Acide aminé protéinogène

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Structure de la N-formylméthionine, parfois considérée comme un 23e acide aminé protéinogène bien qu'elle ait une chaîne latérale identique à celle de la méthionine.
Elle amorce la biosynthèse des protéines chez les procaryotes et dans les mitochondries et les chloroplastes des eucaryotes, mais pas dans le cytosol de ces derniers.
Elle dérive de la méthionine par adjonction d'un groupe aldéhyde sur l'atome d'azote de l'amine primaire

Un acide aminé protéinogène est un acide aminé incorporé dans les protéines lors de la traduction de l'ARN messager par les ribosomes[1]. Il existe en tout 22 acides aminés protéinogènes, ce qualificatif étant forgé à partir de racines grecques signifiant précisément « qui donne naissance aux protéines ». Parmi ceux-ci, 20 acides aminés, dits acides aminés standards, sont codés directement par un codon de l'ADN nucléaire. Deux autres acides aminés protéinogènes sont codés indirectement par des codons-stop qui sont recodés en codons d'acides aminés en présence de séquences d'insertion particulières, appelées élément SECIS pour la sélénocystéine et élément PYLIS pour la pyrrolysine. La pyrrolysine n'est présente que dans les protéines de certaines archées méthanogènes, de sorte que les eucaryotes et les bactéries n'utilisent que 21 acides aminés protéinogènes.

Bien qu'elle présente une chaîne latérale identique à celle de la méthionine, la N-formylméthionine est parfois considérée comme un 23e acide aminé protéinogène car, chez les procaryotes ainsi que dans les mitochondries et les chloroplastes des eucaryotes, c'est elle qui est incorporée par les ribosomes à la place de la méthionine au début des chaînes polypeptidiques lors de la traduction de l'ARN messager ; ce résidu est souvent éliminé par la suite par modification post-traductionnelle de la protéine néoformée[2].

Le corps humain est capable de synthétiser 12 des 21 acides aminés protéinogènes qu'il utilise, tandis que neuf d'entre eux, dits acides aminés essentiels, doivent lui être apportés par l'alimentation : histidine, isoleucine, leucine, lysine, méthionine, phénylalanine, thréonine, tryptophane et valine.

En revanche, les acides aminés non protéinogènes peuvent être incorporés dans les protéines au cours de modifications post-traductionnelles, comme le γ-carboxyglutamate ou l'hydroxyproline, voire être totalement absents des protéines, comme l'acide γ-aminobutyrique ou la DOPA.

Structure des acides aminés protéinogènes[modifier | modifier le code]

La planche ci-dessous présente la structure non ionisée des 22 acides aminés protéinogènes ; en solution aqueuse à pH physiologique, les fonctions carboxyle –COOH et amine –NH2 sont ionisées en carboxylate –COO et ammonium –NH3+, les espèces chimiques correspondantes sont des zwitterions.

L-alanine-skeletal.png L-arginine-skeletal-(tall).png L-asparagine-2D-skeletal.png Aspartate wpmp.png Cysteine wpmp.png Glutamate wpmp.png Glutamine wpmp.png Glycine-2D-skeletal.png
L-Alanine L-Arginine L-Asparagine L-Aspartate L-Cystéine L-Glutamate L-Glutamine Glycine
Histidine wpmp.png L-isoleucine-2D-skeletal.png L-leucine-2D-skeletal.png L-lysine-2D-skeletal.png L-methionine-2D-skeletal.png L-phenylalanine-2D-skeletal.png L-proline-2D-skeletal.png Pyl.png
L-Histidine L-Isoleucine L-Leucine L-Lysine L-Méthionine L-Phénylalanine L-Proline L-Pyrrolysine
L-selenocysteine-2D-skeletal.png L-serine-2D-skeletal.png L-threonine-2D-skeletal.png L-tryptophan-2D-skeletal.png L-tyrosine-2D-skeletal.png L-valine-skeletal.svg    
L-Sélénocystéine L-Sérine L-Thréonine L-Tryptophane L-Tyrosine L-Valine    
Structure des 22 acides aminés protéinogènes. La pyrrolysine et la sélénocystéine (ci-dessus grisées) sont spécifiques à certaines protéines :
    - la pyrrolysine ne se rencontre que chez certaines archées méthanogènes,
    - la sélénocystéine est présente également chez les eucaryotes mais a priori dans quelques dizaines d'enzymes de la famille des oxydoréductases.
Les 20 autres acides aminés, dits standards, sont en revanche universellement distribués chez tous les êtres vivants connus.

Propriétés chimiques[modifier | modifier le code]

Le tableau ci-dessous résume les principales propriétés chimiques des acides aminés protéinogènes et de leur chaîne latérale. Les valeurs proposées pour le point isoélectrique et les constantes d'acidité sont celles de l'université de Calgary[3], en Alberta.

Acide aminé Abrév. Masse (Da) pI pKa1
(α-COOH)
pKa2
(α-+NH3)
Chaîne latérale
pKR Structure Nature
Alanine A Ala 89,09404 6,00 2,34 9,60 –CH3 Hydrophobe
Arginine R Arg 174,20274 10,76 2,17 9,04 12,48 –CH2CH2CH2NHC(=NH)NH2 Polaire, très basique
Asparagine N Asn 132,11904 5,41 2,02 8,80 –CH2CONH2 Polaire
Aspartate D Asp 133,10384 2,77 1,88 9,60 3,65 –CH2COOH Polaire, acide
Cystéine C Cys 121,15404 5,07 1,96 10,70 8,33 –CH2SH Hydrophobe[4], faiblement acide
Glutamate E Glu 147,13074 3,22 2,19 9,67 4,25 –CH2CH2COOH Polaire, acide
Glutamine Q Gln 146,14594 5,65 2,17 9,13 –CH2CH2CONH2 Polaire
Glycine G Gly 75,06714 5,97 2,34 9,60 –H Hydrophobe
Histidine H His 155,15634 7,59 1,82 9,17 6,00 –CH2-C3H3N2 Polaire, faiblement basique, aromatique
Isoleucine I Ile 131,17464 6,02 2,36 9,60 –CH(CH3)CH2CH3 Hydrophobe, aliphatique
Leucine L Leu 131,17464 5,98 2,36 9,60 –CH2CH(CH3)2 Hydrophobe, aliphatique
Lysine K Lys 146,18934 9,74 2,18 8,95 10,53 –CH2CH2CH2CH2NH2 Polaire, basique
Méthionine M Met 149,20784 5,74 2,28 9,21 –CH2CH2–S–CH3 Hydrophobe
Phénylalanine F Phe 165,19184 5,48 1,83 9,13 –CH2C6H5 Hydrophobe, aromatique
Proline P Pro 115,13194 6,30 1,99 10,60 –CH2CH2CH2- Hydrophobe
Pyrrolysine O Pyl 255,31 –CH2CH2CH2CH2NHCO–C4H5N–CH3 Polaire, faiblement basique
Sélénocystéine U Sel 168,053 5,47 5,73 –CH2SeH
Sérine S Ser 105,09344 5,68 2,21 9,15 5,68 –CH2OH Polaire, faiblement acide
Thréonine T Thr 119,12034 5,60 2,09 9,10 5,53 –CH(OH)CH3 Polaire, faiblement acide
Tryptophane W Trp 204,22844 5,89 2,83 9,39 5,885 –CH2C8H6N Polaire, faiblement basique, aromatique
Tyrosine Y Tyr 181,19124 5,66 2,20 9,11 10,07 –CH2C6H4OH Polaire, faiblement acide, aromatique
Valine V Val 117,14784 5,96 2,32 9,62 –CH(CH3)2 Hydrophobe, aliphatique

La valeur du pKR ici donnée correspond à l'acide aminé libre. Cette valeur varie sensiblement pour les résidus d'acides aminés présents dans les protéines, comme l'indique le tableau ci-dessous :

Acide aminé Abrév. Libre Résidu
Aspartate D Asp 3,65 3,7 – 4,0
Arginine R Arg 12,48
Glutamate E Glu 4,25 4,2 – 4,5
Cystéine C Cys 8,33 8,8 – 9,1
Histidine H His 6,00 6,7 – 7,1
Lysine K Lys 10,53 9,3 – 9,5
Tyrosine Y Tyr 10,07 9,7 – 10,1

Expression génétique[modifier | modifier le code]

Le tableau ci-dessous présente les codons d'ARN messager correspondant à chacun des 22 acides aminés protéinogènes. Les valeurs relatives à l'abondance relative des acides aminés dans les protéines varient légèrement suivant les espèces et les bases de données utilisées. Elles sont données ici à titre indicatif.

Acide aminé Abrév. Codon(s) d'ARN messager Occurrence dans
les protéines[5]
Occurrence chez
les vertébrés[6]
Essentiel
chez l'homme
Alanine A Ala GCU, GCC, GCA, GCG 9,0 % 7,4 % Non
Arginine R Arg CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG 4,7 % 4,2 % Selon les cas
Asparagine N Asn AAU, AAC 4,4 % 4,4 % Non
Aspartate D Asp GAU, GAC 5,5 % 5,9 % Non
Cystéine C Cys UGU, UGC 2,8 % 3,3 % Selon les cas
Glutamate E Glu GAA, GAG 6,2 % 5,8 % Selon les cas
Glutamine Q Gln CAA, CAG 3,9 % 3,7 % Non
Glycine G Gly GGU, GGC, GGA, GGG 7,5 % 7,4 % Non
Histidine H His CAU, CAC 2,1 % 2,9 % Oui
Isoleucine I Ile AUU, AUC, AUA 4,6 % 3,8 % Oui
Leucine L Leu UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG 7,5 % 7,6 % Oui
Lysine K Lys AAA, AAG 7,0 % 7,2 % Oui
Méthionine M Met AUG 1,7 % 1,8 % Oui
Phénylalanine F Phe UUU, UUC 3,5 % 4,0 % Oui
Proline P Pro CCU, CCC, CCA, CCG 4,6 % 5,0 % Non
Pyrrolysine O Pyl UAG avec élément PYLIS
Sélénocystéine U Sel UGA avec élément SECIS Non
Sérine S Ser UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC 7,1 % 8,1 % Non
Thréonine T Thr ACU, ACC, ACA, ACG 6,0 % 6,2 % Oui
Tryptophane W Trp UGG 1,1 % 1,3 % Oui
Tyrosine Y Tyr UAU, UAC 3,5 % 3,3 % Selon les cas
Valine V Val GUU, GUC, GUA, GUG 6,9 % 6,8 % Oui
Codon-stop Term UAA, UAG, UGA

Fonctions biochimiques[modifier | modifier le code]

Le tableau ci-dessous propose une brève description des 22 acides aminés classés en fonction des codes et abréviations spécifiés par le comité de nomenclature commun IUPAC - IUBMB :

Abrév. Structure Description sommaire
A Ala
L-Alanin - L-Alanine.svg
Alanine — Abondante et polyvalente. Plus rigide que la glycine, mais assez petite pour ne présenter qu'un encombrement stérique limité pour la conformation de la protéine. Ses résidus peuvent se trouver aussi bien dans le cœur hydrophobe qu'à la surface hydrophile des protéines.
B Asx Asparagine ou aspartate.
C Cys
L-Cystein - L-Cysteine.svg
Cystéine — L'atome de soufre de la chaîne latérale se lie facilement aux ions métalliques. En milieu réducteur, deux résidus de cystéine peuvent former un pont disulfure en donnant une molécule de cystine, ce qui stabilise la structure tertiaire. On trouve de tels ponts disulfure dans des protéines agissant dans les environnements extrêmes, comme les enzymes digestives telles que la pepsine et la chymotrypsine, ainsi que des protéines structurelles telles que la kératine. On trouve également de tels ponts disulfure dans les protéines trop petites pour maintenir leur état natif sans leur assistance, comme l'insuline, ou dans les protéines qui ne possèdent pas véritablement de cœur hydrophobe, comme la ribonucléase A.
D Asp
L-Asparaginsäure - L-Aspartic acid.svg
Aspartate — Semblable au glutamate, sa chaîne latérale porte un groupe hydrophile acide fortement chargé négativement. Cet acide aminé est généralement situé sur la surface de la protéine, ce qui contribue à sa solubilité dans l'eau. Ce résidu se lie à des molécules ou à des ions chargés positivement, ce qui est souvent mis à profit par les enzymes pour se lier à des ions métalliques. Lorsqu'il est situé à l'intérieur de la protéine, l'aspartate forme généralement une liaison saline avec un résidu d'arginine ou de lysine.
E Glu
L-Glutaminsäure - L-Glutamic acid.svg
Glutamate — Semblable à l'aspartate, mais avec une chaîne latérale légèrement plus longue et flexible.
F Phe
L-Phenylalanin - L-Phenylalanine.svg
PhénylalanineEssentielle pour l'homme, elle présente un groupe aromatique phényle à l'extrémité de sa chaîne latérale. Il s'agit d'un résidu volumineux et hydrophobe, plutôt présent à l'intérieur des protéines. La phénylalanine peut être convertie en tyrosine par hydroxylation.
G Gly
Glycin - Glycine.svg
Glycine — Avec une chaîne latérale réduite à un atome d'hydrogène, c'est le plus simple et le plus petit des acides aminés, et le seul acide aminé protéinogène non chiral. Il ajoute de la flexibilité aux chaînes polypeptidiques. Il peut s'insérer dans les espaces les plus étroits, ce qui permet notamment les structures compactes observées par exemple dans les triples hélices du collagène.
H His
L-Histidin - L-Histidine.svg
HistidineEssentielle pour l'homme, elle présente un groupe imidazole situé à l'extrémité de sa chaîne latérale et dont l'atome d'azote est protoné même en milieu légèrement acide. Ce résidu intervient dans de nombreuses protéines comme mécanisme régulateur pour en modifier la conformation et le fonctionnement en milieu acide tel qu'observé dans les endosomes et les lysosomes, induisant le changement conformationnel de certaines enzymes. Cet acide aminé demeure cependant relativement rare dans les protéines.
I Ile
L-Isoleucin - L-Isoleucine.svg
IsoleucineEssentielle pour l'homme, elle présente une chaîne latérale aliphatique. Elle forme des résidus hydrophobes qui jouent un rôle important dans le repliement des protéines et tendent à occuper l'intérieur de leur structure tridimensionnelle. L'isoleucine contient un second carbone asymétrique en position β. Seul l'isomère (2S, 3S) est présent dans les protéines.
J Xle Leucine ou isoleucine.
K Lys
L-Lysin - L-Lysine.svg
LysineEssentielle pour l'homme, elle est fonctionnellement semblable à l'arginine. Sa une longue chaîne latérale flexible est terminée par une charge électrique positive, ce qui convient à la fixation de molécules chargées négativement. C'est par exemple le cas des protéines qui se lient aux acides nucléiques que sont l'ADN et l'ARN. Les résidus de lysine tendent à se trouver à la surface des protéines ; lorsqu'ils se trouvent à l'intérieur, ils forment généralement des liaisons salines avec des résidus d'aspartate et de glutamate. Il existe de nombreux dérivés de la lysine formés au cours de modifications post-traductionnelles des protéines.
L Leu
L-Leucin - L-Leucine.svg
LeucineEssentielle pour l'homme, elle présente une chaîne latérale aliphatique. Elle forme des résidus hydrophobes qui jouent un rôle important dans le repliement des protéines et tendent à occuper l'intérieur de leur structure tridimensionnelle.
M Met
L-Methionin - L-Methionine.svg
MéthionineEssentiel pour l'homme, c'est toujours le premier acide aminé incorporé dans les protéines, dont il est parfois retiré lors de modifications post-traductionnelles. Sa chaîne latérale contient un atome de soufre portant un groupe méthyle qui peut être mobilisé dans certaines réactions métaboliques.
N Asn
L-Asparagin - L-Asparagine.svg
Asparagine — Semblable à l'aspartate, mais avec un groupe amide –CONH2 à la place du carboxyle –COOH terminal de la chaîne latérale.
O Pyl
Pyrrolysine.svg
Pyrrolysine — Apparentée à la lysine mais avec un groupe azoline à l'extrémité de sa chaîne latérale, elle n'est présente que dans certaines enzymes liées au métabolisme méthanogène de certaines archées. Elle est codée indirectement par le codon-stop UAG Ambre en présence d'un élément PYLIS en aval de ce codon.
P Pro
L-Prolin - L-Proline.svg
Proline — Avec leur amine secondaire intracyclique, les résidus de proline sont rigides et présentent une géométrie différente de celle de tous les autres acides aminés protéinogènes. Pour cette raison, la proline termine généralement les structures secondaires telles que les hélices α et les feuillets β. Elle est abondante dans le collagène sous forme d'hydroxyproline, obtenue par modification post-traductionnelle.
Q Gln
L-Glutamin - L-Glutamine.svg
Glutamine — Semblable au glutamate, mais avec un groupe amide –CONH2 à la place du carboxyle –COOH terminal de la chaîne latérale.
R Arg
L-Arginin - L-Arginine.svg
Arginine — Fonctionnellement semblable à la lysine, elle présente une longue chaîne latérale flexible terminée par un groupe guanidine portant une charge électrique positive, ce qui convient à la fixation de molécules chargées négativement. C'est par exemple le cas des protéines qui se lient aux acides nucléiques que sont l'ADN et l'ARN. Les résidus d'arginine tendent à se trouver à la surface des protéines ; lorsqu'ils se trouvent à l'intérieur, ils forment généralement des liaisons salines avec des résidus d'aspartate et de glutamate.
S Ser
L-Serin - L-Serine.svg
Sérine — Fonctionnellement semblable à la thréonine, elle présente une petite chaîne latérale terminée par un groupe hydroxyle –OH, dont l'atome d'hydrogène est labile, de sorte que ce résidu intervient souvent comme donneur d'hydrogène dans les enzymes. La sérine est très hydrophile et se trouve par conséquent préférentiellement à la surface des protéines solubles.
T Thr
L-Threonin - L-Threonine.svg
ThréonineEssentiel pour l'homme, cet acide aminé présente une chaîne latérale terminée par un groupe hydroxyle –OH, dont l'atome d'hydrogène est labile, de sorte que ce résidu intervient souvent comme donneur d'hydrogène dans les enzymes. La thréonine est très hydrophile et se trouve par conséquent préférentiellement à la surface des protéines solubles. Elle contient un second carbone asymétrique en position β. Seul l'isomère (2S, 3R) est présent dans les protéines.
U Sec
L-Selenocysteine.svg
SélénocystéineAnalogue structurel de la cystéine dans lequel un atome de sélénium remplace l'atome de soufre, la sélénocystéine présente un pKa et un potentiel d'oxydoréduction plus faibles que ceux de la cystéine, ce qui convient bien aux protéines antioxydantes[7]
V Val
L-Valin - L-Valine.svg
ValineEssentielle pour l'homme, elle présente une chaîne latérale aliphatique. Il forme des résidus hydrophobes qui jouent un rôle important dans le repliement des protéines et tendent à occuper l'intérieur de leur structure tridimensionnelle.
W Trp
L-Tryptophan - L-Tryptophan.svg
TryptophaneEssentielle pour l'homme, elle présente un groupe aromatique indole à l'extrémité de sa chaîne latérale. Il s'agit d'un résidu volumineux et hydrophobe, plutôt présent à l'intérieur des protéines. Ses résidus présentent une fluorescence solvatochrome. C'est un précurseur de la sérotonine.
X Xaa Indique la présence d'un acide aminé indéterminé.
Y Tyr
L-Tyrosin - L-Tyrosine.svg
Tyrosine — Dérivée de la phénylalanine par hydroxylation, la tyrosine présente un groupe aromatique phénol à l'extrémité de sa chaîne latérale. Il s'agit d'un résidu volumineux. C'est un précurseur de la mélanine, de l'adrénaline et des hormones thyroïdiennes. Elle est également fluorescente, bien que cette fluorescence soit généralement interrompue par transfert d'énergie à des résidus de tryptophane.
Z Glx Glutamate ou glutamine.

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) Alexandre Ambrogelly, Sotiria Palioura et Dieter Söll, « Natural expansion of the genetic code », Nature Chemical Biology, vol. 3, no 1,‎ , p. 29-35 (PMID 17173027, DOI 10.1038/nchembio847, lire en ligne)
  2. (en) Fred Sherman, John W. Stewart et Susumu Tsunasawa, « Methionine or not methionine at the beginning of a protein », BioEssays, vol. 3, no 1,‎ , p. 27-31 (PMID 3024631, DOI 10.1002/bies.950030108, lire en ligne)
  3. (en) Francis A. Carey, « Table of pKa and pI values », sur Département de chimie de l'université de Calgary, (consulté le 20 juillet 2015)
  4. La cystéine est une molécule polaire, cependant les résidus de cystéine des protéines sont souvent impliqués dans des interactions hydrophobes et assurent de ce fait une fonction biochimique essentiellement apolaire :
    (en) P. Heitmann, « A Model for Sulfhydryl Groups in Proteins. Hydrophobic Interactions of the Cysteine Side Chain in Micelles », European Journal of Biochemistry, vol. 3, no 3,‎ , p. 346-350 (PMID 5650851, DOI 10.1111/j.1432-1033.1968.tb19535.x, lire en ligne)
  5. (en) Paula Yurkanis Bruice, Organic Chemistry, Pearson Education Inc., , 4e éd. (ISBN 0-13-121730-5), p. 960-962
  6. (en) M. Beals, L. Gross, S. Harrell, « Amino Acid Frequency », sur The Institute for Environmental Modeling (TIEM) à l'université du Tennessee (consulté le 22 juillet 2015)
  7. (en) Byung Jin Byun et Young Kee Kang, « Conformational preferences and pKa value of selenocysteine residue », Biopolymers, vol. 95, no 5,‎ , p. 345-353 (PMID 21213257, DOI 10.1002/bip.21581, lire en ligne)

Liens externes[modifier | modifier le code]