« Flavoprotéine » : différence entre les versions

Un article de Wikipédia, l'encyclopédie libre.
Contenu supprimé Contenu ajouté
m Mise en forme.
wikification de forme et compléments sourcés
Ligne 1 : Ligne 1 :
Une '''flavoprotéine''' est une classe de transporteurs protéiques d'[[électron]]s, intervenant dans la [[chaîne respiratoire]]. Les gènes codant pour cette famille aussi dite de ''gènes photoactifs'' sont retrouvés, nombreux et diversifiés, dans une grande partie du règne du Vivant, des [[archée]]s aux [[mammifère]]s en passant par les [[plante]]s, [[levure]]s et [[champignon]]<ref name=Arthaut2018/>.
{{à sourcer|date=mars 2012}}


== Taille ==
Une '''flavoprotéine''' est une classe de transporteurs d'[[électron]]s dans la [[chaîne respiratoire]]. C'est une protéine qui contient une flavine dérivée de la [[riboflavine]], ou vitamine B<sub>2</sub>.
Cette classe regroupe des [[protéine]]s d’une taille de 50 à 80[[kD]], longue de 500 à 700 acides aminés<ref name=Arthaut2018/>.


== Biochimie ==
Il s'agit donc d'une [[déshydrogénase]] fonctionnant avec une [[coenzyme]] : le FAD ([[flavine adénine dinucléotide]]) ou le FMN ([[flavine mononucléotide]]).
Une ''flavoprotéine'' est une protéine qui contient toujours une [[flavine]], flavine dérivée de la [[riboflavine]] (ou [[vitamine B]]<sub>2</sub>). Il s'agit donc d'une [[déshydrogénase]] fonctionnant avec une [[coenzyme]] : le FAD ([[flavine adénine dinucléotide]]) ou le FMN ([[flavine mononucléotide]])<ref name=Arthaut2018/>.

== Cas particulier de la famille des cryptochromes/photolyases ==
Au sein de la classe des flavoprotéine, cette famille des cryptochromes/photolyases présente des particularités rares dans le monde du Vivant (C'est l'une des très rares familles de flavoprotéines pouvant [[catalyse]]r une [[réaction biochimique]] à partir d'[[énergie lumineuse]])<ref name=Arthaut2018/>. Toutes les protéines de cette famille partagent des domaines photoactifs identiques, et elles lient toutes des pigments photoactifs similaires (FAD et MTHF)<ref name=Arthaut2018/>. Elles sont toujours liées à deux chromophores comme cofacteur : une [[ptérine]] (MTHF ou méthényltétrahydrofolate) et une [[flavine]] (FAD ou flavine adénine dinucléotide<ref name=Arthaut2018/>. <br>Au cours de l'évolution, les photolyases auraient été des ancêtres des [[cryptochrome]]s (qui auraient alors perdu ou partiellement perdu la fonction de réparation de l'ADN, en acquérant un nouveau rôle dans la signalisation<ref name=Arthaut2018/>.

Cette famille est composée de 3 grandes catégories (structurellement très proches)<ref name=Arthaut2018/> :
# Les [[photolyase]]s de dimères cyclobutane pyrimidine (CPD)
# Les photolyases pour les dimères pyrimidine-pyrimidone (photoproduits 6-4)
# Les [[cryptochrome]]s (CRY), plus rares dans le monde vivant (retrouvés chez les végétaux supérieurs et chez les animaux, mais uniquement chez quelques autres espèces eucaryotes ([[algue]]s, [[champignon]]s) et procaryotes). Ces [[cryptochrome]]s sont uniquement activés par la [[lumière bleue]] ou bleue-verte ; et ils réagissent aussi à certains types de [[champs magnétiques]], par des mécanismes encore mal compris<ref name=Arthaut2018/>. <br>Ces molécules photoréceptrices sont aussi impliquées dans la [[Magnétoréception]] et la magnétoperception et le [[sens de l'orientation]] chez les [[animaux migrateurs]]. <br>Chez les [[végétaux]], ce sont sans doute ces protéines qui expliquent les nombreuses observations faites dans le domaine de l'[[électroculture]] depuis les travaux de l'abbé [[Pierre-Nicolas Bertholon de Saint-Lazare|Bertholon]]<ref>{{Lien web |prénom=M. l'abbé (Pierre) |nom=Bertholon |titre=De l'électricité des végétaux : ouvrage dans lequel on traite de l'électricité de l'atmosphère sur les plantes, de ses effets sur l'économie des végétaux, de leurs vertus médico & nutritivo-électriques, & principalement des moyens de pratique de l'appliquer utilement à l'agriculture, avec l'invention d'un électro-végétomètre |url=http://archive.org/details/dellectrici00bert |éditeur=Paris : Didot Jeune |date=1783 |consulté le=2020-10-17}}</ref> au XVIIème siècle, jusqu'à nos jour (où ces effets sont souvent expliqués par une action d'ouverture de [[canal calcique|canaux calciques]] et une circulation accrue de charges ioniques au niveau des membranes cellulaires, maintenant bien documentées et pouvant expliquer {{Citation|presque tous les effets biologiques auparavant inconnus et inattendus d'un faible rayonnement électromagnétique}} sur les plantes, selon Goldsworthy en 2006<ref>{{Article |langue=en |prénom1=Andrew |nom1=Goldsworthy |titre=Effects of Electrical and Electromagnetic Fields on Plants and Related Topics |éditeur=Springer Berlin Heidelberg |date=2006 |isbn=978-3-540-32717-2 |doi=10.1007/978-3-540-37843-3_11 |lire en ligne=http://link.springer.com/10.1007/978-3-540-37843-3_11 |consulté le=2020-10-16 |pages=247–267}}</ref>.

Des photolyases ont été retrouvées dans presque toutes les espèces [[procaryote]]s et [[eucaryote]]s<ref name=Arthaut2018/>. Elles sont mêmes codées par certains ADN viraux (Biernat et al, 2012).
<br>Les photolyases, activées par l'énergie lumineuse jouent un rôle majeur, ne serait-ce que parce qu'elles sont des enzymes réparatrices de l'ADN endommagé par les UV {{Citation|sans induire de signaux de transduction. La découverte du mécanisme de réparation de l’ADN par les photolyases a d’ailleurs été récompensée par le prix Nobel de chimie en 2015. Les cryptochromes, en revanche, fonctionnent comme des molécules de signalisation qui régulent diverses réponses biologiques telles que l'entraînement des [[rythmes circadiens]] chez les plantes et les animaux}}<ref name=Arthaut2018>Louis-David Arthaut (2018) [https://tel.archives-ouvertes.fr/tel-02885958/document Effets de la lumière bleue et du champ magnétique sur la synthèse des ROS par le cryptochrome}. Thèse / Biologie moléculaire. Sorbonne Université. {{fr}}. NNT : 2018SORUS400. tel-02885958|voir p 13/205 à </ref>.

== Voir aussi ==
=== Articles connexes ===
{{Colonnes|taille=18|1=
* [[Flavoprotéine de transfert d'électrons]]
* [[Riboflavine]]
* [[Magnétoréception]]
* [[Cryptochrome]]
* [[électroculture]]
* [[Magnétobiologie]]
* [[Lumière bleue]]
}}
=== Notes et références ===
{{Références}}

{{Palette|Respiration cellulaire|Protéines}}


{{Palette|Protéines}}
{{Portail|biochimie}}
{{Portail|biochimie}}



Version du 31 octobre 2020 à 00:24

Une flavoprotéine est une classe de transporteurs protéiques d'électrons, intervenant dans la chaîne respiratoire. Les gènes codant pour cette famille aussi dite de gènes photoactifs sont retrouvés, nombreux et diversifiés, dans une grande partie du règne du Vivant, des archées aux mammifères en passant par les plantes, levures et champignon[1].

Taille

Cette classe regroupe des protéines d’une taille de 50 à 80kD, longue de 500 à 700 acides aminés[1].

Biochimie

Une flavoprotéine est une protéine qui contient toujours une flavine, flavine dérivée de la riboflavine (ou vitamine B2). Il s'agit donc d'une déshydrogénase fonctionnant avec une coenzyme : le FAD (flavine adénine dinucléotide) ou le FMN (flavine mononucléotide)[1].

Cas particulier de la famille des cryptochromes/photolyases

Au sein de la classe des flavoprotéine, cette famille des cryptochromes/photolyases présente des particularités rares dans le monde du Vivant (C'est l'une des très rares familles de flavoprotéines pouvant catalyser une réaction biochimique à partir d'énergie lumineuse)[1]. Toutes les protéines de cette famille partagent des domaines photoactifs identiques, et elles lient toutes des pigments photoactifs similaires (FAD et MTHF)[1]. Elles sont toujours liées à deux chromophores comme cofacteur : une ptérine (MTHF ou méthényltétrahydrofolate) et une flavine (FAD ou flavine adénine dinucléotide[1].
Au cours de l'évolution, les photolyases auraient été des ancêtres des cryptochromes (qui auraient alors perdu ou partiellement perdu la fonction de réparation de l'ADN, en acquérant un nouveau rôle dans la signalisation[1].

Cette famille est composée de 3 grandes catégories (structurellement très proches)[1] :

  1. Les photolyases de dimères cyclobutane pyrimidine (CPD)
  2. Les photolyases pour les dimères pyrimidine-pyrimidone (photoproduits 6-4)
  3. Les cryptochromes (CRY), plus rares dans le monde vivant (retrouvés chez les végétaux supérieurs et chez les animaux, mais uniquement chez quelques autres espèces eucaryotes (algues, champignons) et procaryotes). Ces cryptochromes sont uniquement activés par la lumière bleue ou bleue-verte ; et ils réagissent aussi à certains types de champs magnétiques, par des mécanismes encore mal compris[1].
    Ces molécules photoréceptrices sont aussi impliquées dans la Magnétoréception et la magnétoperception et le sens de l'orientation chez les animaux migrateurs.
    Chez les végétaux, ce sont sans doute ces protéines qui expliquent les nombreuses observations faites dans le domaine de l'électroculture depuis les travaux de l'abbé Bertholon[2] au XVIIème siècle, jusqu'à nos jour (où ces effets sont souvent expliqués par une action d'ouverture de canaux calciques et une circulation accrue de charges ioniques au niveau des membranes cellulaires, maintenant bien documentées et pouvant expliquer « presque tous les effets biologiques auparavant inconnus et inattendus d'un faible rayonnement électromagnétique » sur les plantes, selon Goldsworthy en 2006[3].

Des photolyases ont été retrouvées dans presque toutes les espèces procaryotes et eucaryotes[1]. Elles sont mêmes codées par certains ADN viraux (Biernat et al, 2012).
Les photolyases, activées par l'énergie lumineuse jouent un rôle majeur, ne serait-ce que parce qu'elles sont des enzymes réparatrices de l'ADN endommagé par les UV « sans induire de signaux de transduction. La découverte du mécanisme de réparation de l’ADN par les photolyases a d’ailleurs été récompensée par le prix Nobel de chimie en 2015. Les cryptochromes, en revanche, fonctionnent comme des molécules de signalisation qui régulent diverses réponses biologiques telles que l'entraînement des rythmes circadiens chez les plantes et les animaux »[1].

Voir aussi

Articles connexes

Notes et références

  1. a b c d e f g h i j et k Louis-David Arthaut (2018) [https://tel.archives-ouvertes.fr/tel-02885958/document Effets de la lumière bleue et du champ magnétique sur la synthèse des ROS par le cryptochrome}. Thèse / Biologie moléculaire. Sorbonne Université. (fr). NNT : 2018SORUS400. tel-02885958|voir p 13/205 à
  2. M. l'abbé (Pierre) Bertholon, « De l'électricité des végétaux : ouvrage dans lequel on traite de l'électricité de l'atmosphère sur les plantes, de ses effets sur l'économie des végétaux, de leurs vertus médico & nutritivo-électriques, & principalement des moyens de pratique de l'appliquer utilement à l'agriculture, avec l'invention d'un électro-végétomètre », Paris : Didot Jeune, (consulté le )
  3. (en) Andrew Goldsworthy, « Effects of Electrical and Electromagnetic Fields on Plants and Related Topics », {{Article}} : paramètre « périodique » manquant, Springer Berlin Heidelberg,‎ , p. 247–267 (ISBN 978-3-540-32717-2, DOI 10.1007/978-3-540-37843-3_11, lire en ligne, consulté le )