Interférométrie par double polarisation

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L'interférométrie par double polarisation (Dual Polarization Interferometry ou DPI) est une technique analytique permettant de détecter des éléments adsorbés à la surface d'un guide d'onde, même si leur épaisseur est de l'ordre de la molécule. Elle utilise l'onde évanescente d'un rayon laser confiné dans le guide d'onde. L'utilisation typique de la DPI est la mesure du changement de conformation de protéines, ou d'autres biomolécules, au cours de leur fonctionnement (c'est-à-dire la relation conformation-activité).

L'appareil de DPI[1] focalise la lumière issue du laser dans deux guides d'onde. L'un d'eux a une surface exposée au phénomène étudié et sert de détecteur, tandis que l'autre sert de référence pour la comparaison des deux rayons. Un motif d'interférence à deux dimensions est formé en combinant les rayons passant dans les deux guides d'onde. La technique de DPI consiste à faire tourner l'angle de polarisation du laser, de façon à exciter alternativement deux modes de polarisation des guides d'onde. En mesurant l'interférogramme pour chacune des deux polarisations, on peut calculer à la fois l'épaisseur de la couche adsorbée et son indice de réfraction. Il est possible d'alterner les deux polarisations rapidement, ce qui permet une mesure quasiment en temps réel des réactions se produisant à la surface de la puce, en continu. Ces mesures donnent des informations sur les interactions moléculaires ayant lieu : l'épaisseur permet d'évaluer la taille des molécules, tandis que l'indice de réfraction permet d'évaluer la densité des repliements. La DPI permet donc d’identifier des interactions biochimiques en quantifiant les changements conformationnels pendant que l'on mesure la vitesse de réaction, les niveaux d'affinité et les valeurs thermodynamiques.

Cette technique permet d'obtenir des résultats quantitatifs en temps réel, avec une fréquence de mesure pouvant atteindre 10 Hz, et une résolution spatiale de 0,01 nm[2].

En 2008, une nouvelle application de l'interférométrie à double polarisation a émergé, où l'on mesure cette fois la croissance des cristaux de protéines. En effet, lors des tous premiers stades de la nucléation des cristaux, la formation de cristal provoque l'extinction de la lumière passant dans le guide d'onde[3]. Des versions ultérieures de la DPI ont aussi la capacité de quantifier l'ordre ou la perturbation de films biréfringents fins[4]. Cela a par exemple été utilisé pour étudier la formation de bicouches lipidiques et leurs interactions avec les protéines de membrane[5],[6]. En décembre 2011, il a été annoncé que le système d'interféromètre ne serait plus produit, bien que les utilisateurs existants recevraient toujours un support jusqu'à décembre 2016. Une page de discussion[7] a été ouverte en avril 2012 pour réunir les utilisateurs.

Références[modifier | modifier le code]

  1. G Cross, AA Reeves, S Brand, JF Popplewell, LL Peel, MJ Swann et NJ Freeman, « A new quantitative optical biosensor for protein characterisation », Biosensors and Bioelectronics, vol. 19, no 4,‎ 2003, p. 383 (liens PubMed? et DOI?)
  2. (en) MJ Swann, NJ Freeman et GH Cross, Handbook of Biosensors and Biochips, vol. 1, Wiley,‎ 2007 (ISBN 978-0-470-01905-4), « Dual Polarization Interferometry: A Real-Time Optical Technique for Measuring (Bio)Molecular Orientation, Structure and Function at the Solid/Liquid Interface », Pt. 4, chap. 33, p. 549–568
  3. A Boudjemline, DT Clarke, NJ Freeman, JM Nicholson et GR Jones, « Early stages of protein crystallization as revealed by emerging optical waveguide technology », Journal of Applied Crystallography, vol. 41,‎ 2008, p. 523 (lien DOI?)
  4. A Mashaghi, M Swann, J Popplewell, M Textor et E Reimhult, « Optical Anisotropy of Supported Lipid Structures Probed by Waveguide Spectroscopy and Its Application to Study of Supported Lipid Bilayer Formation Kinetics », Analytical Chemistry, vol. 80, no 10,‎ 2008, p. 3666 (liens PubMed? et DOI?)
  5. N Sanghera, MJ Swann, G Ronan et TJ Pinheiro, « Insight into early events in the aggregation of the prion protein on lipid membranes », Biochimica et Biophysica Acta, vol. 1788, no 10,‎ 2009, p. 2245–51 (liens PubMed? et DOI?)
  6. TH Lee, C Heng, MJ Swann, JD Gehman, F Separovic et MI Aguilar, « Real-time quantitative analysis of lipid disordering by aurein 1.2 during membrane adsorption, destabilisation and lysis », Biochimica et Biophysica Acta, vol. 1798, no 10,‎ 2010, p. 1977–86 (liens PubMed? et DOI?)
  7. page de discussion

Bibliographie[modifier | modifier le code]

  • GH Cross, Y Ren et NJ Freeman, « Young’s fringes from vertically integrated slab waveguides: Applications to humidity sensing », Journal of Applied Physics, vol. 86,‎ 1999, p. 6483 (liens DOI? et Bibcode?)
  • G Cross, « A new quantitative optical biosensor for protein characterisation », Biosensors and Bioelectronics, vol. 19,‎ 2003, p. 383 (liens PubMed? et DOI?)
  • NJ Freeman, LL Peel, MJ Swann, GH Cross, A Reeves, S Brand et JR Lu, « Real time, high resolution studies of protein adsorption and structure at the solid–liquid interface using dual polarization interferometry », Journal of Physics: Condensed Matter, vol. 16,‎ 2004, S2493 (liens DOI? et Bibcode?)
  • TR Khan, HM Grandin, A Mashaghi, M Textor, E Reimhult et I Reviakine, « Lipid redistribution in phosphatidylserine-containing vesicles adsorbing on titania. », Biointerphases, vol. 3, no 2,‎ 2008, FA90 (liens PubMed? et DOI?)