrangement spatial. Celui-ci est décrit localement par leur structure secondaire, stabilisée par des liaisons hydrogène entre résidus d'acides aminés voisins, et globalement par leur structure tertiaire, stabilisée par l'ensemble des interactions entre les résidus — parfois très éloignés sur la séquence peptidique mais mis en contact spatialement par le repliement de la protéine — ainsi qu'entre la protéine elle-même et son environnement ; la réticulation de plusieurs chaînes peptidiques entre elles par des ponts disulfure entre résidus de cystéine est également décrite au niveau de la structure tertiaire de la protéine. Enfin, l'assemblage de plusieurs sous-unités protéiques pour former un complexe fonctionnel est décrit par la structure quaternaire de cet ensemble.

Les protéines assurent une multitude de fonctions au sein de la cellule vivante et dans les tissus : rôle structurel (actine, collagène), dans la mobilité (myosine), dans le conditionnement de l'ADN (histones), dans la régulation de l'expression génétique (facteurs de transcription), dans la signalisation cellulaire (récepteurs membranaires) ou encore comme catalyseurs (enzymes).

Au laboratoire, elles peuvent être séparées des autres constituants cellulaires à l'aide de diverses techniques telles que l'ultracentrifugation, la précipitation, l'électrophorèse et la chromatographie. Le génie génétique a introduit un grand nombre de méthodes permettant de faciliter la purification des protéines. Leur structure peut être étudiée par immunohistochimie, par mutagenèse dirigée, par cristallographie aux rayons X, par résonance magnétique nucléaire et par spectrométrie de masse.

Étymologie[modifier | modifier le code]

Gerardus Johannes Mulder.

Les protéines furent découvertes à partir de 1835 aux Pays-Bas par le chimiste organicien Gerardus Johannes Mulder[2] (1802-1880), sous le nom de wortelstof. C'est son illustre confrère suédois, Jöns Jacob Berzelius, qui lui suggéra en 1838 le nom de protéine.
Le terme protéine vient du grec ancien prôtos qui signifie premier, essentiel. Ceci fait probablement référence au fait que les protéines sont indispensables à la vie et qu'elles constituent souvent la part majoritaire (≈ 60 %) du poids sec des cellules. Une autre théorie, voudrait que protéine fasse référence, comme l'adjectif protéiforme, au dieu grec Protée qui pouvait changer de forme à volonté. Les protéines adoptent en effet de multiples formes et assurent de multiples fonctions. Mais ceci ne fut découvert que bien plus tard, au cours du XXe siècle.

Synthèse[modifier | modifier le code]

Article détaillé : Synthèse des protéines.

Les protéines sont assemblées à partir des acides aminés en fonction de l'information présente dans les gènes. Leur synthèse se fait en trois étapes :

L'assemblage d'une protéine se fait donc acide aminé par acide aminé de son extrémité N-terminale à son extrémité C-terminale. Après sa synthèse par le ribosome, la protéine peut subir des modifications post-traductionnelles, clivages, maturations. Enfin, chez certains organismes, des processus d'épissage alternatif de l'ARN messager peuvent entraîner la production de plusieurs formes différentes d'une protéine à partir d'un même gène.

Protéome[modifier | modifier le code]

Le protéome constitue l'ensemble de toutes les protéines d'un organisme, d'un tissu ou d'une cellule. En effet, toutes les cellules de l'organisme possèdent le même génome (même ADN) mais en fonction de son rôle, chacune d'elles exprimera des protéines différentes (hémoglobine dans les hématies, insuline dans les cellules bêta du pancréas, certaines enzymes pour le foie, etc).

Début 2012, plus de 3000 génomes d'organismes vivants ont été séquencés et plus de 7000 sont en cours de séquençage.
Les génomes des organismes modèles principaux tels que la bactérie Escherichia coli, la levure Saccharomyces cerevisiae, la plante Arabidopsis thaliana et de nombreux autres génomes dont celui de l'homme[3] ayant été décryptés, il est admis que la quasi-totalité des gènes a pu être définie.
Par contre l'inventaire des protéines actives (ou protéome) dans un organisme est encore loin d'être établi. En effet, notamment en raison de la variabilité des processus d'activation et de régulation des protéines, cet inventaire n'est pas le résultat de la simple traduction de chaque gène qui donnerait une protéine active : par exemple certains gènes peuvent donner plusieurs formes différentes d'une protéine, ou encore de nombreuses protéines doivent être modifiées pour être actives.

Structure[modifier | modifier le code]

Article détaillé : Structure des protéines.
Des exemples de la structure des protéines de la PDB

Les protéines sont des objets moléculaires dont la description précise introduit la notion de structures (de manière plus ou moins hiérarchique).

Pour la première fois en 1957, John Kendrew et Max Perutz, par cristallographie et diffraction des rayons X, ont pu décrire la structure en trois dimensions de la myoglobine et de l'hémoglobine.

La fonction des protéines est conférée par leur structure tridimensionnelle[4], c'est-à-dire la manière dont les acides aminés sont agencés les uns par rapport aux autres dans l'espace. C'est la raison pour laquelle les méthodes de détermination des structures tridimensionnelles ainsi que les mesures de la dynamique des protéines sont importantes et constituent depuis un champ de recherche très actif. En plus de ces méthodes expérimentales, de nombreuses études portent sur des méthodes informatiques de prédiction de la structure 3D à partir de la séquence.

L'ordre dans lequel les acides aminés s'enchaînent est codé par le génome et constitue la structure primaire de la protéine. La protéine se replie sur elle-même pour former des structures secondaires, dont les plus importantes quantitativement sont l'hélice alpha et le feuillet bêta, ce qui permet de créer des liaisons hydrogènes entre les atomes de carbone et d'azote des deux liaisons peptidiques voisines. Puis, les différentes structures secondaires sont agencées les unes par rapport aux autres pour former la structure tertiaire, souvent renforcée par des ponts disulfure. Les forces qui gouvernent ce repliement sont les forces physiques classiques. Dans le cas des protéines formées par l'agencement de plusieurs chaînes, la structure quaternaire décrit la position relative des sous-unités les unes par rapport aux autres.
Il existe plusieurs protéines chaperonnes qui facilitent, voire sont nécessaires, au repliement des protéines vers l'état actif. Le repliement des protéines fait l'objet de recherches intenses dans le domaine de la biologie structurale, alliant les techniques de la biophysique moléculaire et de la biologie cellulaire principalement.

Propriétés[modifier | modifier le code]

Fonctions[modifier | modifier le code]

Article détaillé : Fonction des protéines.

Les protéines remplissent des fonctions très diverses au sein de la cellule et de l'organisme[5]:

  • les protéines de structure, qui permettent à la cellule de maintenir son organisation dans l'espace, et qui sont les constituants du cytosquelette ;
  • les protéines de transport, qui assurent le transfert des différentes molécules dans et en dehors des cellules ;
  • les protéines régulatrices, qui modulent l'activité d'autres protéines ou qui contrôlent l'expression des gènes ;
  • les protéines de signalisation, qui captent les signaux extérieurs, et assurent leur transmission dans la cellule ou l'organisme ; il en existe plusieurs sortes :
    • par exemple : les protéines hormonales , qui contribuent à coordonner les activités d'un organisme en agissant comme des signaux entre les cellules ;
  • les protéines réceptrices, qui détectent les molécules messagères et les autres signaux pour que la cellule agisse en conséquence :
    • les protéines sensorielles détectent les signaux environnementaux (ex. : lumière) et répondent en émettant des signaux dans la cellule ;
    • les récepteurs d'hormone détectent les hormones et envoient des signaux à la cellule pour qu'elle agisse en conséquence (ex. : l'insuline est une hormone qui lorsqu'elle va être captée, va signaler à la cellule d'absorber et d'utiliser le sucre) ;
  • les protéines motrices, permettant aux cellules ou organismes ou à certains éléments (cils) de se mouvoir ou se déformer(ex. : l'actine et la myosine permettent au muscle de se contracter) ;
  • les protéines de défense, qui protègent la cellule contre les virus (ex. : les anticorps) ;
  • les protéines de stockage, qui permettent la mise en réserve d'acides aminés pour pouvoir créer d'autres protéines (ex. : l'ovalbumine, la principale protéine du blanc d’œuf sert de stockage pour le développement des embryons de poulet ) ;
  • les enzymes , qui modifient la vitesse de presque toutes les réactions chimiques dans la cellule sans être transformées dans la réaction.

Phénotype[modifier | modifier le code]

Le plan de fabrication des protéines dépend donc en premier lieu du gène. Or les séquences des gènes ne sont pas strictement identiques d'un individu à l'autre. De plus, dans le cas des êtres vivants diploïdes, il existe deux exemplaires de chaque gène. Et ces deux exemplaires ne sont pas nécessairement identiques. Un gène existe donc en plusieurs versions d'un individu à l'autre et parfois chez un même individu. Ces différentes versions sont appelées allèles. L'ensemble des allèles d'un individu forme le génotype.

Puisque les gènes existent en plusieurs versions, les protéines vont également exister en différentes versions. Ces différentes versions de protéines vont provoquer des différences d'un individu à l'autre : tel individu aura les yeux bleus mais tel autre aura les yeux noirs, etc. Ces caractéristiques, visibles ou non, propres à chaque individu sont appelées le phénotype. Chez un même individu, un groupe de protéines à séquence similaire et fonction identique est dit isoforme. Les isoformes peuvent être le résultat de l'épissage alternatif d'un même gène, l'expression de plusieurs allèles d'un gène, ou encore la présence de plusieurs gènes homologues dans le génome.

Évolution[modifier | modifier le code]

Au cours de l'évolution, les accumulations de mutations ont fait diverger les gènes au sein des espèces et entre espèces. De là provient la diversité des protéines qui leur sont associées. On peut toutefois définir des familles de protéines, elles-mêmes correspondant à des familles de gènes. Ainsi, dans une espèce peuvent coexister des gènes, et par conséquent des protéines, très similaires formant une famille. Deux espèces proches ont de fortes chances d'avoir des représentants de même famille de protéines.

On parle d'homologie entre protéines lorsque différentes protéines ont une origine commune, un gène ancestral commun.

La comparaison des séquences de protéines permet de mettre en évidence le degré de « parenté » entre différentes protéines, on parle ici de similarité de séquence. La fonction des protéines peut diverger au fur et à mesure que la similarité diminue, donnant ainsi naissance à des familles de protéines ayant une origine commune mais ayant des fonctions différentes.

L'analyse des séquences et des structures de protéine a permis de constater que beaucoup s'organisaient en domaines, c'est-à-dire en parties acquérant une structure et remplissant une fonction spécifique. L'existence de protéines à plusieurs domaines peut être le résultat de la recombinaison en un gène unique de plusieurs gènes originellement individuels, et réciproquement des protéines composés d'un unique domaine peuvent être le fruit de la séparation en plusieurs gènes d'un gène originellement codant une protéine à plusieurs domaines.

Alimentation humaine[modifier | modifier le code]

Dans l'alimentation, les protéines sont désagrégées durant la digestion à partir de l'estomac. C'est là que les protéines sont hydrolysées par des protéases et coupées en polypeptides pour ensuite fournir des acides aminés pour l'organisme, y compris ceux, dits essentiels, que l'organisme n'est pas capable de synthétiser. Le pepsinogène est converti en pepsine quand il arrive au contact avec l'acide chlorhydrique. La pepsine est la seule enzyme protéolytique qui digère le collagène, la principale protéine du tissu conjonctif. La majeure partie de la digestion des protéines a lieu dans le duodénum.

Presque toutes les protéines sont absorbées quand elles arrivent dans le jéjunum et seulement 1 % des protéines ingérées se retrouvent dans les fèces. Certains acides aminés restent dans les cellules épithéliales et sont utilisés pour la synthèse de nouvelles protéines, y compris certaines protéines intestinales, constamment digérées, recyclées et absorbées par l'intestin grêle.

Quantités recommandées[modifier | modifier le code]

En France, les recommandations nutritionnelles sont données par le PNNS et son site grand public (www.mangerbouger.fr) : « de la viande, du poisson ou des œufs une à deux fois par jour, toujours en quantité inférieure à l'accompagnement, soit de 100 à 150 g de viande maximum sur la journée »[6]. L'AFSSA recommande un apport nutritionnel conseillé (ANC) de 0,83 g.kg-1.j-1 chez l’adulte en bonne santé[7], soit 62 g par jour pour un homme de 75 kg. Il faut noter que les ANC sont supérieurs aux besoins moyens qui sont de 0,66 g.kg-1.j-1 selon ce même rapport, ce qui donnerait 49,5 g par jour pour le cas précédent.

Les besoins moyens en protéines ont été définis par la FAO qui recommande 49 g de protéines pour les hommes adultes et 41 pour les femmes (47 si enceintes, 58,5 si allaitantes)[8].

Protéines animales, protéines végétales[modifier | modifier le code]

Pendant longtemps on a considéré que les protéines d'origine animale étaient supérieures en qualité aux protéines d'origine végétale. Actuellement ce jugement fait l'objet de révisions importantes. Les protéines animales sont invariablement accompagnées de lipides saturés dont la consommation est souvent excessive, ou bien d'additifs alimentaires comme les nitrites (dans les charcuteries) qui sont soupçonnées d'être cancérigènes. La production de viande consomme des ressources et contribue à l'émission de gaz à effet de serre. Les protéines animales, ou des produits associés comme les amines hétérocycliques seraient également un facteur de risque pour certains cancers (côlon, vessie)[9]. La consommation de viandes rouges serait associée à un risque accru de maladies cardio-vasculaires[10]. Parallèlement, des effets positifs sont associés aux végétaux riches en protéines. Les légumineuses à graines apportent un sentiment de satiété. Elles sont riches en fibres et en minéraux. Leur indice glycémique est faible. La consommation de haricots contribue à faire baisser le taux de cholestérol[11],[12] et également à l'abaissement du risque d'accident cardio-vasculaire[13] et de certains cancers (côlon, prostate, pancréas)[9]. On évolue vers une promotion des protéines végétales.

Ceci dit, une « bonne » protéine contient 9 acides aminés essentiels : l’isoleucine, la leucine, la lysine, la méthionine, la phénylalanine, la thréonine, le tryptophane, la valine et l’histidine.

Les protéines végétales contiennent relativement peu de certains de ces 9 acides aminés (sauf pour le quinoa) alors que les protéines d’origine animale en contiennent plus, en proportion. Le problème concerne essentiellement la méthionine et la lysine.

Selon certains, il ne faut donc pas faire l’impasse sur les protéines d’origine animale et il est recommandé de consommer les 2 types de protéines surtout quand on est âgé [14]. Selon Ellen Muehlhoff, experte en nutrition de la FAO favorable à la consommation de protéines d'origine animale: "Contrairement à la croyance populaire, la plupart des protéines que nous obtenons des aliments d'origine animale sont seulement légèrement supérieures à celles d'origine végétale."[15]

Compléments alimentaires[modifier | modifier le code]

Les compléments alimentaires peuvent être enrichis en protéines, principalement pour les sportifs souhaitant développer leur volume musculaire, mais aussi pour les personnes qui souffrent de carences en protéines. Les protéines utilisées sont souvent des protéines du lactosérum (sous le nom de "whey"), et des acides aminés ramifiés désignés sous le nom de "BCAA".

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. Gregory A. Petsko et Dagmar Ringe, Structure et fonction des protéines, Bruxelles, De Boek Université,‎ (ISBN 978-2-8041-5888-0)
  2. Découvertes des protéines
  3. « Dossier92/Bio-informatique », Université de Genève. Le fondateur de Swiss-Prot estimait en octobre 2008 que les quelques 21 000 gènes décryptés du génome humain pouvaient produire 60 000 protéines différentes.
  4. aussi appelée structure tertiaire ou structure 3D.
  5. Harvey Lodish, Arnold Berk, Paul Matsudaira, Chris A. Kaiser, Monty Krieger, Matthew P. Scott, S. Laurence Zipursky et James Darnell (trad. Pierre L. Masson et Chrystelle Sanlaville), Biologie moléculaire de la cellule [« Molecular Cell Biology »], Bruxelles, De Boeck Université,‎ , 3e éd., 1096 p. [détail de l’édition] (ISBN 2-8041-4802-5)
  6. La viande le poisson ou les oeufs c'est une à deux fois par jour
  7. Rapport AFSSA: "Apport en protéines : consommation, qualité, besoins et recommandations"
  8. « Guide de nutrition familiale » (consulté le 26 novembre 2014)
  9. a et b Adventist Health Study-1 - Cancer Findings: Some Highlights
  10. Association between total, processed, red and white meat consumption and all-cause, CVD and IHD mortality: a meta-analysis of cohort studies
  11. Fiche Haricot Sec sur le site Passeport Santé
  12. Non-soy legume consumption lowers cholesterol levels: a meta-analysis of randomized controlled trials
  13. Legume consumption and risk of coronary heart disease in US men and women: NHANES I Epidemiologic Follow-up Study
  14. « Besoins en protéines »
  15. Animal vs Vegetable Proteins: The Food Processing Debate

Bibliographie[modifier | modifier le code]

  • (fr) Gregory Petsko, Dagmar Ringe (trad. Chrystelle Sanlaville, Dominique Charmot-Bensimon), Structure et fonction des protéines, De Boeck, Bruxelles, 2009. (ISBN 978-2-8041-5888-0).
  • (fr) Lubert Stryer, Jeremy Mark Berg, John L. Tymoczko (trad. Serge Weinman), Biochimie, Flammarion, « Médecine-Sciences », Paris, 2008, 6e éd. (ISBN 978-2-257-00003-3).
  • (fr) Carl-Ivar Brändén, John Tooze (trad. Bernard Lubochinsky, préf. Joël Janin), Introduction à la structure des protéines, De Boeck Université, Bruxelles, 1996. (ISBN 978-2-8041-2109-9).

Voir aussi[modifier | modifier le code]

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Articles connexes[modifier | modifier le code]

Disciplines et méthodologies[modifier | modifier le code]

Classes et familles de protéine[modifier | modifier le code]

Liens externes[modifier | modifier le code]

  • (en) Projet Predictor Un logiciel de calcul partage qui utilise la plateforme BOINC, pour étudier le repliement des protéines.
  • (en) Serveur MRS Un serveur de banques de données biologiques, où l'identification d'une entrée dans la banque PDB permet de visualiser la structure à l'écran, en mode dynamique (voyez par exemple ce que produit une recherche dans la banque PDB des entrées correspondant à la trypsine).
  • (en) Proteins@home Un projet à grande échelle pour étudier le repliement des protéines, auquel vous pouvez participer avec votre ordinateur.