Répétition pentapeptidique
Une répétition pentapeptidique, ou répétition de pentapeptides, est un type de séquence peptidique observé dans les protéines sous forme de copies adjacentes de séquences de cinq résidus d'acides aminés[2],[3]. On les trouve chez toutes les espèces, mais sont particulièrement présentes chez les cyanobactéries. Une telle répétition a été identifiée pour la première fois dans la protéine hglK[4] avant d'être observée dans de nombreuses autres protéines bactériennes[3]. La fonction de ces répétitions n'est pas connue avec certitude dans la plupart des cas, cependant, il a été proposé que celle de la protéine MfpA, un inhibiteur de l'ADN gyrase, reproduit la structure tridimensionnelle de l'ADN[5]. Ces répétitions forment une hélice β droite régulière à quatre côtés appelée repliement Rfr.
Les répétitions pentapeptidiques observées dans les protéines sont à peu près de la forme Ala–(Asp/Asn)–Leu–Xaa–Xaa, soit, en utilisant les codes à une lettre, A(D/N)LXX. La position centrale de ces pentapeptides est généralement occupée par un résidu de leucine et est appelée position i ; les deux positions précédentes sont désignées par i-1 et i-2, tandis que les deux suivantes sont désignées par i+1 et i+2. Le résidu en i-2 est généralement une alanine. Les chaînes latérales des positions i-2 et i pointent vers l'intérieur hydrophobe de la protéine, tandis que les chaînes latérales des positions i-1, i+1 et i+2 sont exposées à la surface de la molécule.
On pensait initialement que les répétitions pentapeptidiques formaient des hélices β droites à trois côtés[3] mais la première structure d'une telle protéine observée par cristallographie aux rayons X a révélé une hélice droite à quatre côtés[5], chaque tour d'hélice étant constitué de quatre répétitions, l'ensemble formant un domaine en solénoïde.
Notes et références[modifier | modifier le code]
- (en) Shuisong Ni, George M. Sheldrick, Matthew M. Benning et Michael A. Kennedy, « The 2 Å resolution crystal structure of HetL, a pentapeptide repeat protein involved in regulation of heterocyst differentiation in the cyanobacterium Nostoc sp. strain PCC 7120 », Journal of Structural Biology, vol. 165, no 1, , p. 47-52 (PMID 18952182, DOI 10.1016/j.jsb.2008.09.010, lire en ligne)
- (en) Matthew W. Vetting, Subray S. Hegde, J. Eduardo Fajardo, Andras Fiser, Steven L. Roderick, Howard E. Takiff et John S. Blanchard, « Pentapeptide Repeat Proteins », Biochemistry, vol. 45, no 1, , p. 1-10 (PMID 16388575, PMCID 2566302, DOI 10.1021/bi052130w, lire en ligne)
- (en) Alex Bateman, Alexey G. Murzin et Sarah A. Teichmann, « Structure and distribution of pentapeptide repeats in bacteria », Protein Science, vol. 7, no 6, , p. 1477-1480 (PMID 9655353, PMCID 2144021, DOI 10.1002/pro.5560070625, lire en ligne)
- (en) K. Black, W. J. Buikema et R. Haselkorn, « The hglK gene is required for localization of heterocyst-specific glycolipids in the cyanobacterium Anabaena sp. strain PCC 7120 », Journal of Bacteriology, vol. 177, no 22, , p. 6440-6448 (PMID 7592418, PMCID 177493, DOI 10.1128/jb.177.22.6440-6448.1995, lire en ligne)
- (en) Subray S. Hegde, Matthew W. Vetting, Steven L. Roderick, Lesley A. Mitchenall, Anthony Maxwell, Howard E. Takiff et John S. Blanchard, « A Fluoroquinolone Resistance Protein from Mycobacterium tuberculosis That Mimics DNA », Science, vol. 308, no 5727, , p. 1480-1483 (PMID 15933203, DOI 10.1126/science.1110699, Bibcode 2005Sci...308.1480H, lire en ligne)
