Pyruvate kinase

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La pyruvate kinase est une enzyme intervenant dans la 10e et dernière étape de la glycolyse pour catalyser la phosphorylation d'une molécule d'ADP en ATP à partir d'une molécule de phosphoénolpyruvate (PEP) convertie en pyruvate, avec un cation Mg2+ comme cofacteur :

Phosphoenolpyruvate wpmp.png   + ADP + H+  →  ATP +   Pyruvate wpmp.png
Phosphoénolpyruvate   Pyruvate


Cette réaction est rendue possible par le très haut potentiel de transfert du groupe phosphate du PEP (ΔG°' = -61,9 kJmol-1). Elle est par conséquent irréversible, comme son nom ne l'indique pas (les kinases catalysent normalement des phosphorylations, et non des phosphorolyses).

Chez les mammifères, trois grands types de pyruvate kinases ont été mises en évidence, qui diffèrent par leur mode de régulation :

  • la pyruvate kinase M, présente dans les muscles, qui n'est pas régulée par phosphorylation-déphosphorylation,
  • la pyruvate kinase A, présente dans les autres tissus, dont la régulation est intermédiaire et dépend des tissus.

Ce sont 3 iso-enzymes.

Voir aussi[modifier | modifier le code]