Pepsine

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La pepsine (du grec pepsis, signifiant digestion ; peptein = digérer) est une endoprotéase digestive du suc gastrique. Son N° EC est EC 3.4.23.1.

Histoire[modifier | modifier le code]

La pepsine est une enzyme du règne animal découverte par le docteur Beaumont en 1833.

Propriétés[modifier | modifier le code]

La pepsine dégrade les protéines du bol alimentaire en hydrolysant les liaisons peptidiques avant les acides aminés aromatiques et hydrophobes. Cette dégradation constitue l'initiation de la digestion des protéines au niveau de l'estomac. Celle ci sera complété par d'autres peptidases dans les segments suivants du tube digestif.

Le pH optimum d'action de la pepsine se situe entre 1,5 et 4, idéale pour son action au niveau de l'estomac. Ceci explique également qu'elle arrête de fonctionner en passant dans le duodénum, ayant un pH plus alcalin (tamponné par des bicarbonates notamment).

Elle est composée en majorité d'acide aspartique et d'acide glutamique.

Précurseur[modifier | modifier le code]

Elle est synthétisée sous forme de pepsinogène par les cellules principales de l'estomac (proenzyme = zymogène inactive) puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules principales, d'où elle est excrétée au moment de la digestion.

L'activation du pepsinogène en pepsine est le résultat d'une hydrolyse acide par l'acide chlorhydrique sécrété par les cellules pariétales, située dans le fundus de la muqueuse gastrique.

Utilisation[modifier | modifier le code]

  • La pepsine commercialisée est généralement la pepsine A d'estomacs de porcs.
  • On utilise également de la pepsine pour la préparation du fromage ou des boissons gazeuses.
  • La pepsine est utile pour l'étude des ponts disulfures des autres protéines.


Voir aussi[modifier | modifier le code]

Articles connexes[modifier | modifier le code]

D'autres protéases digestives importantes sont les enzymes pancréatiques : la trypsine et la chymotrypsine.