Histidine

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Histidine
L-Histidine
L ou S(–)-histidine

D-Histidine
D ou R(+)-histidine
Identification
Nom IUPAC acide 2-amino-3-(1H-imidazol-4-yl)propanoïque
Synonymes H, His
No CAS 4998-57-6 (racémique)
71-00-1 (L) ou S(–)
351-50-8 (D) ou R(+)
No EINECS 200-745-3
206-513-8 (D)
FEMA 3694
SMILES
InChI
Propriétés chimiques
Formule brute C6H9N3O2  [Isomères]
Masse molaire[1] 155,1546 ± 0,0066 g/mol
C 46,45 %, H 5,85 %, N 27,08 %, O 20,62 %,
pKa 1,70
6,04
9,09
Propriétés physiques
fusion 287 °C
Propriétés biochimiques
Codons CAU, CAC
pH isoélectrique 7,59
Acide aminé essentiel oui, sauf pour les adultes
Occurrence dans les protéines humaines 2,3 %
Précautions
SIMDUT[2]

Produit non contrôlé
Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire.

L'histidine (His), du grec ancien ἱστός, ἱστίον (« mât de navire », « métier à tisser », « voile de navire »[3])[4], est un des 20 acides aminés codés génétiquement dans l'ADN. D'un point de vue nutritionnel, l'histidine est considérée chez l'Homme comme un acide aminé essentiel (pour les nourrissons). Sa chaîne latérale a un caractère basique et comporte un cycle imidazole. Son rayon de Van der Waals est égal à 118 Å.

Fonction dans les protéines[modifier | modifier le code]

L'histidine est un acide aminé qui remplit des fonctions importantes dans la structure et la fonction des protéines. Le noyau imidazole de l'histidine dispose d'un atome d'azote pouvant capter un proton, avec un pKa proche de la neutralité (pKa~6.8) et donc des conditions physiologiques. Cette propriété est cruciale pour la fonction de certaines protéines :

  • Elle permet à certains résidus d'histidine présents dans les sites actifs d'enzymes d'intervenir dans des réactions de transfert de proton, dans les conditions physiologiques du cytoplasme (pH~7).
  • Dans l'hémoglobine, les histidines présentes dans la protéine participent au maintien du pH sanguin, en agissant comme molécule tampon.

L'azote du cycle imidazole des histidines peut également former des liaisons de coordination avec des ions métalliques comme Zn2+, Co2+, Fe2+ ou Ni2+. Ces liaisons sont importantes pour la fixation de ces ions dans des métalloprotéines, où la complexation du métal est requise pour l'activité de la protéine. On trouve par exemple une histidine comme ligand axial du fer dans la myoglobine et l'hémoglobine et deux histidines dans la complexation du Zinc présent dans la collagénase, une protéase qui dégrade le collagène.

Autres rôles[modifier | modifier le code]

Purification par chromatographie d'affinité métallique[modifier | modifier le code]

La propriété de fixation des ions métalliques par l'histidine est à la base d'une technologie de purification de protéines recombinantes appelée chromatographie d'affinité pour ions métalliques immobilisés ((en) IMAC, pour immobilized metal affinity chromatography).

Le principe de cette méthode est le suivant : par génie génétique, on ajoute à la protéine une séquence contenant au moins six histidines consécutives (étiquette poly-histidine). Cette étiquette est capable d'interagir fortement avec des ions métalliques. On utilise cette propriété pour fixer la protéine ainsi étiquetée sur une résine chromatographique sur laquelle est chélatée un ion métallique. Après lavage des protéines non retenues, la protéine est ensuite éluée par une solution d'imidazole qui déplace la protéine de l'ion métallique par compétition.

Dérivés de l'histidine[modifier | modifier le code]

Par méthylation de l'histidine en 1, ou en 3, on obtient des acides aminés méthylés présents dans l'urine de l'homme. Cet acide aminé également est un précurseur de la biosynthèse de l'histamine (vasodilatateur) et de la carnosine.

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.
  2. « Histidine (l-) » dans la base de données de produits chimiques Reptox de la CSST (organisme québécois responsable de la sécurité et de la santé au travail), consulté le 25 avril 2009
  3. Abrégé du dictionnaire grec-français A. Bailly, p. 441.
  4. Terminologie médicale, par Georges Dolisi

Liens externes[modifier | modifier le code]