Caséine

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Caséines
Identification
No CAS 9000-71-9
No EINECS 232-555-1
Apparence solide blanc
Propriétés physiques
fusion 280 °C[1]
Solubilité 0,11 g·l-1 (eau, pH 4,6, 25 °C)[2]
insol. dans l'alcool,
sol. dans les solutions alcalines pour former des caséinates[3]
Masse volumique 1,25 g·cm-3 (20 °C)[1]
Précautions
NFPA 704[1]

Symbole NFPA 704

 
Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire.

Les caséines sont des protéines qui constituent la majeure partie des composants azotés du lait. La première phase de la fabrication du fromage est leur précipitation par adjonction d'un acide ou de présure. Le mot caséine est issu du latin caseus, « fromage ».

Caractéristiques[modifier | modifier le code]

La quantité des caséines d'un lait varie selon les espèces animales : 82 % (des protéines) pour le lait de vache et 40 % pour le lait maternel humain.

L’hydrolyse d’une caséine fait ressortir des teneurs élevées en acide glutamique, proline, leucine, lysine, sérine et thréonine.

Caséines bovines[modifier | modifier le code]

Il y a plusieurs types de caséines dans le lait de vache. Les plus présentes sont les caséines αS1 (40 %), β (35 %), κ (12 %), αS2 (10 %) et γ (3 à 7 %).

La caséine du lait de vache précipite facilement en caillots blancs, soit par abaissement du pH au voisinage de son point isoélectrique (pH 4,6), soit par action enzymatique (présure). La caséine du lait humain ne précipite pas par simple acidification. Cependant, la précipitation à un pH de 6 est immédiate en présence du suc gastrique du nourrisson à cause de la présure qu'il contient (la chymosine pour être précis).

Caséine αS1[modifier | modifier le code]

La caséine αS1 est une phosphoprotéine qui existe sous cinq variants de 199 acides aminés (sauf pour le variant A qui présente une délétion des acides aminés 14 à 26 de la partie N-terminale). Sur ces acides aminés, huit résidus de sérine sont phosphorylés. En l'absence de cystéine, la caséine αS1 ne forme pas de ponts disulfure. Son poids moléculaire moyen est de 23,6 kDa. Les acides aminés qui la composent sont à 39 % des acides aminés essentiels, à 19 % des acides aminés ramifiés, et à 16 % des acides aminés acides. Le lait de vache comporte environ 9 g·l-1 de caséine αS1-B.

L'hydrolyse de la caséine αS1 libère des peptides sont certains sont bioactifs (opioïdes comme l'alpha-casozépine ou l'alpha-casomorphine, antihypertenseurs comme les casokinines...)[4].

Caséine β[modifier | modifier le code]

Article détaillé : caséine bêta.

Caséine κ[modifier | modifier le code]

Article détaillé : caséine kappa.

La caséine kappa permet le maintien à l'état liquide du lait par la formation de micelles qui s'oppose à une décantation consécutive à la séparation de l'émulsion.

La dénaturation de cette protéine (par acidification comme l'acide lactique ou action d'enzymes comme la présure) entraîne une déstructuration des micelles, avec rejet d'eau d'une part, et formation d'un gel d'autre part ; le lait « caille ».

Caséine γ[modifier | modifier le code]

La caséine γ est la moins abondante des caséines. Elle résulte en fait de la protéolyse de la caséine β, dont elle constitue un fragment C-terminal[5]. Le terme même de caséine γ tend à devenir obsolète pour ces protéines, au profit d'une nomenclature reposant sur la caséine β[6].

Usages alimentaires[modifier | modifier le code]

Nutrition sportive[modifier | modifier le code]

La caséine est parfois utilisée par les athlètes comme protéine à assimilation lente afin de faciliter la régénération musculaire. La caséine en tant que supplément alimentaire est le plus souvent vendue sous forme de poudre aromatisée.

L'utilité de tels suppléments est discutée : une alimentation saine et variée suffit normalement à couvrir les besoins en protéines, même en cas d'activité sportive soutenue.

Œnologie[modifier | modifier le code]

La caséine est une colle utilisée dans les vins blancs pour les rafraîchir. Elle peut aussi prévenir ou corriger la madérisation et le jaunissement. On utilise 10 à 20 g/hℓ en prévention, et au maximum 50 g/hℓ en curatif. Depuis le 30 juin 2012, il est obligatoire en Europe de noter sur les étiquettes la présence de dérivés du lait ou d'œufs dans les vins[7].

Sa floculation est rapide : il est nécessaire d'effectuer un brassage pendant le collage.

L'utilisation de lait entier n'est plus autorisée dans l'Union Européenne, car il décolore et désodorise les vins. Contrairement à la caséine, des doses trop élevées (>0,2-0,4 ℓ/hℓ) peuvent mener à un surcollage.

Autres usages[modifier | modifier le code]

Liant en peinture[modifier | modifier le code]

La caséine est utilisée comme liant de peinture.

Les Romains de l'Antiquité décoraient de fresques les murs des pièces de leurs habitations. Les peintres appliquaient la couleur sur le mortier frais. Les pigments de couleur étaient d'origine végétale ou fabriqués artificiellement. Ils étaient broyés et mêlés à de la caséine qui servait de liant[8].

Polymère[modifier | modifier le code]

La caséine entre dans la fabrication de la Galalithe, polymère [découvert en 1893 par Auguste Trillat (1861-1944)] biodégradable, hypoallergénique et antistatique.

Articles connexes[modifier | modifier le code]

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. a, b et c « Casein », sur ull.chemistry.uakron.edu (consulté le 24 octobre 2009)
  2. (en) George A. Burdock, Encyclopedia of food and color additives, CRC Press,‎ 1997, 3153 p. (ISBN 0849394163, lire en ligne), p. 534
  3. (en) Institute of Medicine (U.S.). Committee on Food Chemicals Codex, Food chemicals codex, National Academies Press,‎ 2003, 5e éd., 998 p. (ISBN 0309088666, lire en ligne), p. 103
  4. Effects ol milk-derived bioactives: an overview, par N. P. Shah, in British journal of Nutrition (vol. 84, supplement 1, november 2000)
  5. Nomenclature of Proteins of Cow's Milk: Fifth Revision
  6. Il n'apparaît plus dans la Nomenclature of the Proteins of Cows’ Milk—Sixth Revision, en 1976
  7. Règlement (UE) No 1266/2010 de la Commission du 22 décembre 2010 modifiant la directive 2007/68/CE en ce qui concerne les obligations en matière d’étiquetage applicables aux vins.
  8. Karine Robin, La villa gallo-romaine Jonzac, Un domaine agricole en Haute-Saintonge du Ier au VIIe siècle, Communauté de Communes de la Haute-Saintonge, Jonzac,‎ 2013