Feuillet alpha
Un feuillet α est une structure secondaire atypique des protéines proposée pour la première fois par Linus Pauling et Robert Corey en 1951[1],[2],[3]. La configuration des liaisons hydrogène dans un feuillet α est semblable à celle d'un feuillet β, mais l'orientation des groupes carbonyle et amine dans les liaisons peptidiques est différente : dans un brin donné, tous les groupes carbonyle sont orientés dans le même sens d'un côté du pli tandis que tous les groupes amine sont orientés dans l'autre sens. De cette façon, le feuillet α accumule une séparation inhérente de charges électriques, avec des groupes carbonyle négatifs le long d'un bord du feuillet et des groupes amine chargés positivement le long de l'autre bord.
Contrairement à celle de l'hélice α et du feuillet β, la configuration du feuillet α ne requiert pas que tous les résidus d'acides aminés se trouvent dans la même région d'angles dièdres : ces résidus se trouvent au contraire de manière alternée dans les régions hélicoïdales droites (αR) et gauches (αL) de Ramachandran. Bien qu'une telle configuration soit rarement observée dans les structures protéiques naturelles, il est possible qu'elle joue un rôle dans les amyloses[4], et elle s'est avérée être une forme stable des protéines amyloïdogéniques d'après les simulations de dynamique moléculaire[5],[6]. Des feuillets α ont également été observés par cristallographie aux rayons X de peptides artificiels[4]. Les protéines natives qui contiennent des régions formées de brins en configuration α ou des feuillets α sont notamment les synaptotagmines (en), le lysozyme et les canaux potassiques, où les brins α tapissent le pore conducteur des ions[4].
Notes et références[modifier | modifier le code]
- (en) Linus Pauling et Robert B. Corey, « The Pleated Sheet, A New Layer Configuration of Polypeptide Chains », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 37, no 5, , p. 251-256 (PMID 14834147, PMCID 1063350, DOI 10.1073/pnas.37.5.251, JSTOR 88400, Bibcode 1951PNAS...37..251P, lire en ligne)
- (en) Linus Pauling et Robert B. Corey, « The Structure of Feather Rachis Keratin », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 37, no 5, , p. 256-261 (PMID 14834148, PMCID 1063351, DOI 10.1073/pnas.37.5.256, JSTOR 88401, Bibcode 1951PNAS...37..256P, lire en ligne)
- (en) Linus Pauling et Robert B. Corey, « Configurations of Polypeptide Chains With Favored Orientations Around Single Bonds: Two New Pleated Sheets », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 37, no 11, , p. 729-740 (PMID 16578412, PMCID 1063460, DOI 10.1073/pnas.37.11.729, JSTOR 88477, lire en ligne)
- (en) Valerie Daggett, « α-Sheet: The Toxic Conformer in Amyloid Diseases? », Accounts of Chemical Research, vol. 39, no 9, , p. 594-602 (PMID 16981675, DOI 10.1021/ar0500719, lire en ligne)
- (en) Volodymyr Babin, Christopher Roland et Celeste Sagui, « The α‐sheet: A missing‐in‐action secondary structure? », Proteins, vol. 79, no 3, , p. 937-946 (PMID 21287624, DOI 10.1002/prot.22935, lire en ligne)
- (en) Roger S. Armen, Mari L. DeMarco, Darwin O. V. Alonso et Valerie Daggett, « Pauling and Corey's α-pleated sheet structure may define the prefibrillar amyloidogenic intermediate in amyloid disease », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 101, no 32, , p. 11622-11627 (PMID 15280548, PMCID 511030, DOI 10.1073/pnas.0401781101, JSTOR 3372940, Bibcode 2004PNAS..10111622A, lire en ligne)
