Protéine membranaire

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Les protéines membranaires constituent l'une des trois principales classes de protéines à côté des protéines fibreuses et des protéines globulaires.

Elles sont localisées au sein de la cellule au niveau d'une membrane (membrane plasmique, membranes des mitochondries). On distingue deux types de protéines membranaires selon leur localisation fine au niveau de la membrane, les protéines intrinsèques, intégrées dans la membrane, et extrinsèques, associées à la membrane. La quantité de gènes codant une protéine membranaire est estimée à environ 25 % du génome ?? (Ne devrait-on pas plutôt dire: de toutes les protéines synthétisées, 25 % se trouvent dans les membranes cellulaires ?).[1][réf. insuffisante]. Ce nombre très important reflète l'importance de cette classe de protéine, ainsi que la diversité des fonctions assurées, la plus fondamentale étant le lien entre le milieu extracellulaire et le milieu intracellulaire.

Classification des protéines membranaires[modifier | modifier le code]

Topologies membranaires[modifier | modifier le code]

Les protéines membranaires peuvent être classées en fonction des structures leur permettant d'interagir avec la membrane et la manière dont celles-ci s'agencent. Les types de structures mises en jeux et leurs organisations sont regroupés sous le terme de topologie membranaire.

Protéines polytopiques[modifier | modifier le code]

Les différentes types de protéines membranaires polytopiques. La membrane est représentée en brun clair.
1. interaction par une hélice α hydrophobe transmembranaire ;
2. interaction par plusieurs hélices α hydrophobes transmembranaires ;
3. interaction par un tonneau β transmembranaires.

Les protéines polytopiques sont des protéines en contact avec les deux compartiments définis par la membrane. Les structures en contact avec la membrane peuvent être:

  • A. une ou plusieurs hélices α transmembranaires (de 1 à plus de 20 par protéine). Il s'agit de loin de la conformation transmembranaire la plus observée.
  • B. un tonneau β transmembranaire composé de 8 à 22 brins β[2].



Protéines monotopiques[modifier | modifier le code]

Les différentes catégories de protéines membranaires monotopiques. La membrane est représentée en brun clair.
1. interaction par une hélices α amphipathique parallèle au plan de la membrane ;
2. interaction par un boucle hydrophobe ;
3. interaction par liaison covalent avec un lipide membranaire (lipidation) ;
4. interaction par liaison electrostatique directe ou indirecte (p.ex. via un ion calcium) avec les lipides membranaires;

Les protéines monotopiques sont des protéines en contact avec un seul des compartiments définis par la membrane. Les structures en contact avec la membranes peuvent être :

  • C. une ou plusieurs hélices α parallèle au plan de la membrane (de 1 à 3 par protéine). Ces hélices ont la particularité d'être amphipathique;
  • D. des boucles hydrophopes ;
  • E. des liaisons covalentes à un lipide, ou lipidation : il s'agit souvent de N-acylation N-terminale (liaison à un acide gras) ou de glipiation C-terminale (liaison à un glycosylphosphatidylinositol) ;
  • F. des liaisons électrostatiques à des lipides. Ces liaisons peuvent se faire directement avec des phospholipides ou par l'intermédiaire d'un ion ;


Classification biochimiques des protéines membranaires[modifier | modifier le code]

Les protéines membranaires peuvent être classées en fonction de critères biochimiques, en particulier de leur difficulté à être extraite des membranes.

Protéines intégrales ou intrinsèques[modifier | modifier le code]

Il s'agit de protéines mono- ou polytopiques interagissant fortement avec la membrane. Un détergent fort ou un solvant hydrophobe cassant la structure membranaire sont nécessaires pour les extraire.

Elle consiste premièrement à échanger l'eau avec du glycérol puis, à congeler la membrane cellulaire à grande vitesse et créer une réplique grâce à la microscopie électronique à balayage. On distinguera alors la face exoplasmique(E) et la face protoplasmique(P). On observera les protéines traversant la membrane au microscope électronique à transmission.

Les premières protéines - dont les protéines intrinsèques - ont été identifiées sur les globules rouges à l'aide de la fixation de l'isotope radioactif 125 de l'Iode, fixation possible par la Lactoperoxydase. Il existe 5 classes de protéines intrinsèques : _ Type I: Glycophorine _ Type II: Type 1 renversé _ Type III: band 3 _ Type IV: band 3 dimériques _ Type V

Protéines périphériques ou extrinsèques[modifier | modifier le code]

Ils s'agit de protéines monotopiques interagissant faiblement avec la membrane, soit par liaisons électrostatiques , soit par l'intermédiaire d'autres protéines membranaires. Il n'est pas nécessaire de déstructurer la membrane pour les extraire. Une force ionique élevée ou l'emploi d'un agent chaotropique peut suffire.

Rôles des protéines membranaires[modifier | modifier le code]

Les fonctions des protéines membranaires peuvent être aussi variées que celle des protéines solubles : activités enzymatiques, fonctions structurales, moteurs moléculaires... En raison de leur localisation spécifique à l'interface de deux compartiments différents, les protéines intégrales de membrane peuvent cependant avoir plusieurs types de fonctions additionnelles tout à fait spécifiques :

  • Le transport actif ou passif de molécules à travers la membrane. Le transport est dit passif lorsque le composé diffuse simplement d'un côté à l'autre de la membrane. Le transport est au contraire actif quand il est couplé à une utilisation d'énergie par la protéine membranaire (hydrolyse d'ATP, utilisation de la force proton-motrice). Le transport actif permet de transporter une molécule contre son gradient de concentration.
  • la réception/transmission de signaux à travers la membrane (ex : hormones, neurotransmetteurs . . .)
  • le modelage et l'adhésion entre les membranes (jonctions serrées, ceintures d'adhérence . . .)
  • la reconnaissance intercellulaire (Glycoprotéines)
  • fixatation de la matrice extracellulaire
  • jouer un rôle enzymatique

Références[modifier | modifier le code]

  1. (en) Stevens T.J. and Arkin I.T. (2000) Do more complex organisms have a greater proportion of membrane protein in their genomes?, Proteins, vol. 39(4):417-420
  2. (en) Schulz G.E. (2000) beta-Barrel membrane proteins, Curr Opin Struct Biol., vol. 266(4):761-775

Voir aussi[modifier | modifier le code]