Aconitase

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L’aconitase, ou aconitate hydratase, est une enzyme intervenant notamment dans le cycle de Krebs pour réaliser l'isomérisation stéréospécifique du citrate en isocitrate via le cis-aconitate[2],[3],[4].

Réaction catalysée[modifier | modifier le code]

L'aconitase catalyse la transformation réversible du citrate en iso-citrate via la réaction suivante :

Citrat.svg   \begin{smallmatrix}\rightleftharpoons\end{smallmatrix}   H2O + Cis-Aconitat.svg   \begin{smallmatrix}\rightleftharpoons\end{smallmatrix}   Isocitrat.svg
Citrate   Cis-aconitate   Isocitrate

La réaction d'isomérisation implique une déshydratation suivie d'une réhydratation afin de translater l'atome d'oxygène de l'hydroxyle de part et d'autre d'une double liaison transitoire.

Mécanisme réactionnel de l'aconitase illustrant la formation et la propagation de la double liaison.

Contrairement à la plupart des protéines fer-soufre, qui fonctionnent comme transporteurs d'électrons, le centre fer-soufre de l'aconitase réagit directement avec le substrat de l'enzyme.

Régulation[modifier | modifier le code]

L'aconitase a un centre actif [Fe4S4]2+ qui peut se convertir en une forme inactive [Fe3S4]+. Trois résidus cystéine ont été identifiés comme ligands du centre [Fe4S4]. Dans la forme active de ce cluster, le cation de fer labile est coordonné à des molécules d'eau et non à des résidus cystéine de l'enzyme.

Activation du centre [Fe3S4]+ tétraédrique en centre [Fe4S4]2+ octaédrique.

L'aconitase est inhibée par l'anion fluoroacétate FCH2COO-, présent notamment dans le fluoroacétate de sodium FCH2COONa, qui agit donc comme un poison. Le centre fer-soufre est très sensible à l'oxydation par les anions superoxyde O2-[5].

Dénominations alternatives[modifier | modifier le code]

Isozymes[modifier | modifier le code]

Il existe plusieurs isozymes de l'aconitase :

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) H. Lauble, M. C. Kennedy, H. Beinert et C. D. Stout, « Crystal structures of aconitase with trans-aconitate and nitrocitrate bound », J. Mol. Biol., vol. 237, no 4,‎ , p. 437-451 (PMID 8151704, DOI 10.1006/jmbi.1994.1246)
  2. (en) H. Beinert, M. C. Kennedy, « Aconitase, a two-faced protein: enzyme and iron regulatory factor », FASEB J., vol. 7, no 15,‎ , p. 1442-1449 (PMID 8262329)
  3. (en) D. H. Flint, R. M. Allen, « Iron-Sulfur Proteins with Nonredox Functions », Chem. Rev., vol. 96, no 7,‎ , p. 2315-2334 (PMID 11848829, DOI 10.1021/cr950041r)
  4. (en) H. Beinert, M. C. Kennedy, C. D. Stout, « Aconitase as Iron-Sulfur Protein, Enzyme, and Iron-Regulatory Protein », Chem. Rev., vol. 96, no 7,‎ , p. 2335-2374 (PMID 11848830, DOI 10.1021/cr950040z)
  5. (en) P. R. Gardner, « Aconitase: sensitive target and measure of superoxide », Meth. Enzymol., vol. 349,‎ , p. 9-23 (PMID 11912933, DOI 10.1016/S0076-6879(02)49317-2)
  6. a et b (en) D. B. Mirel, K. Marder et al., « Characterization of the human mitochondrial aconitase gene (ACO2) », Gene, vol. 213, no 1-2,‎ (ISSN 0378-1119, DOI 10.1016/S0378-1119(98)00188-7)
  7. (en) M. A. Hooks, J. W. Allwood et al., « Selective induction and subcellular distribution of ACONITASE 3 reveal the importance of cytosolic citrate metabolism during lipid mobilization in Arabidopsis », Biochem. J., vol. 463, no 2,‎ , p. 309--317 (PMID 25061985, DOI 10.1042/BJ20140430)

Articles connexes[modifier | modifier le code]