Complexe cytochrome b6f

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plastoquinol-plastocyanine réductase

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Représentation du cytochrome b6f de Chlamydomonas reinhardtii montrant les limites de la bicouche lipidique de la membrane du thylakoïde en rouge avec le lumen du thylakoïde et en bleu avec le stroma du chloroplaste (PDB 1Q90[1])

N° EC EC 1.10.9.1
N° CAS 79079-13-3
Données
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
IUBMB 1.10.9.1 à l'IUBMB
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures
GO AmiGO / EGO

Le complexe cytochrome b6f, ou complexe de cytochromes b6f, est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

plastoquinol + 2 plastocyanines oxydées + 2 H+face 1 \begin{smallmatrix}\rightleftharpoons\end{smallmatrix} plastoquinone + 2 plastocyanines réduites + 2 H+face 2.

Cette réaction est analogue à celle catalysée par la coenzyme Q - cytochrome c-réductase de la chaîne respiratoire dans les mitochondries. Ce complexe enzymatique est présent dans la membrane des thylakoïdes, organites présents chez les cyanobactéries ainsi qu'à l'intérieur des chloroplastes, eux-mêmes organites photosynthétiques des algues vertes et des plantes. Il a pour fonction d'accumuler des protons dans le lumen des thylakoïdes lors du transfert des électrons à haut potentiel du photosystème II vers le photosystème I.

Structure[modifier | modifier le code]

Le complexe cytochrome b6f est un dimère dont chaque monomère est composé de huit sous-unités[2], à savoir quatre grosses sous-unités :

et quatre petites sous-unités de 3 à 4 kDa chacune et appelées PetG, PetL, PetM et PetN[2]. La masse totale atteint 217 kDa.

La structure cristallisée de complexes cytochrome b6f de Chlamydomonas reinhardtii, Mastigocladus laminosus and Nostoc sp. PCC 7120 ont été déterminées[1],[3],[4]. La structure du complexe est semblable à celle du cytochrome bc1. Le cytochrome b6 et la sous-unité IV sont semblables au cytochrome b, tandis que les protéines de Rieske des deux complexes sont homologues[5]. Cependant, le cytochrome f et le cytochrome c1 (en) ne sont pas homologues[6].

Le complexe cytochrome b6f contient sept groupes prosthétiques[7],[8]. Quatre d'entre eux sont présents à la fois dans le cytochrome b6f et dans le cytochrome bc1 :

  • la molécule d'hème c, présente dans le cytochrome c1 et dans le cytochrome f ;
  • les deux molécules d'hème b ;
  • le cluster fer-soufre [2Fe-2S] des protéines de Rieske.

Les trois autres groupes prosthétiques ne se trouvent que dans les cytochrome b6f [1] :

Fonctionnement biologique[modifier | modifier le code]

Dans la photosynthèse, le complexe cytochrome b6f intervient dans le transfert des électrons entre deux centres réactionnels, du photosystème II au photosystème I tout en pompant des protons à travers la membrane des thylakoïdes depuis le stroma des chloroplastes vers le lumen des thylakoïdes[9]. C'est la circulation des électrons à travers le complexe cytochrome b6f génère le gradient de concentration en protons, et donc le gradient électrochimique, à travers la membrane des thylakoïdes, gradient utilisé pour la phosphorylation de l'ADP en ATP dans les chloroplastes.

À travers une réaction distincte, le complexe cytochrome b6f joue un rôle central dans la photophosphorylation cyclique, lorsqu'il n'y a pas de NADP+ disponible pour recevoir les électrons de la ferrédoxine réduite. Ce cycle intervient également dans le processus de photosynthèse[10] pour maintenir le ratio de production ATP / NADPH approprié pour la fixation du carbone[11].

(en) Schéma de fonctionnement des réactions photosynthétiques dépendantes de la lumière montrant la position du complexe cytochrome b6f par rapport au photosystème II, à la plastoquinone, à la plastocyanine, au photosystème I, à la ferrédoxine-NADP+ réductase et à l'ATP synthase.

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. a, b et c (en) David Stroebel, Yves Choquet, Jean-Luc Popot et Daniel Picot, « An atypical haem in the cytochrome b6f complex », Nature, vol. 426,‎ 27 novembre 2003, p. 413-418 (lire en ligne) DOI:10.1038/nature02155 PMID : 14647374
  2. a et b (en) Julian P. Whitelegge, Huamin Zhang, Rodrigo Aguilera, Ross M. Taylor et William A. Cramer, « Full Subunit Coverage Liquid Chromatography Electrospray Ionization Mass Spectrometry (LCMS+) of an Oligomeric Membrane Protein – Cytochrome b6f Complex From Spinach and the Cyanobacterium Mastigocladus Laminosus », Molecular & Cellular Proteomics, vol. 1,‎ octobre 2002, p. 816-827 (lire en ligne) DOI:10.1074/mcp.M200045-MCP200 PMID : 12438564
  3. (en) E. Yamashita, H. Zhang et W.A. Cramer, « Structure of the Cytochrome b6f Complex: Quinone Analogue Inhibitors as Ligands of Heme cn », Journal of Molecular Biology, vol. 370, no 1,‎ 29 juillet 2007, p. 39-52 (lire en ligne) DOI:10.1016/j.jmb.2007.04.011 PMID : 17498743
  4. (en) Danas Baniulis, Eiki Yamashita, Julian P. Whitelegge, Anna I. Zatsman, Michael P. Hendrich, S. Saif Hasan, Christopher M. Ryan et William A. Cramer, « Structure-Function, Stability, and Chemical Modification of the Cyanobacterial Cytochrome b6f Complex from Nostoc sp. PCC 7120 », Journal of Biological Chemistry, vol. 284,‎ 10 avril 2009, p. 9861-9869 (lire en ligne) DOI:10.1074/jbc.M809196200 PMID : 19189962
  5. (en) Christopher J Carrell, Huamin Zhang, William A Cramer et Janet L Smith, « Biological identity and diversity in photosynthesis and respiration: structure of the lumen-side domain of the chloroplast Rieske protein », Structure, vol. 5, no 12,‎ 15 décembre 1997, p. 1613-1625 (lire en ligne) DOI:10.1016/S0969-2126(97)00309-2 PMID : 9438861
  6. (en) Sergio E Martinez, Deru Huang, Andrzej Szczepaniak, William A Cramer et Janet L Smith, « Crystal structure of chloroplast cytochrome freveals a novel cytochrome fold and unexpected heme ligation », Structure, vol. 2, no 2,‎ février 1994, p. 95-105 (lire en ligne) DOI:10.1016/S0969-2126(00)00012-5 PMID : 8081747
  7. (en) D. Baniulis, E. Yamashita, H. Zhang, S. S. Hasan et W. A. Cramer, « Structure–Function of the Cytochrome b6f Complex », Photochemistry and Photobiology, vol. 84, no 6,‎ novembre-décembre 2008, p. 1349-1358 (lire en ligne) DOI:10.1111/j.1751-1097.2008.00444.x PMID : 19067956
  8. (en) William A. Cramer, Huamin Zhang, Jiusheng Yan, Genji Kurisu et Janet L. Smith, « Evolution of Photosynthesis:  Time-Independent Structure of the Cytochrome b6f Complex », Biochemistry, vol. 43, no 20,‎ 2004, p. 5921-5929 (lire en ligne) DOI:10.1021/bi049444o PMID : 15147175
  9. (en) Genji Kurisu, Huamin Zhang, Janet L. Smith et William A. Cramer, « Structure of the Cytochrome b6f Complex of Oxygenic Photosynthesis: Tuning the Cavity », Science, vol. 302, no 5647,‎ 7 novembre 2003, p. 1009-1014 (lire en ligne) DOI:10.1126/science.1090165 PMID : 14526088
  10. (en) Yuri Munekage, Mihoko Hashimoto, Chikahiro Miyake, Ken-Ichi Tomizawa, Tsuyoshi Endo, Masao Tasaka et Toshiharu Shikanai, « Cyclic electron flow around photosystem I is essential for photosynthesis », Nature, vol. 429,‎ 3 juin 2004, p. 579-582 (lire en ligne) DOI:10.1038/nature02598 PMID : 15175756
  11. (en) Derek S. Bendall et Robert S. Manasse, « Cyclic photophosphorylation and electron transport », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics, vol. 1229, no 1,‎ 4 avril 1995, p. 23-38 (lire en ligne) DOI:10.1016/0005-2728(94)00195-B