Photosystème I

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Le photosystème I (PSI) est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

plastocyanine réduite + ferrédoxine oxydée + \begin{smallmatrix}\rightleftharpoons\end{smallmatrix} plastocyanine oxydée + ferrédoxine réduite.

Ce complexe enzymatique est le second à intervenir dans les réactions de la photosynthèse dépendantes de la lumière. On le trouve dans la membrane des thylakoïdes chez les cyanobactéries et dans les chloroplastes des plantes et des algues. Le photosystème I a été appelé ainsi car il a été découvert avant le photosystème II, bien qu'il intervienne après celui-ci dans le fonctionnement de la photosynthèse. Certains aspects du photosystème I ont commencé à être connus dès les années 1950, mais l'importance de ces découvertes n'était pas encore comprise[2]. Louis Duysens fut le premier à proposer les concepts de photosystème I et photosystème II en 1960, et, la même année, une synthèse réalisée par Fay Bendall et Robert Hill présentait l'état de l'art des connaissances du moment en une théorie cohérente de réactions photosynthétiques[2] : ces hypothèses furent confirmées les années suivantes par les expériences conduites par les équipes de Duysens et de Witt.

Le photosystème I est un complexe protéique membranaire intégral qui utilise l'énergie lumineuse pour transférer un électron d'une plastocyanine à une ferrédoxine. Il contient plus de 110 cofacteurs, sensiblement plus que le photosystème II. Ces différents composants ont des fonctions variées. Ceux impliqués dans les transferts d'électrons du centre réactionnel du PSI sont le dimère de chlorophylle P700 comme donneur primaire d'électron et cinq accepteurs d'électron : la chlorophylle A0, la phylloquinone A1 et trois clusters fer-soufre [4Fe-4S] notés Fx, Fa et Fb.

PsaA et PsaB sont deux sous-unités principales du PSI. Ce sont deux protéines membranaires intégrales apparentées qui se lient aux composants P700, A0, A1 et Fx du système. Elles contiennent entre 730 et 750 acides aminés et posséderaient 11 segments transmembranaires. Le cluster [4Fe-4S] est lié à quatre résidus de cystéine : deux d'entre eux sont fournis par la protéine PsaA et les deux autres par la protéine PsaB. Les deux résidus de cystéine des deux protéines sont proximaux et situés dans une boucle entre les 9e et 10e segments transmembranaires. Une glissière à leucine semble être présente en aval (vers l'extrémité 3') des cystéines et pourrait contribuer à la dimérisation des unités PsaA/PsaB[3].

(en) Schéma de fonctionnement des réactions photosynthétiques dépendantes de la lumière montrant la position du photosystème I par rapport au photosystème II, à la plastoquinone, au complexe cytochrome b6f, à la plastocyanine, à la ferrédoxine-NADP+ réductase et à l'ATP synthase.

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) Alexey Amunts, Omri Drory et Nathan Nelson, « The structure of a plant photosystem I supercomplex at 3.4 Å resolution », Nature, vol. 447,‎ 3 mai 2007, p. 58-63 (lire en ligne) DOI:10.1038/nature05687 PMID : 17476261
  2. a et b (en) Petra Fromme, Paul Mathis, « Unraveling the Photosystem I Reaction Center: A History, or the Sum of Many Efforts », Photosynthesis Research, vol. 80, no 1-3,‎ avril 2004, p. 109-124 (lire en ligne) DOI:10.1023/B:PRES.0000030657.88242.e1 PMID : 16328814
  3. (en) Andrew N. Webber, Richard Malkin, « Photosystem I reaction-centre proteins contain leucine zipper motifs: A proposed role in dimer formation », FEBS Letters, vol. 264, no 1,‎ 7 mai 1990, p. 1-4 (lire en ligne) DOI:10.1016/0014-5793(90)80749-9 PMID : 2186925