Glutamine

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Glutamine
L-Glutamine
L ou S(+)-glutamine (énantiomère biologique)

D-Glutamine
D ou R(–)-glutamine
Identification
Nom IUPAC acide 2,5-diamino-5-oxopentanoïque
Synonymes Q, Gln, acide 2-amino-5-carbamoylpentanoïque
No CAS 6899-04-3 (racémique)
5959-95-5 (D)ou R(–)
56-85-9 (L) ou S(+)
No EINECS 200-292-1 (L)
Code ATC B05XB02
FEMA 3684
SMILES
InChI
Propriétés chimiques
Formule brute C5H10N2O3  [Isomères]
Masse molaire[1] 146,1445 ± 0,006 g/mol
C 41,09 %, H 6,9 %, N 19,17 %, O 32,84 %,
pKa 2,17
9,13
Propriétés physiques
fusion 185 °C
Propriétés biochimiques
Codons CAG, CAA
pH isoélectrique 5,65
Acide aminé essentiel dans certains cas
Occurrence dans les protéines humaines 4,2 %
Précautions
SIMDUT[2]

Produit non contrôlé
Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire.

La glutamine est l'un des 20 acides aminés naturels. Sa chaîne latérale est un amide ; on l'obtient en remplaçant la chaîne latérale hydroxyle de l'acide glutamique par une amine. Ceci en fait un acide aminé polaire non chargé et hydrophile. Son rayon de Van der Waals est égal à 114 Å.

Génétiquement parlant, la glutamine est codée par les codons d'ARN CAA et CAG. Son abréviation en trois lettres est Gln, son abréviation en une lettre est Q.

Biochimie[modifier | modifier le code]

Tout comme les autres acides aminés, la glutamine joue un rôle biochimique important en tant que constituant des protéines.

Elle est également un élément crucial de la métabolisation de l'azote : l'ammoniac formé par la fixation de l'azote est assimilé en composé organique par la conversion de l'acide glutamique en glutamine. L'enzyme qui permet cette conversion s'appelle la glutamine synthétase. De plus, la glutamine peut être utilisée comme donneur d'azote dans la biosynthèse de nombreux composés, y compris d'autres acides aminés, les purines et les pyrimidines.

Nutrition[modifier | modifier le code]

Étant donné qu'elle peut être synthétisée à partir de l'acide glutamique, la glutamine n'est pas un acide aminé essentiel mais son rôle dans l'alimentation n'est peut être pas entièrement compris[3].

La glutamine sert comme supplément dans l'alimentation des assidus de musculation, ainsi que comme traitement des crampes musculaires chez les personnes âgées. Elle permet entre autres une meilleure récupération lors d'effort physiques importants (sports de force, etc..) et participe à la reconstruction du tissu musculaire endommagé. Elle prévient également le syndrome du surentraînement[4].

Des études sont menées sur les conséquences néfastes potentielles d'une absorption excessive de glutamine, à ce jour sans résultats probants. Ainsi sa consommation est supposée saine car elle peut servir à remplir les réserves d'acides aminés qu'une séance d'exercice physique aurait pu vider. C'est pourquoi elle est souvent prescrite aux personnes faisant un jeûne, ou souffrant d'un traumatisme physique, d'un système immunitaire défaillant ou d'un cancer.

De plus, certaines études récentes ont été réalisées pour mieux connaître les effets et les propriétés de la glutamine, et celles-ci font apparaître un lien entre une alimentation riche en glutamine et des effets bénéfiques sur l'intestin. La glutamine permettrait notamment d'améliorer l'entretien des fonctions de la paroi intestinale, de la prolifération de la flore intestinale, ainsi que la différenciation cellulaire et une réduction des infections. Ces propriétés semblent liées à une vitesse d'extraction de la glutamine plus élevée que celle des autres acides aminés, ce qui en ferait donc le meilleur choix pour l'amélioration des conditions du transit intestinal[5].
Ces résultats ont été produits après comparaison de la concentration en plasma des intestins entre des régimes riches et pauvres en glutamine. Pourtant, si la glutamine semble avoir des propriétés « nettoyantes », on ne sait pas encore jusqu'à quel point elle aurait des avantages thérapeutiques, à cause des grandes variations de concentration en glutamine des aliments[5].

La glutamine est aussi réputée pour accélérer la guérison après une opération chirurgicale. Les temps de convalescence après une opération de chirurgie abdominale sont réduits si l'on nourrit le patient par intraveineuse avec des mélanges contenant de la glutamine. Les essais en clinique semblent avoir montré que les patients soumis à ce genre de régime, comparés à ceux qui n'avaient pas de glutamine, présentent notamment un meilleur équilibre en azote, une amélioration de la génération des cysteinyl-leucotriènes par les granulocytes, une amélioration de la restauration des leucocytes et de la perméabilité intestinale, le tout sans effets secondaires apparents[6].

Chez les patients graves (en milieu de réanimation), l'apport de glutamine ne semble pas avoir d'action positive et pourrait même avoir une action délétère (mortalité augmentée)[7].

Voir aussi[modifier | modifier le code]

Articles connexes[modifier | modifier le code]

Liens externes[modifier | modifier le code]

  • (en) Glutamine (Chemie.fu-berlin)

Bibliographie[modifier | modifier le code]

  • Jiang Z.M., Cao J.D., Zhu X.G., Zhao W.X., Yu J.C., Ma E.L., Wang X.R., Zhu M.W., Shu H., Liu Y.W. The impact of alanyl-glutamine on clinical safety, nitrogen balance, intestinal permeability, and clinical outcome in postoperative patients: a randomised, double-blind, controlled study of 120 patients. JPEN J Parenter Enteral Nutr. 1999 Sep-Oct;23(5 Suppl):S62-6. PMID 10483898.
  • Lee, Wha-Joon; Hawkins, Richard A.; Viña,Juan R.; Peterson and R. Darryl,1998. Glutamine transport by the bloodbrainbarrier : a possible mechanism fornitrogen removal. Am. J. Physiol. CellPhysiol. 274 (4): C1101–1107.
  • McAnena O.J., Moore F.A., Moore E.E., Jones T.N. and Parsons P. Selective uptake of glutamine in the gastrointestinal tract: confirmation in a human study. Br J Surg. 1991 Apr; 78(4): 480-2. PMID 1903318.

Références[modifier | modifier le code]

  1. Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.
  2. « Glutamine (l-) » dans la base de données de produits chimiques Reptox de la CSST (organisme québécois responsable de la sécurité et de la santé au travail), consulté le 25 avril 2009
  3. Mobrahan S, 1992. Glutamine - A conditionally essential nutrient or another nutritional puzzle. Nutr Rew, 50: 331-333
  4. Smith DJ et al.Changes in glutamine and glutamate concentrations for tracking training tolerance. Med Sci Sports Exerc 2000; 32(3):1684-89.
  5. a et b Boza J.J., Dangin M., Moennoz D., Montigon F., Vuichoud J., Jarret A., Pouteau E., Gremaud G., Oguey-Araymon S., Courtois D., Woupeyi A., Finot P.A. and Ballevre O. Free and protein-bound glutamine have identical splanchnic extraction in healthy human volunteers. Am J Physiol Gastrointest Liver Physiol. 2001 Jul; 281(1): G267-74. PMID 11408280 Free text
  6. Morlion B.J., Stehle P., Wachtler P., Siedhoff H.P., Koller M., Konig W., Furst P., Puchstein C. Total parenteral nutrition with glutamine dipeptide after major abdominal surgery. Ann Surg. 1998 Feb; 227(2): 302-8. PMID 9488531.
  7. Heyland D, Muscedere J, Wischmeyer PE et al. A randomized trial of glutamine and antioxidants in critically ill patients, N Engl J Med, 2013;368:1489-1497