Titine (protéine)

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La titine ou connectine est une protéine élastique impliquée dans le contrôle de l’assemblage des protéines sarcomériques et qui régule l’élasticité du sarcomère. Dans le muscle, elle est liée aux filaments épais (de myosine), et s'étend de la ligne Z de la bande I à la ligne M dans la bande H.

Après la myosine et l’actine, la titine est la protéine la plus abondante dans le muscle strié, représentant quelque 10 % de la masse myofibrillaire.

Structure[modifier | modifier le code]

Avec environ 30 000 acides aminés et une masse moléculaire de 3 000 kDa (une mole de cette molécule a donc une masse d'environ 3 000 kg), la titine est la plus grande protéine connue chez l'être humain. Une seule molécule de titine s’étend de la strie Z à la ligne M, ce qui représente près d'un demi-sarcomère, soit plus d’un micromètre de longueur.

Au niveau de la bande A, la titine est principalement composée de structures répétitives de domaines similaires à l'immunoglobuline et la fibronectine 3. Elle possède de multiples sites de fixation avec la myosine, la protéine C ou l’AMP désaminase.

Au niveau de la bande I, la titine est liée à la calpaïne 3, enzyme protéolytique calcium-dépendante endogène responsable de la dégradation de la structure contractile du muscle.

Au niveau de la strie Z, l'association de la titine avec l’actine garantit le maintien de l’assemblage myofibrillaire au cours du travail musculaire.

Le gène[modifier | modifier le code]

Il est situé sur le chromosome 2 dans la région 2q31 et comporte 363 exons[1].

Fonctions physiologiques[modifier | modifier le code]

La titine est le principal constituant des filaments longitudinaux qui assurent le maintien de l’architecture myofibrillaire. C'est la coordination de l'action de la titine et de la téléthonine qui permet la stabilité (équilibre dynamique) des muscles. La titine contrôle l’intégrité et assure la stabilité mécanique du sarcomère grâce à sa fixation et aux interactions avec plusieurs protéines musculaires, dont ;

Lors du travail musculaire, le déploiement de la titine génère une force capable de s’opposer à la tension d’étirement du sarcomère : pendant la contraction d'un muscle strié, la tension active provient de l'action des filaments minces d'actine sur les filaments épais de myosine et la tension passive résulte de l'extension de la titine[2]. Les deux protéines sont très solidement liées à échelles nanométrique mais uniquement dans l'axe de la fibre musculaire[3].

La titine aurait un rôle important dans la myofibrillogenèse.

La titine s'exprimerait aussi dans les chromosomes, permettant leur condensation lors de la mitose.

Maladies[modifier | modifier le code]

La titine est indispensable à la viabilité du sarcomère et sa dégradation affaiblit le muscle.

Chez les personnes souffrant de broncho-pneumopathie chronique obstructive, l'expression de la titine est modifiée, de telle sorte que la contractilité des fibres musculaires du diaphragme est altérée.

Nanotechnologies[modifier | modifier le code]

La nanotechnologie s'intéresse aux propriétés des protéines des muscles pour d'éventuelles applications en biomimétique (nanorobots, muscles artificiels).

Nom étendu[modifier | modifier le code]

Toute molécule admet un nom pour la désigner formé de manière à décrire toutes ses composantes et leur organisation. Dans le cas de la titine, ce nom fait 189 819 lettres[8]. Principalement dans le but d'établir un record, une vidéo de sa prononciation en anglais a été réalisée[9].

Voir aussi[modifier | modifier le code]

Articles connexes[modifier | modifier le code]

Notes et références[modifier | modifier le code]