Hélice alpha

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AlphaHelixProtein fr.jpg
La liaison hydrogène se fait entre les acides aminés n et n+4

L'hélice alpha est une des deux grandes structures secondaires (avec les feuillets bêta) constituant la structure générale des protéines.

Helice alpha 2.jpg

Elle est formée par l'enroulement régulier d'une chaîne polypeptidique sur elle-même.

La stabilité de la structure est due à deux facteurs : la présence de liaisons hydrogènes parallèles à l'axe de l'hélice entre CO et NH de la liaison peptidique des résidus n et n+4, et au fait que les radicaux sont orientés vers l’extérieur ce qui minimise les gênes stériques.

Cette structure a été prédite et baptisée hélice alpha par Linus Pauling et ses collaborateurs en 1951[1] sur des considérations théoriques, avant que cela ne soit confirmé quelques années plus tard par la biologie structurale.

Un tour d'hélice correspond à 3,6 résidus (d'acides aminés). Les hélices comprennent au minimum 5 résidus et au maximum 40 résidus. L'angle entre deux plans peptidiques successifs est de 100°, le pas de l'hélice est de 0,54 nm (ou 5,4 Angstrom) et la distance entre deux acides aminés contigus est de 0,15 nm (ou 1,5 Angstrom). L'hélice alpha tourne vers la droite, propriété favorisée par la présence d'acides aminés de la série L. Les chaînes latérales des acides aminés sont à l'extérieur de l'hélice alpha.

Certains acides aminés exercent une influence sur la stabilité de la structure hélicoïdale. La leucine, le tryptophane et la phénylalanine stabilisent l'hélice grâce à des interactions hydrophobes. En revanche, la valine, l'isoleucine, la tyrosine et des résidus diacides et dibasiques voisins la déstabilisent. La présence de proline dans une chaîne polypeptidique entraîne souvent l'interruption de la structure en hélice alpha.

Malgré leur ressemblance avec les hélices alpha, les trois hélices constitutives du collagène sont des hélices d'un type différent, sans liaisons hydrogène intracaténaires (ou intrachaînes). Ces hélices sont des hélices gauches formées par la répulsion des cycles pyrrolidones des nombreux résidus proline de cette molécule.

L’hélice alpha dans l’art[modifier | modifier le code]

Alpha Helix for Linus Pauling (2004) de Julian Voss-Andreae. Acier peint poudre, 3 m de hauteur. La sculpture est installée devant la maison où Linus Pauling a passé son enfance, à Portland dans l’Oregon.

Julian Voss-Andreae est un sculpteur d’origine allemande diplômé en physique expérimentale et en sculpture. Depuis 2001, il réalise des sculptures ayant pour modèle les structures des protéines[2], l’hélice alpha étant l’un de ses sujets préférés. Il a réalisé des sculptures d’hélice alpha avec différents matériaux, notamment du bambou ou des arbres entiers. En 2004, il a réalisé un monument pour honorer la mémoire de Linus Pauling, l’homme qui a découvert l’hélice alpha. Cette sculpture est faite d’une grande poutre en acier qui a été modifiée de façon à recréer la structure de l’hélice alpha. Cette sculpture rouge vif de 3 m de hauteur est installée devant la maison où Pauling a passé son enfance, à Portland dans l’Oregon.

Articles connexes[modifier | modifier le code]

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) L Pauling, RB Corey et HR Branson, « The structure of proteins : two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain », Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 37,‎ 1951, p. 205-211 (PMID 14816373)
  2. (en) J Voss-Andreae, « Protein Sculptures: Life's Building Blocks Inspire Art », Leonardo, vol. 38,‎ 2005, p. 41–45 (DOI 10.1162/leon.2005.38.1.41)