Actine

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Actine G
Actine F

L'actine est une protéine bi-globulaire de 5,46 nm de diamètre importante pour l'architecture et les mouvements cellulaires. Elle est présente dans toutes les cellules du corps (protéine ubiquitaire), et spécialement dans les cellules musculaires. Elle peut représenter jusqu'à 15 % de la masse totale protéique des cellules. Cette protéine a été hautement conservée lors de l'évolution des eucaryotes, puisque l'identité entre un isotype d'actine humaine et l'actine de levure (S. cerevisiae) est supérieur à 90 %. La plupart des cellules eucaryotes possèdent de nombreux gènes d'actine codant des protéines légèrement différentes.

Structure[modifier | modifier le code]

Chez les mammifères, il existe 6 isotypes d'actine :

  • 3 isoformes d’actines alpha (présentes dans les muscles striés squelettiques et cardiaque et les muscles lisses),
  • 2 isoformes d’actines gamma (présentes dans le muscle lisse entérique et dans les tissus non musculaires),
  • 1 isoforme d’actine beta (non musculaire).

L'actine est une protéine dont le diamètre est de 5,5 nm, qui contient un acide aminé rare : la 3-méthyl histidine. Elle est constituée par un polypeptide de 375 acides aminés. Dans la cellule, on la retrouve sous deux formes :

  • Actine G (globulaire), forme monomérique soluble en solution aqueuse.

Le monomère d'actine G est associé à un cation divalent tel que l'ion calcium ou le magnésium (le magnésium in vivo) et un nucléotide de type ATP ou ADP selon l'état de phosphorylation du nucléotide. En l'absence de ces deux cofacteurs, l'actine se dénature facilement. La thymosine bloque la polymérisation en s'associant aux monomères d'actine G liée à l'ATP.

  • Actine F (filamenteuse) ou microfilament, de 7 nm de diamètre et qui est un polymère d'actine G.

Ce filament est un arrangement hélicoïdal dextre, avec un tour d'hélice comportant 13 monomères et d'une longueur de 37 nm

Polymérisation[modifier | modifier le code]

Article détaillé : Filament d'actine.

Elle commence par une phase dite de nucléation pendant laquelle des dimères (ou trimères) d'actine (appelés noyaux) s'assemblent. Cette étape, défavorable thermodynamiquement, est une étape lente. Si la concentration en monomères d'actine (actine dite G) est supérieure à une concentration critique, l'actine G s'assemble en filaments à partir des noyaux préformés. C'est l'étape d'élongation des filaments. Cette étape rapide est souvent appelée phase de polymérisation, bien que l'actine filamenteuse (dite actine-F) ne soit pas un véritable polymère (les monomères ne sont pas liés entre eux par une liaison covalente au sein d'un filament). Une fois formés, les filaments d'actine sont à l'équilibre entre dissociation des filaments aux extrémités et association de monomères aux extrémités. Dans les cellules, la formation spontanée de noyaux d'actine est très défavorable. Aussi, les cellules ont recours à des protéines dites nucléateurs. À ce jour, trois types de nucléateurs ont été identifiés : le complexe Arp2/3 (complexe composé de 7 sous unités protéiques), les formines, et la protéine Spire.

Localisation et rôle[modifier | modifier le code]

Dans la contraction musculaire, l'actine polymérisée se lie à une autre protéine, la myosine. Cette dernière s'accroche au polymère d'actine et la fait coulisser par rapport à elle; à l'autre bout du filament de myosine, un autre filament d'actine procède de façon symétrique; les deux filaments d'actine se rapprochent donc l'un de l'autre, c'est la contraction musculaire.

Autres rôles :

  • Anneau contractile des cellules en division lors de la cytodiérèse permettant de séparer les cellules issues de la mitose (ou de la méiose).
  • Ceinture de desmosomes au pôle apical des cellules épithéliales.
  • Maintien des microvillosités des cellules épithéliales intestinales.
  • Émission de lamellipodes qui permettent à la cellule de s'allonger dans une direction donnée ce qui permet la migration cellulaire ou la prise de proies (chez les amibes et les cellules phagocytaires du système immunitaire comme les macrophages). Dans le cas de la migration cellulaire, les microfilaments d'actine se lient à des points d'adhésion focaux qui servent de points d'appui sur la matrice extracellulaire, nécessaires pour avancer. Ce sont les protéines associées aux intégrines qui se lient à l'actine.
  • Création de filaments d'actine nécessaires à la reproduction par bourgeonnement de la levure Saccharomyces cerevisiae[1].

Voir aussi[modifier | modifier le code]

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. Actin cable dynamics in budding yeast (Hyeong-Cheol Yang and Liza A. Pon) http://www.pnas.org/content/99/2/751.short