Aconitase

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L’aconitase, ou aconitate hydratase, est une enzyme intervenant notamment dans le cycle de Krebs pour réaliser l'isomérisation stéréospécifique du citrate en isocitrate via le cis-aconitate[2],[3],[4].

Citrat.svg   \begin{smallmatrix}\rightleftharpoons\end{smallmatrix}   H2O + Cis-Aconitat.svg   \begin{smallmatrix}\rightleftharpoons\end{smallmatrix}   Isocitrat.svg
Citrate   Cis-aconitate   Isocitrate

La réaction d'isomérisation implique une déshydratation suivie d'une réhydratation afin de translater l'atome d'oxygène de l'hydroxyle de part et d'autre d'une double liaison transitoire.

Mécanisme réactionnel de l'aconitase illustrant la formation et la propagation de la double liaison.


Contrairement à la plupart des protéines fer-soufre, qui fonctionnent comme transporteurs d'électrons, le centre fer-soufre de l'aconitase réagit directement avec le substrat de l'enzyme. L'aconitase a un centre actif [Fe4S4]2+ qui peut se convertir en une forme inactive [Fe3S4]+. Trois résidus cystéine ont été identifiés comme ligands du centre [Fe4S4]. Dans la forme active de ce cluster, le cation de fer labile est coordonné à des molécules d'eau et non à des résidus cystéine de l'enzyme.

Activation du centre [Fe3S4]+ tétraédrique en centre [Fe4S4]2+ octaédrique.


L'aconitase est inhibée par l'anion fluoroacétate FCH2COO-, présent notamment dans le fluoroacétate de sodium FCH2COONa, qui agit donc comme un poison. Le centre fer-soufre est très sensible à l'oxydation par les anions superoxyde O2-[5].

Dénominations alternatives[modifier | modifier le code]

Isozymes[modifier | modifier le code]

Il existe plusieurs isozymes de l'aconitase :

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) H. Lauble, M. C. Kennedy, H. Beinert, C. D. Stout CD, « Crystal structures of aconitase with trans-aconitate and nitrocitrate bound », J. Mol. Biol., vol. 237, no 4,‎ avril 1994, p. 437-451 (liens PubMed? et DOI?)
  2. (en) H. Beinert, M. C. Kennedy, « Aconitase, a two-faced protein: enzyme and iron regulatory factor », FASEB J., vol. 7, no 15,‎ décembre 1993, p. 1442-1449 (lien PubMed?)
  3. (en) D. H. Flint, R. M. Allen, « Iron-Sulfur Proteins with Nonredox Functions », Chem. Rev., vol. 96, no 7,‎ novembre 1996, p. 2315-2334 (liens PubMed? et DOI?)
  4. (en) H. Beinert, M. C. Kennedy, C. D. Stout, « Aconitase as Iron-Sulfur Protein, Enzyme, and Iron-Regulatory Protein », Chem. Rev., vol. 96, no 7,‎ novembre 1996, p. 2335-2374 (liens PubMed? et DOI?)
  5. (en) P. R. Gardner, « Aconitase: sensitive target and measure of superoxide », Meth. Enzymol., vol. 349,‎ 2002, p. 9-23 (liens PubMed? et DOI?)

Articles connexes[modifier | modifier le code]