Phosphoglycérate kinase

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Phosphoglycérate kinase

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Structure de la phosphoglycérate kinase de levure à 0,25 nm de résolution (PDB 3PGK).

N° EC EC 2.7.2.3
N° CAS 9001-83-6
Données
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
IUBMB 2.7.2.3 à l'IUBMB
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures
GO AmiGO / EGO

La phosphoglycérate kinase (EC 2.7.2.3), couramment abrégée PGK, est une transférase intervenant à la 7e étape de la glycolyse en transférant un groupe phosphate du 1,3-diphospho-D-glycérate (1,3-DPG) sur de l'ADP pour former de l'ATP et du 3-phospho-D-glycérate (3PG) :

1,3-bisphospho-D-glycerate.svg   + ADP  \begin{smallmatrix}\rightleftharpoons\end{smallmatrix}  ATP +   3-phospho-D-glycerate.svg
1,3-DPG   3PG

La phosphoglycérate kinase est une enzyme qui catalyse la conversion réversible de l'ATP en ADP. Dans la glycolyse, elle est essentielle à la production d'ATP chez les organismes aérobies, à la fermentation chez les organismes anaérobies et à la fixation du carbone chez les plantes.

Chez l'homme, un déficit en PGK est associé à une anémie hémolytique et à des troubles mentaux[1].

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) (en) Yoshida A, Tani K, « Phosphoglycerate kinase abnormalities: functional, structural and genomic aspects », Biomed. Biochim. Acta, vol. 42, no 11-12,‎ 1983 (PMID 6689547)