Phosphoglycérate mutase
Phosphoglycérate mutase
Phosphoglycérate mutase cocristallisée avec du 3-phosphoglycérate (PDB 1EJJ).
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IntEnz | Vue IntEnz |
|---|---|
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| IUBMB | 5.4.2.1 à l'IUBMB |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | Structures |
| GO | AmiGO / EGO |
La phosphoglycérate mutase, couramment abrégée en PGM, est une isomérase intervenant à la 8e étape de la glycolyse en catalysant le transfert d'un groupe phosphate de C-3 en C-2 d'une molécule de 3-phospho-D-glycérate (3PG) convertie en 2-phospho-D-glycérate (2PG) en passant par un intermédiaire transitoire 2,3-diphospho-D-glycérate :
Cette réaction implique deux groupes phosphate différents, le phosphate en C-2 du 2PG final n'étant pas le même que celui en C-3 du 3PG initial. Le site actif de l'enzyme contient en effet une phosphohistidine, issue de la phosphorylation d'un résidu histidine spécifique de la phosphoglycérate mutase, dont le groupe phosphate réagit avec le C-2 du 3PG pour former un intermédiaire 2,3-DPG transitoire ; la déphosphorylation de l'enzyme induit un changement allostérique par lequel le C-3 du 2,3-DPG est aligné avec le résidu histidine actif sur lequel il peut décharger son groupe phosphate en donnant du 2PG, l'enzyme retrouvant son phosphate et sa conformation initiale.