Feuillet bêta

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Les feuillets β ou feuillets β plissés est la deuxième forme de structure secondaire régulière observée dans les protéines, avec une fréquence de présence plus faible que les hélices α. Les feuillets β sont constitués de brins bêta (brins β) reliés latéralement par au moins deux ou trois liaisons hydrogène entre des atomes du squelette carboné de la chaine polypeptidique pour former un plan plissé (comme un accordéon), généralement tordu. Un brins β est une partie de la chaine polypeptidique formé en moyenne de trois à dix acides aminés dont la chaine carbonée principale est étendue. L'association de nombreux feuillets β est observée dans l'agrégation de protéines observée dans de nombreuses maladies humaines, notamment les amyloses telles que la maladie d'Alzheimer.

Exemple de 4 brins β antiparallèle issus de la structure cristallographique de la catalase (fichier PDB : 1GWE à 0.88Å de résolution). a) vue de face, les liaisons hydrogène entre les NH et les C=O des brins adjacents sont en pointillées. Les flèches indiquent la direction de chaine, autour des atomes différents des hydrogènes est représentée la densité électronique (atomes d'oxygène en rouge, atomes d'azote en bleu), les atomes d'hydrogènes ne sont pas représentés, seul le premier carbone des chaines latérales est présent en vert. b) vue de profil des deux brins β centraux, mise en évidence une torsion des brins ou twist, du plissement des Cαs et de l'alternance des chaines latérales.

Découverte[modifier | modifier le code]

La première structure des feuillets β est proposée par William Astbury dans les années 1930, après des observations indiquant des changements très importants des clichés diffraction de rayon X de de fibres de laine ou de cheveux humides lors de leur étirement. Il propose l'existence de liaisons hydrogène entre des brins β parallèles ou anti-parallèles, son modèle est cependant limité par l'absence de contraintes géométriques des acides aminés par le fait qu'il ne connaissait pas le caractère plan de la liaison peptidique. En 1951, Linus Pauling et Robert Corey (en) présentent un modèle plus élaboré basé sur des considérations théoriques[1].

Structure et organisation[modifier | modifier le code]

Représentation de liaisons hydrogène (en pointillé) dans des brins β antiparallèles. Les atomes d'oxygène sont en rouge, les atomes d'azote sont en bleu.
Représentation de liaisons hydrogène (en pointillé) dans des brins β parallèles. Les atomes d'oxygène sont en rouge, les atomes d'azote sont en bleu.
feuillet bêta plissé

Géométrie[modifier | modifier le code]

Les deux types de feuillets bêta plissé

La majorité des brins β sont placés côte à côte et forme de nombreuses liaisons hydrogène entre les brins voisins. Les groupes NH du squelette polypeptidique d'un brin s'associent aux groupes C=O du squelette polypeptidique du brin adjacent, les chaines latérales d'acides aminés successifs dans un brin β sont orientées alternativement d'un côté puis de l'autre du feuillet β. Les différents brins β associés pour former un feuillet β sont organisés de telle sorte que les atomes Cα des acides aminés soient adjacents et leurs chaines latérales pointent dans la même direction. Les plis observés dans les brins β ont pour origine la nature tétraédrique du carbone Cα ; la distance entre un Cαi d'un acide aminé et un Cαi+2 d'un acide aminé situé à deux positions est de 6 Å alors que la distance entre deux acides aminés en position trans complète est normalement de 7,6 Å (2 × 3,8 Å). La distance moyenne entre les atomes Cα de deux acides aminés liés par une liaison hydrogène de brins adjacents est de 5 Å.

Les brins β sont rarement parfaitement parallèles, ils présentent une torsion en raison de la chiralité des chaines latérales. Les angles dièdres préférentiels sont (φ, ψ) = (-135 °, 135 °) et correspondent à la région supérieure gauche du diagramme de Ramachandran, ces angles sont cependant assez différents de la conformation la plus étendue possible (φ, ψ) = (-180 °, 180 °). La torsion est associée aux fluctuations alternatives des angles dièdres pour éviter que les brins β au sein de feuillet de grande taille ne s'évasent vers l'extérieur et fragilisent la structure secondaire. Un exemple de la présence d'une forte torsion entre deux brins β peut être observée dans la BPTI (en).

Liaisons hydrogène[modifier | modifier le code]

La chaine polypeptidique est orientée par la présence aux extrémités du N-terminale et du C-terminale, les brins β sont donc également orientés. Dans les représentations topologiques l'orientation des brins est modélisée par une flèche pointant vers l'extrémité C-terminale. Les brins β adjacents peuvent s'organiser de façon parallèle, antiparallèle ou mixte.

Un feuillet β antiparallèle dispose de brins β orientés en sens inverse, l'extrémité N-terminale de l'un est adjacent à l'extrémité C-terminale de son voisin. Cette organisation permet d'obtenir une stabilité inter-brin renforcée, les liaisons hydrogène sont alignées avec les axes des liaisons des groupes C=O et NH ce qui correspond à leur orientation préférentielle. Les angles dièdres des carbones du squelette polypeptidique des brins β organisés en feuillet antiparallèle sont en moyenne de (φ, ψ) = (-140 °, 135 °).


On retrouve des feuillets bêta parallèles lorsque la chaîne a fait 2 ou un multiple de 2 tours de spire sur elle-même. Les acides aminés qui forment alors les liaisons hydrogènes sont dans un même sens.

Les chaînes polypeptidiques peuvent soit former uniquement des hélices alpha, soit uniquement des feuillets bêta plissés ; mais on peut aussi avoir une association de ces deux types d'organisation, pour former une structure supersecondaire. Ce dernier cas est le plus fréquent.

Acides aminés impliqués dans les feuillets β[modifier | modifier le code]

Les acides aminés aromatiques (tyrosine, tryptophane et phénylalanine) et les acides aminés dotés de chaines latérales ramifiées (thréonine, valine et isoleucine) sont principalement trouvés au cœur des feuillets β. La proline est trouvée aux extrémités des brins vraisemblablement pour éviter l'agrégation entre protéines et la formation d'amyloïde[2].

Motifs structuraux classiques[modifier | modifier le code]

Clé grecque[modifier | modifier le code]

Motif β-α-β[modifier | modifier le code]

Topologie structurale[modifier | modifier le code]

La topologie structurale des feuillets β indique l'ordre des brins β de la chaine polypeptidique liés par des liaisons hydrogène. Par exemple la flavodoxine est une protéine est composée d'un feuillet β formé de 5 brins β parallèles avec une topologie 21345, les brins 2 et 5 sont les brins β extérieurs au feuillet β. Le brin 2 est lié par liaisons hydrogène au brin 1, lui-même lié au brin 3 qui est lié par liaisons hydrogène au brin 4 en interaction par liaison hydrogène au brin 5. En utilisant un système similaire, le motif structural en clé grecque a une topologie 4123. Un feuillet β peut ainsi être décrit par le nombre de brins le composant, sa topologie et l'orientation parallèle ou antiparallèle des brins.

Les feuillets β peuvent être ouverts, ils possèdent alors deux brins β de bord (comme dans le cas de la flavodoxine ou dans les immunoglobulines) ou être fermés et appelés tonneau β (comme les TIM barrel (en)). Dans la forme tonneau β, les brins le composant sont très souvent soumis à une forte torsion. Les feuillets β ouverts sont souvent très incurvés et se replient sur eux-mêmes (comme dans le cas du domaine SH3 (en)) ou ont des formes de fer-à-cheval (comme dans le cas de l'Inhibiteur de la Ribonucléase (en)). Les feuillets β ouverts peuvent s'associer face-à-face (cas du domaine d'immunoglobuline (en)) ou côte à côte formant un feuillet β plus grand.

Caractéristiques dynamiques[modifier | modifier le code]

Feuillets β et pathologies[modifier | modifier le code]

La pathogénicité du prion (protéine responsable de la maladie de Creutzfeldt-Jakob) est due à la transformation d'une hélice alpha en feuillet bêta.[référence nécessaire]

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) Pauling et RB Corey, « Configurations of Polypeptide Chains With Favored Orientations Around Single Bonds : Two New Pleated Sheets. », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 37, no 11,‎ 1951, p. 729-740 (PMID 16578412, PMCID 1063460)
  2. (en) JS Richardson et DC Richardson, « Natural beta-sheet proteins use negative design to avoid edge-to-edge aggregation », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 99, no 5,‎ 2002, p. 2754–2759 (PMID 11880627, PMCID 122420, DOI 10.1073/pnas.052706099)

Voir aussi[modifier | modifier le code]

Bibliographie[modifier | modifier le code]

Articles connexes[modifier | modifier le code]