ARN polymérase

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ARN polymérase

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Structure de l'ARN polymérase II eucaryote, complexée à un ADN matrice (vert), avec un brin d'ARN en cours de synthèse (jaune)

N° EC EC 2.7.7.6
N° CAS 9014-24-8
Données
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
IUBMB 2.7.7.6 à l'IUBMB
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures
GO AmiGO / EGO

L'ARN polymérase est un complexe enzymatique responsable de la synthèse de l'acide ribonucléique, ou ARN, à partir d'une matrice d'ADN. Ce processus biologique, présent dans toutes les cellules, s'appelle la transcription.
Chez les eucaryotes, trois sortes d'ARN polymérases sont responsables de la synthèse des quatre sortes d'ARN (ARNr, ARNm et ARNt, ainsi que les petits ARN : ARNsn, ARNno et pARNi).

Rôle[modifier | modifier le code]

L'ARN polymérase transcrit un premier brin d'ARN que l'on nomme « transcrit primaire » à partir d'un des deux brin du duplexe d'ADN utilisé comme matrice. Pour cela elle se fixe sur une séquence particulière appelée promoteur de transcription.

Le promoteur[modifier | modifier le code]

Il existe des différences dans les séquences des promoteurs, à la fois selon les gènes, mais aussi d'une espèce à l'autre. Pour la synthèse des ARN messagers, le promoteur comporte en général deux régions ou "boites" conservées : une boite située juste en amont du site de démarrage de la transcription, appelée boîte de Pribnow chez les bactéries et boîte TATA chez les eucaryotes. Elle est centrée à 10 nucléotides en amont du gène chez les procaryotes, et à 25 nucléotides en amont chez les eucaryotes. La boîte TATA peut parfois être remplacée par la boîte GC (GGGCGG) située 50 à 60 nucléotides en amont du gène. Il existe également une deuxième région plus en amont : la boîte CAAT située 70 à 80 nucléotides en amont du gène, chez les eucaryotes et la boite "-35" chez les bactérie. Cette seconde boite contribue de réguler l'intensité de transcription du gène et donc la quantité d'ARN synthétisé.

Lorsqu'elle se fixe sur la boîte TATA (ou GC), l'ARN polymérase s'associe avec différentes protéines appelées facteurs de transcription (abrégés TF en anglais, pour transcription factor) pour former une particule d'initiation. Il existe des facteurs de transcription généraux et des facteurs de transcription spécifiques de certains gènes.

La liaison entre l'ADN et l'ARN polymérase au niveau du promoteur permet d'une part d'ouvrir la double hélice sur une quinzaine de paires de bases et donc de rendre disponible un des deux brins d'ADN pour permettre son utilisation comme matrice. Ceci permet de catalyser l'insertion des quelques premiers ribonucléotides triphosphates pour amorcer la synthèse du brin d'ARN. Ensuite l'ARN polymérase démarre sa progression sur l'ADN matrice, en quittant le promoteur. La polymérisation de l'ARN devient alors très processive.

Chez les archées[modifier | modifier le code]

Les archées utilisent une seule ARN polymérase pour transcrire leurs gènes, tout comme les bactéries, même si leur enzyme montre une forte conservation structurale avec l'ARN polymérase II des eucaryotes[1].

L'histoire de la découverte de l’ARN polymérase des archées est assez récente. La première analyse chez les archées a été faite en 1971, quand l'ARN polymérase de Halobacterium cutirubrum, une halophile extrême, a été isolée et purifiée[2]. Les récentes structures radiocristallographiques de l’ARN polymérase de Sulfolobus solfataricus et de Sulfolobus shibatae révèlent l'image complète de cette enzyme et ont permis l’identification de 13 sous-unités dans l’enzyme archéenne[1],[3].

Les ARN polymérases dans les trois domaines du vivant partagent une architecture et des mécanismes moléculaires communs, ce qui suggère une relation évolutive ancestrale[4]. En outre, les différences entre l’ARN polymérase archéenne et celle des autres procaryotes sont en accord avec les travaux de phylogénie moléculaire de Carl Woese.

Chez les bactéries[modifier | modifier le code]

Chez les bactéries, il n'existe qu'une seule ARN polymérase découverte dans les années 1960 chez la bactérie Escherichia coli, sa composition est la suivante :

  • Le cœur de l’enzyme ARN polymérase = α2ββ’ω
  • Holo-enzyme = α2ββ’ωσ

Les deux sous-unités α permettent de maintenir le brin non-transcrit à l'écart. Constituent la base sur laquelle s'organise le reste de la molécule. Les sous-unités β’ et β contiennent le site catalytique, permettent de lier le substra de l'enzyme. La sous-unité σ se détache au début de la transcription elle permet de reconnaître le promoteur. Et la sous-unité ω participe à la liaison de l'enzyme sur la matrice d'ADN, permet de maintenir la sous-unité β’ dans sa bonne conformation et de la recruter pour former un core-enzyme fonctionnel. La sous-unité σ permet de diminuer d'un facteur 10000 l'affinité de l'ARN polymérase pour des séquences quelconques d'ADN et au contraire augmente l'affinité de cette même enzyme pour le site promoteur

Chez les eucaryotes[modifier | modifier le code]

ARN polymérases I[modifier | modifier le code]

Les ARN polymérases I permettent la synthèse des ARN ribosomiques (tous sauf l'ARNr 5S).

ARN polymérases II[modifier | modifier le code]

L'ARN polymérase II catalyse la formation de l'ARNm ou plus souvent d'un ARN prémessager. Cette enzyme est située dans le nucléoplasme.

L'ARN polymérase II est composé de 12 sous-unités[5].

ARN polymérases III[modifier | modifier le code]

Les ARN polymérases III sont responsables de la synthèse d'ARN courts comme l'ARNt, l'ARNs (small ARN) et l'ARN ribosomique (ARNr 5S)

ARN polymérases IV[modifier | modifier le code]

Ils sont spécialisés dans la transcription de l'ADN mitochondrial. Sont aussi impliqués dans la synthèse de l'hétérochromatine chez les plantes.

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. a et b Korkhin, Y., U. Unligil, O. Littlefield, P. Nelson, D. Stuart, P. Sigler, S. Bell and N. Abrescia (2009). "Evolution of Complex RNA Polymerases: The Complete Archaeal RNA Polymerase Structure." PLoS biology 7(5): e102.
  2. Louis, B. G. and P. S. Fitt (1971). "Nucleic acid enzymology of extremely halophilic bacteria. Halobacterium cutirubrum deoxyribonucleic acid-dependent ribonucleic acid polymerase." The Biochemical journal 121(4): 621-627.
  3. Hirata, A., B. Klein and K. Murakami (2008). "The X-ray crystal structure of RNA polymerase from Archaea." Nature 451(7180): 851-854.
  4. Werner, F. (2007). "Structure and function of archaeal RNA polymerases." Molecular microbiology 65(6): 1395-1404.
  5. « Structure of RNA Polymerase II », Science (consulté le 30 octobre 2009) : « RNA polymerase II (Pol II) is a large (550 kDa) complex of 12 subunits that is at the heart of the transcription mechanism. »

Voir aussi[modifier | modifier le code]

Outre l'ARN polymérase ADN-dépendante (assurant la transcription d'une matrice d'ADN en ARN), il existe des ARN-polymérases ARN-dépendantes, fabriquant de l'ARN à partir d'une matrice d'ARN. Ces enzymes participent à la réplication de certains virus dont le génome est composé d'ARN, on les appelle des réplicases.

Articles connexes[modifier | modifier le code]