Aldolase

Fructose-diphosphate aldolase A

Données clés

N° EC	EC 4.1.2.13
N° CAS	9024-52-6

Données

IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
IUBMB	4.1.2.13 à l'IUBMB
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	Structures
GO	AmiGO / EGO

L’aldolase est une enzyme intervenant dans la 4^e étape de la glycolyse pour catalyser la réaction inverse d'une aldolisation revenant à cliver le fructose-1,6-diphosphate en glycéraldéhyde-3-phosphate (G3P) et dihydroxyacétone phosphate (DHAP) :

	$\begin{smallmatrix}\rightleftharpoons\end{smallmatrix}$		+
Fru-1,6-DP		G3P		DHAP

Il existe trois isozymes — les aldolases A, B et C — codées par des gènes différents dont l'expression change au cours du développement. L'aldolase A est produite chez l'embryon ainsi que dans les muscles adultes, un déficit en aldolase A ayant été associée aux myopathies et aux anémies hémolytiques.

Chez les mammifères, les acides aminés clés impliqués dans le mécanisme catalytique sont un résidu lysine et un résidu tyrosine : la lysine établit une liaison covalente qui stabilise les intermédiaires de réaction tandis que la tyrosine joue le rôle d'accepteur d'hydrogène. De nombreuses bactéries ont recours à deux cations Mg²⁺ à la place de la lysine :

Lysine		Tyrosine

Glucose Hexokinase Glucose-6-phosphate Glucose-6-phosphate isomérase Fructose-6-phosphate Phosphofructokinase-1 Fructose-1,6-diphosphate Fructose-diphosphate aldolase ATP ADP ATP ADP Dihydroxyacétone phosphate Glycéraldéhyde-3-phosphate Triose-phosphate isomérase Glycéraldéhyde-3-phosphate Glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase 1,3-diphosphoglycérate NAD+ + Pi NADH + H+ + 2 2 Phosphoglycérate kinase 3-phosphoglycérate Phosphoglycérate mutase 2-phosphoglycérate Énolase Phosphoénolpyruvate Pyruvate kinase Pyruvate ADP ATP H2O ADP ATP 2 2 2 2