Aldolase

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L’aldolase est une enzyme intervenant dans la 4e étape de la glycolyse pour catalyser la réaction inverse d'une aldolisation revenant à cliver le fructose-1,6-bisphosphate en glycéraldéhyde-3-phosphate (G3P) et dihydroxyacétone phosphate (DHAP) :

Beta-D-fructose-1,6-bisphosphate wpmp.png    \begin{smallmatrix}\rightleftharpoons\end{smallmatrix}    D-glyceraldehyde-3-phosphate.svg    +    Glycerone-phosphate wpmp.png
Fru-1,6-BP   G3P   DHAP

Il existe trois isozymes — les aldolases A, B et C — codées par des gènes différents dont l'expression change au cours du développement. L'aldolase A est produite chez l'embryon ainsi que dans les muscles adultes, un déficit en aldolase A ayant été associée aux myopathies et aux anémies hémolytiques.

Chez les mammifères, les acides aminés clés impliqués dans le mécanisme catalytique sont un résidu lysine et un résidu tyrosine : la lysine établit une liaison covalente qui stabilise les intermédiaires de réaction tandis que la tyrosine joue le rôle d'accepteur d'hydrogène. De nombreuses bactéries ont recours à deux cations Mg2+ à la place de la lysine :

L-lysine-2D-skeletal.png       L-tyrosine-skeletal.png
Lysine       Tyrosine