Chaîne respiratoire

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La chaîne de transport des électrons dans la mitochondrie est le lieu de la phosphorylation oxydative dans les cellules eucaryotes.

La chaîne respiratoire (aussi appelée chaîne de transport d'électrons) est constituée d'un ensemble complexe de protéines membranaires de la mitochondrie des cellules eucaryotes qui servent à réoxyder les coenzymes NADH et FAD qui ont été réduits en particulier au cours du cycle de Krebs. Cette réoxydation s'accompagne de la création d'un gradient transmembranaire de protons. Ce gradient est une forme de stockage de l'énergie contenue dans les coenzymes, qui dérive elle-même de l'énergie contenue dans les molécules dégradées au cours du catabolisme. Le gradient de proton va servir à fabriquer de l'ATP, molécule énergétique universellement utilisable, au niveau de l'ATP synthase, une protéine membranaire mitochondriale. Ce mécanisme de phosphorylation oxydative a été découvert par Peter Mitchell, ce qui lui a valu le prix Nobel de chimie en 1978[1]. Ce mécanisme est aussi connu sous le nom de Théorie chimiosmotique (de Mitchell). Additionné à la synthèse d'ATP par les ATP synthase on la nomme phosphorylation oxydative. (nb :le terme phosphorylation oxydative est impropre, il faut lui préférer celui d'oxydations phosphorylantes.)

Origine des réactifs de la chaîne respiratoire[modifier | modifier le code]

Lors des réactions du catabolisme que sont la glycolyse (dans le cytosol), le cycle de Krebs et la bêta-oxydation des acides gras (dans la mitochondrie), il y a production de coenzymes réduits (NADH et CoQH2). Ces coenzymes vont être réoxydés par la chaîne respiratoire (en aérobiose) au niveau des crêtes de la membrane interne mitochondriale ou dans la membrane plasmique des bactéries.

Enchaînement des systèmes d'oxydoréduction de la chaîne respiratoire[modifier | modifier le code]

Remarque : l'enchaînement indiqué ici concerne les organismes eucaryotes, la chaîne respiratoire au niveau de la mitochondrie.

L'ordre dans lequel on trouve les éléments de la chaîne respiratoire dépend de leur potentiel standard d'oxydoréduction :

Enzymes respiratoires et substrats typiques chez les eucaryotes
Enzyme respiratoire Couple redox Potentiel standard[2]
NADH déshydrogénase NAD+ / NADH −0,32 V
Succinate déshydrogénase FMN ou FAD / FMNH2 ou FADH2 −0,20 V
Complexe du cytochrome bc1 Coenzyme Q10 ox / Coenzyme Q10 réd +0,06 V
Complexe du cytochrome bc1 Cytochrome b ox / Cytochrome b réd +0,12 V
Complexe IV Cytochrome c ox / Cytochrome c réd +0,22 V
Complexe IV Cytochrome a ox / Cytochrome a réd +0,29 V
Complexe IV O2 / HO +0,82 V
Conditions : pH = 7
Figure 1 : enchaînement des constituants de la chaîne respiratoire

La réaction ADP3- + H+ + Pi2-ATP4- + H2O de synthèse de l'ATP est une réaction endergonique, elle a besoin d'énergie pour avoir lieu. Sa variation d'enthalpie libre standard (ΔG°) est égale à +30 kJ·mol-1. Trois étapes de la chaîne respiratoire libèrent suffisamment d'énergie (leur variation d'enthalpie libre standard ΔG° est inférieure ou égale à -30 kJ·mol-1) pour former de l'ATP :

* NADH + H+ + FMN ou FAD \begin{smallmatrix}\rightleftharpoons\end{smallmatrix} FMNH2 ou FADH2 + NAD+   ΔG° = -42 460 J·mol−1
* 2 cytochrome b réd + 2 cytochrome c ox \begin{smallmatrix}\rightleftharpoons\end{smallmatrix} 2 cytochrome b ox + 2 cytochrome c réd   ΔG° = -34 740 J·mol−1
* 2 cytochrome a réd + 1/2 O2 \begin{smallmatrix}\rightleftharpoons\end{smallmatrix} 2 cytochrome a ox + O2-   ΔG° = -102 290 J·mol−1

Variation de l’énergie au cours des transferts d’électrons[modifier | modifier le code]

Au cours de la chaine d'électrons, l'énergie libre par rapport au dioxygène diminue, jusqu'à être nulle lorsque les électrons on rejoint l'accepteur final étant le dioxygène.

La chaîne de transport d’électrons est un ensemble de molécules enchâssées dans la membrane interne de la mitochondrie des cellules eucaryotes. Les électrons sont apportés jusqu’aux molécules, par l’intermédiaire de transporteurs d’électrons, ici le NADH et le FADH2. Les électrons vont être transférés des transporteurs d’électrons à une première molécule, accepteur d’électrons, puis les électrons vont migrer jusqu’à l’O2 -- qui est l’accepteur final. Les différentes molécules de la chaîne d’électrons, vont donc sans cesse passer d’état réduit à état oxydé. Dans chaque complexe multi-protéique, les molécules en aval de la chaîne sont plus électronégatives que celles situées en amont, ce qui permet aux électrons d’être attirés vers l’O2. Au cours de ce transport d’électrons, le gain momentané d’électrons est couplé au passage d’une H+ vers l’espace inter-membranaire, ce qui fait diminuer graduellement l’énergie des électrons (l’énergie est utilisé pour le transport du H+), au cours de la chaîne d’électrons. Ce transport d’électrons ne produit directement aucune molécule d’ATP[3].

Inhibiteurs de la chaîne respiratoire[modifier | modifier le code]

Ces inhibiteurs sont des poisons qui ont été utilisés pour identifier les intermédiaires de la chaîne respiratoire. En effet, ils ont permis d'élucider le mécanisme de fonctionnement de la chaîne respiratoire puisque leur action est très spécifique. Citons par complexe[4] :

  • I - les barbituriques, la roténone, l'amytal, la ptéricidine ;
  • II - les malonates ;
  • III - les antimycines A ;
  • IV - le cyanure, le cobalt, les azotures, le monoxyde de carbone ;
  • V - le dicyclohexylcarbodiimide (DCC), l'oligomycine, l'atractyloside.

Régulation[modifier | modifier le code]

La régulation de la chaîne respiratoire dépend des apports en :

  • NADH,H+ ;
  • O_2 ;
  • ADP+Pi.

Au repos, le rapport : \frac {[ATP]}{[ADP+Pi]} est élevé, la chaîne respiratoire tourne donc au ralenti.

Pendant un effort : \frac {[ATP]}{[ADP+Pi]} diminue, on assiste donc à une augmentation de la phosphorylation oxydative (= chaîne respiratoire).

Phosphorylation oxydative[modifier | modifier le code]

Il existe 5 ensembles de protéines et de coenzymes impliqués dans les oxydations phosphorylantes de la chaîne respiratoire. Les 4 premiers complexes (I, II, III et IV) interviennent dans le transport des électrons et le cinquième (V) intervient dans la synthèse d'ATP (figure 2). Ces complexes diffusent de façon indépendante au sein de la membrane interne et connectés par un transporteur liposoluble mobile le coenzyme Q (CoQ) et le cytochrome C fixé à la membrane.

Chaîne de transport d'électron :

  • complexe I : NADH-ubiquinone oxydoréductase ;
  • complexe II : succinate-ubiquinone oxydoréductase ;
  • complexe III : ubiquinol-cytochrome C oxydoréductase ;
  • complexe IV : cytochrome oxydase ;

Production d'ATP :

  • complexe V : ATP synthase.


Figure 2 : complexes protéiques de la chaîne respiratoire

L'expulsion d'ions H+ entraîne un gradient de pH. Les ions H+ vont revenir (dans le sens du gradient électrochimique) dans la matrice mitochondriale (ou dans le cytoplasme des bactéries) en entraînant un flux d'ions dans :

  • l'ATP synthase (complexe V) entraînant la synthèse d'ATP ;
  • pour le transport de molécules contre un gradient de concentration (exemple : pompe à sodium) ;
  • pour la rotation des flagelles bactériens.

Complexes et fonctionnement[modifier | modifier le code]

  • Complexe I : transfert d'une paire d'électron du NADH à l'ubiquinone.
  • Complexe II : livraison d'électrons de plus faible énergie provenant du succinate à l'ubiquinone : succinate + CoQ \longrightarrow fumarate +  CoQH_2 .
  • Complexe III : CoQH_2 + 2CytC Fe^{3+} \longrightarrow CoQ + 2CytC Fe^{2+} .

De plus, on assiste au transfert de quatre protons (H^+). On peut remarquer aussi que le cytochrome c (CytC) est très conservé dans l'évolution des espèces.

  • Complexe IV : 4CytC Fe^{2+} + O_2 + 4H^+ \longrightarrow 4CytC Fe^{3+} + 2H_2O.
  • Complexe V : dernière étape : ADP + Pi \longrightarrow ATP. Le flux de protons active l'ATP synthétase qui catalyse ensuite la phosphorylation de l'ADP.

Les trois sous-unités β ont, à un moment donné une forme différente, en accord avec une activité fonctionnelle différente. Elles peuvent être :

  • O (Open) ;
  • L (Loose) → faible affinité pour le substrat ;
  • T (Tight) → forte affinité pour le substrat.

Transport des molécules d'ATP formées[modifier | modifier le code]

Les molécules d'ATP ainsi formées se retrouvent dans la matrice mitochondriale où leur présence est peu intéressante. Pour passer dans le hyaloplasme, elles empruntent un anti-port, une protéine permettant de faire passer de l'ATP dans le sens Matrice mitochondriale (ANT1 ou 3)→ espace intermembranaire → cytosol et de l'ADP dans le sens inverse.

La différence de potentiel créée en partie par le gradient de protons induit un transport 30 fois plus rapide de l'ATP par rapport à l'ADP.

Bilan total[modifier | modifier le code]

Il dépend du nombre de protons pompés par les complexes I, III et IV, du nombre de protons utilisés pour synthétiser 3 ATP (une rotation complète de l'ATP synthase) ainsi que de l'utilisation d'énergie proton-motrice par la mitochondrie pour importer de l'ADP et du phosphate et pour exporter de l'ATP. Pour les mitochondries de levure, on estime généralement que :

  • 2,5 molécules d'ATP sont produites par NADH+H+ ;

Des chaînes respiratoires particulières : celles des bactéries[modifier | modifier le code]

  • La chaîne respiratoire des bactéries dites « oxydase - » (Enterobacteriaceae…) est plus courte : il n'y a pas le complexe IV de la chaîne respiratoire correspondant à la cytochrome oxydase.

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. prix Nobel de chimie à Peter Mitchell
  2. Anders Overgaard Pedersen et Henning Nielsen, « Medical CHEMISTRY Compendium », Aarhus University, 2008.
  3. Campbell Biologie 9e Édition, p. 193-194, 2012
  4. GARRETT R., GRISHAM C., Biochimie, éd. De Boeck Université, Paris, 2000, ISBN 2744500208, p. 698 et suivantes.

Voir aussi[modifier | modifier le code]

Articles connexes[modifier | modifier le code]

Liens externes[modifier | modifier le code]