Cytochrome c
| Cytochrome c | ||
 Structure du cytochrome c d'une cellule du myocarde de cheval montrant l'hème coordonné à un cation de fer (PDB 1HRC[1]) | ||
| Caractéristiques générales | ||
|---|---|---|
| Nom approuvé | Cytochrome c somatique | |
| Symbole | CYCS | |
| Synonymes | CYC, THC4, HCS | |
| Fonction | Respiration cellulaire | |
| Homo sapiens | ||
| Locus | 7p15.3 | |
| Masse moléculaire | 11 749 Da[2] | |
| Nombre de résidus | 105 acides aminés[2] | |
| Entrez | 54205 | |
| HUGO | 19986 | |
| OMIM | 123970 | |
| UniProt | P99999 | |
| RefSeq (ARNm) | NM_018947 | |
| RefSeq (protéine) | NP_061820.1 | |
| Ensembl | ENSG00000172115 | |
| PDB | 1J3S, 2N9I, 2N9J, 3NWV, 3ZCF, 3ZOO | |
|
GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega | ||
| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
Le cytochrome c est une petite hémoprotéine contenant une centaine de résidus d'acides aminés pour une masse d'environ 12 kDa. Il est très soluble dans l'eau, à raison d'environ 100 g·L-1 aux conditions physiologiques, ce qui le distingue des autres cytochromes, qui sont plutôt liposolubles.
Rôle dans la respiration cellulaire[modifier | modifier le code]
Le cytochrome c intervient dans la respiration cellulaire au niveau de la chaîne respiratoire, où il transporte un électron par molécule. Il est, pour ce faire, associé à la membrane mitochondriale interne et assure le transfert des électrons entre la coenzyme Q-cytochrome c réductase (complexe III) et la cytochrome c oxydase (complexe IV). Chez l'homme, il est codé par le gène CYCS sur le chromosome 7[3].
Il peut également catalyser plusieurs réactions telles que des hydroxylations et l'oxydation aromatique, et présente également une activité peroxydase à travers l'oxydation de divers donneurs d'électrons tels que l'ABTS, l'acide 2-céto-4-thiométhylbutyrique et la 4-aminoantipyrine. Il intervient également dans au moins une forme de nitrite réductase[4].
Rôle dans le cycle cellulaire[modifier | modifier le code]
Une espèce réactive de l'azote, le peroxynitrite peut directement réagir avec des protéines contenant des centres de métaux de transition. En oxydant l'hème ferreux en ses formes ferriques correspondantes, il peut ainsi affecter le cytochrome c (de même que des protéines essentielles telles que l'hémoglobine ou la myoglobine)[5].
Le cytochrome c peut prendre une part active dans l'apoptose[6]. L'activation de la voie apoptotique mitochondriale a pour effet de faire apparaître des mégapores permettant le passage du cytochrome c dans le cytosol, où il se lie au facteur activateur des protéases apoptotiques (APAF1). Ceci déclenche une cascade de réactions aboutissant à l'activation de caspases, enzymes protéolytiques directement responsables du phénomène d'apoptose, et à la formation de l'apoptosome.
Origine et évolution[modifier | modifier le code]
Le cytochrome c est une protéine hautement conservée à travers l'ensemble des espèces, et notamment chez les eucaryotes, où les différences se limitent à quelques résidus seulement. Tous les cytochromes c étudiés présentent un potentiel standard de +0,25 V, et on peut par exemple montrer que la cytochrome c oxydase humaine réagit avec le cytochrome c de blé. La séquence du cytochrome c chez l'homme est identique à celle du chimpanzé mais différente, par exemple, de celle du cheval[7]. Sa très large distribution chez les animaux, les plantes et de nombreux unicellulaires ainsi que sa petite taille (12 kDa) en font un outil de choix pour les études cladistiques visant à déterminer les parentés phylogénétiques entre espèces dans le cadre de la biologie de l'évolution[8].
Voir aussi[modifier | modifier le code]
Articles connexes[modifier | modifier le code]
Bibliographie[modifier | modifier le code]
Notes et références[modifier | modifier le code]
- (en) Gordon W. Bushnell, Gordon V. Louie et Gary D. Brayer, « High-resolution three-dimensional structure of horse heart cytochrome c », Journal of Molecular Biology, vol. 214, no 2, , p. 585-595 (PMID 2166170, DOI 10.1016/0022-2836(90)90200-6, lire en ligne)
- Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
- (en) Marco Tafani, Natalie O. Karpinich, Kathryn A. Hurster, John G. Pastorino, Timothy Schneider, Matteo A. Russo et John L. Farber, « Cytochrome c Release upon Fas Receptor Activation Depends on Translocation of Full-length Bid and the Induction of the Mitochondrial Permeability Transition », Journal of Biological Chemistry, vol. 277, no 12, , p. 10073-10082 (PMID 11790791, DOI 10.1074/jbc.M111350200, lire en ligne)
- (en) Jörg Simon et Peter M. H. Kroneck, « The Production of Ammonia by Multiheme Cytochromes c », Metal Ions in Life Sciences, vol. 14, , p. 211-236 (PMID 25416396, DOI 10.1007/978-94-017-9269-1_9, lire en ligne)
- Pacher P, Beckman JS, Liaudet L, « Nitric oxide and peroxynitrite in health and disease », Physiol. Rev., vol. 87, no 1, , p. 315–424 (PMID 17237348, PMCID 2248324, DOI 10.1152/physrev.00029.2006)
- (en) Xuesong Liu, Caryn Naekyung Kim, Jie Yang, Ronald Jemmerson et Xiaodong Wang, « Induction of Apoptotic Program in Cell-Free Extracts: Requirement for dATP and Cytochrome c », Cell, vol. 86, no 1, , p. 147-157 (PMID 8689682, DOI 10.1016/S0092-8674(00)80085-9, lire en ligne)
- (en) Université de l'Indiana à Bloomington, « Cytochrome C Comparison Lab » [PDF] (consulté le ).
- (en) E. Margoliash, « Primary Structure and Evolution of Cytochrome C », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 50, no 4, , p. 672-679 (PMID 14077496, PMCID 221244, DOI 10.1073/pnas.50.4.672, JSTOR 72215, Bibcode 1963PNAS...50..672M, lire en ligne)
- (en) K. Miki, S. Sogabe, A. Uno, T. Ezoe, N. Kasai, M. Saeda, Y. Matsuura et M. Miki, « Application of an automatic molecular-replacement procedure to crystal structure analysis of cytochrome c2 from Rhodopseudomonas viridis », Acta Crystallographica Section D – Structural Biology, vol. 50, , p. 271-275 (PMID 15299438, DOI 10.1107/S0907444993013952, lire en ligne)
