Triose-phosphate isomérase

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Triose-phosphate isomérase

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Vue latérale d'un dimère TPI1.

N° EC EC 5.3.1.1
N° CAS 9024-52-6
Données
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
IUBMB 5.3.1.1 à l'IUBMB
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures
GO AmiGO / EGO

La triose-phosphate isomérase (TPI) est une enzyme intervenant dans la 5e étape de la glycolyse pour catalyser l'isomérisation réversible de la dihydroxyacétone phosphate (DHAP) en D-glycéraldéhyde-3-phosphate (G3P) :

Dihydroxyacetonphosphat Skelett.svg    \begin{smallmatrix}\rightleftharpoons\end{smallmatrix}    D-Glycerinaldehyd-3-phosphat Skelett.svg
Dihydroxyacétone phosphate   D-glycéraldéhyde-3-phosphate

Ainsi, chaque molécule de β-D-fructose-1,6-bisphosphate métabolisée par la glycolyse donne en fin de compte deux molécules de D-glycéraldéhyde-3-phosphate.

La TPI est un dimère de deux sous-unités identiques d'environ 250 acides aminés. Elle a été trouvée dans presque tous les organismes dans laquelle elle a été recherché, des bactéries aux animauxs en passant par les plantes et les mycètes. Seules quelques bactéries qui ne possèdent pas le matériel enzymatique nécessaire à la glycolyse ne disposent pas non plus de TPI, par exemple le genre Ureaplasma.

Cette enzyme est très efficace, accélérant la réaction plusieurs milliards de fois par rapport à sa vitesse naturelle : la vitesse de cette réaction n'est limitée que par celle à laquelle substrats et produits peuvent circuler autour du site actif.