Domaine (protéine)

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Exemples de structures de protéines organisées en domaines distincts. Le domaine de couleur brique, appelé domaine PH, est commun aux deux protéines,. Sa fonction est de fixer le phosphatidyl-inositol triphosphate

Un domaine protéique est une partie d'une protéine capable d'adopter une structure de manière autonome ou partiellement autonome du reste de la molécule. C'est un élément modulaire de la structure des protéines qui peuvent ainsi être composées de l'assemblage de plusieurs de ces domaines. On parle alors de protéine multidomaine.

Les domaines protéiques forment en général une structure compacte et stable, et peuvent parfois être produits de manière indépendante (par génie génétique, coupure protéolytique...). Ils peuvent être porteurs de certaines fonctions spécifiques de la protéine complète : liaison de ligands, interaction avec d'autres macromolécules, site catalytique...

Un domaine protéique donné est en général caractérisé par sa structure tridimensionnelle et par un certain nombres d'acides aminés conservés dans sa structure primaire. Un même domaine protéique peut être présent dans différentes protéines (voir figure) de fonctions variées. Cette organisation modulaire des protéines en domaine est un des leviers de l'évolution moléculaire qui permet de les utiliser de manière combinée comme briques de base pour construire une grande variété de protéines.

La définition d'un domaine protéique s'articule ainsi autour de trois concepts : unité de base de structure, unité de base de fonction, unité de base de repliement.

La taille typique d'un domaine protéique varie entre 30 et 500 acides aminés[1], avec une moyenne autour d'une centaine d'acides aminés.

Architecture des domaines protéiques[modifier | modifier le code]

Il existe une grande diversité de domaines protéiques, mais néanmoins plus limitée que celle des protéines entières. Certaines estimations avancent le chiffre de quelques milliers seulement de structures possibles pour un domaine globulaire[2]. On peut reconnaitre des éléments de récurrents dans l'architecture de ces domaines, ce qui a permis d'en faire une classification[3].

Voir aussi[modifier | modifier le code]

Bibliographie[modifier | modifier le code]

  • (fr) Carl-Ivar Brändén, John Tooze (trad. Bernard Lubochinsky, préf. Joël Janin), Introduction à la structure des protéines, De Boeck Université, Bruxelles, 1996 (ISBN 2-804-12109-7).

Liens internes[modifier | modifier le code]

Liens externes[modifier | modifier le code]

  • ProDom, base de données de séquences de domaines protéiques

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) S.A. Islam, J Luo et M.J. Sternberg, « Identification and analysis of domains in proteins », Protein Eng., vol. 8,‎ 2000, p. 513-525 (PMID 8532675, DOI 10.1093/protein/8.6.513)
  2. (en) C. Chothia, « Proteins. One thousand families for the molecular biologist », Nature, vol. 357, no 6379,‎ 1992, p. 543–4 (PMID 1608464, DOI 10.1038/357543a0)
  3. (en) J. S. Richardson, « The anatomy and taxonomy of protein structure », Adv Protein Chem, vol. 34,‎ 1981, p. 167–339 (PMID 7020376, DOI 10.1016/S0065-3233(08)60520-3)