Feuillet bêta

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Les feuillets β ou feuillets β plissés est la deuxième forme de structure secondaire régulière observée dans les protéines, avec une fréquence de présence plus faible que les hélices α. Les feuillets β sont constitués de brins bêta (brins β) reliés latéralement par au moins deux ou trois liaisons hydrogène entre des atomes du squelette carboné de la chaine polypeptidique pour former un plan plissé (comme un accordéon), généralement tordu. Un brins β est une partie de la chaine polypeptidique formé en moyenne de trois à dix acides aminés dont la chaine carbonée principale est étendue. L'association de nombreux feuillets β est observée dans l'agrégation de protéines observée dans de nombreuses maladies humaines, notamment les amyloses telles que la maladie d'Alzheimer.

Découverte[modifier | modifier le code]

La première structure des feuillets β est proposée par William Astbury dans les années 1930, après des observations indiquant des changements très importants des clichés diffraction de rayon X de de fibres de laine ou de cheveux humides lors de leur étirement. Il propose l'existence de liaisons hydrogène entre des brins β parallèles ou anti-parallèles, son modèle est cependant limité par l'absence de contraintes géométriques des acides aminés par le fait qu'il ne connaissait pas le caractère plan de la liaison peptidique. En 1951, Linus Pauling et Robert Corey (en) présentent un modèle plus élaboré basé sur des considérations théoriques[1].

Structure et organisation[modifier | modifier le code]

feuillet bêta plissé
Liaison hydrogène dans deux feuillets bêta plissés (orientation anti-parallèle)

Géométrie[modifier | modifier le code]

Les deux types de feuillets bêta plissé

Il existe 2 types de dispositions de feuillets bêta : feuillets bêta antiparallèles et feuillets bêta parallèles. Les feuillets bêta antiparallèles sont plus fréquents que la seconde disposition. Ils interviennent lorsque la chaîne polypeptidique se replie sur elle-même, ils sont dits antiparallèles car pour une partie de la chaîne les acides aminés sont dans un ordre particulier (C-N) et pour l'autre ils sont dans le sens inverse (N-C).

Liaisons hydrogène[modifier | modifier le code]

On retrouve des feuillets bêta parallèles lorsque la chaîne a fait 2 ou un multiple de 2 tours de spire sur elle-même. Les acides aminés qui forment alors les liaisons hydrogènes sont dans un même sens.

Les chaînes polypeptidiques peuvent soit former uniquement des hélices alpha, soit uniquement des feuillets bêta plissés ; mais on peut aussi avoir une association de ces deux types d'organisation, pour former une structure supersecondaire. Ce dernier cas est le plus fréquent.

Feuillets β et pathologies[modifier | modifier le code]

La pathogénicité du prion (protéine responsable de la maladie de Creutzfeldt-Jakob) est due à la transformation d'une hélice alpha en feuillet bêta.[référence nécessaire]

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) Pauling et RB Corey, « Configurations of Polypeptide Chains With Favored Orientations Around Single Bonds : Two New Pleated Sheets. », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 37, no 11,‎ 1951, p. 729-740 (PMID 16578412, PMCID 1063460)

Voir aussi[modifier | modifier le code]

Bibliographie[modifier | modifier le code]

Articles connexes[modifier | modifier le code]