Phosphoglycérate mutase

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 Ne doit pas être confondu avec bisphosphoglycérate mutase.
Phosphoglycérate mutase (2,3-bisphosphoglycérate-dépendante)
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Structure d'une phosphoglycérate mutase de levure (PDB 3PGM[1])

N° EC EC 5.4.2.11
Données
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
IUBMB 5.4.2.11 à l'IUBMB
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures
Phosphoglycérate mutase (2,3-bisphosphoglycérate-indépendante)
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Phosphoglycérate mutase de Bacillus stearothermophilus cocristallisée avec du 3-phosphoglycérate (PDB 1EJJ[2]).

N° EC EC 5.4.2.12
Cofacteur(s) Mn2+ ou Co2+
Données
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
IUBMB 5.4.2.12 à l'IUBMB
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures

La phosphoglycérate mutase (PGM) est une isomérase qui catalyse la réaction :

3-phosphoglycérate 2-phosphoglycérate.

Cette enzyme intervient à la 8e étape de la glycolyse en catalysant le transfert d'un groupe phosphate de l'atome de carbone C-3 vers l'atome C-2 d'une molécule de 3-phospho-D-glycérate (3PG) pour la convertir en 2-phospho-D-glycérate (2PG).

Isoformes dépendante et indépendante du 2,3-bisphosphoglycérate[modifier | modifier le code]

Il existe deux isoformes de phosphoglycérate mutase, dont le mécanisme réactionnel est opposé :

3-phospho-D-glycerate.svg +   enzyme-phosphate   D-2,3-Bisphosphoglycerat.svg +   enzyme     enzyme-phosphate   + D-2-Phosphoglycerat3.svg
3PG 2,3-BPG 2PG
3-phospho-D-glycerate.svg +   enzyme     enzyme-phosphate   +   D-Glycerinsäure.svg     enzyme   + D-2-Phosphoglycerat3.svg
3PG Glycérate 2PG

Réactions catalysées[modifier | modifier le code]

Une phosphoglycérate mutase est capable de catalyser trois réactions différentes :

Mécanisme de la phosphoglycérate mutase 2,3-bisphosphoglycérate-dépendante[modifier | modifier le code]

L'activité mutase implique deux groupes phosphate distincts, de sorte que le groupe phosphate du carbone C-2 du produit de la réaction n'est pas le même que celui du carbone C-3 du substrat. Le site actif de l'enzyme à l'état initial contient un résidu de phosphohistidine issu de la phosphorylation d'un résidu d'histidine[9]. Lorsque le 3-phosphoglyécrate entre dans le site actif, la phosphohistidine est positionnée de façon à faciliter le transfert de son groupe phosphate au C-2 du substrat pour former l'intermédiaire 2,3-bisphosphoglycérate. La déphosphorylation du résidu de phosphohistidine déclenche une modification conformationnelle de l'enzyme qui place le groupe phosphate en C-3 en face du résidu d'histidine déphosphorylé : ce dernier est rephosphorylé, ce qui convertir le 2,3-bisphosphoglycérate en 2-phosphoglycérate, tandis que l'enzyme retrouve sa conformation initiale, qui libère le substrat.

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) S. I. Winn, H. C. Watson, R. N. Harkins et L. A. Fothergill, « Structure and Activity of Phosphoglycerate Mutase », Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences, vol. 293, no 1063,‎ , p. 121-130 (PMID 6115412, DOI 10.1098/rstb.1981.0066, JSTOR 2395663, Bibcode 1981RSPTB.293..121W, lire en ligne)
  2. a et b (en) Mark J. Jedrzejas, Monica Chander, Peter Setlow et Gunasekaran Krishnasamy, « Mechanism of catalysis of the cofactor-independent phosphoglycerate mutase from Bacillus stearothermophilus. Crystal structure of the complex with 2-phosphoglycerate », Journal of Biological Chemistry, vol. 275, no 30,‎ , p. 23146-23153 (PMID 10764795, DOI 10.1074/jbc.M002544200, lire en ligne)
  3. (en) Mark J. Jedrzejas, Monica Chander, Peter Setlow et Gunasekaran Krishnasamy, « Structure and mechanism of action of a novel phosphoglycerate mutase from Bacillus stearothermophilus », The EMBO Journal, vol. 19, no 7,‎ , p. 1419-1431 (PMID 10747010, PMCID 313928, DOI 10.1093/emboj/19.7.1419, lire en ligne)
  4. (en) Ryuzo Sasaki, Shigeru Utsumi, Etsuro Sugimoto et Hideo Chiba, « Subunit Structure and Multifunctional Properties of Yeast Phosphoglyceromutase », The FEBS Journal, vol. 66, no 3,‎ , p. 523-533 (PMID 182494, DOI 10.1111/j.1432-1033.1976.tb10578.x, lire en ligne)
  5. (en) Z. B. Rose et S. Dube, « Rates of phosphorylation and dephosphorylation of phosphoglycerate mutase and bisphosphoglycerate synthase », Journal of Biological Chemistry, vol. 261, no 16,‎ , p. 4817-4822 (PMID 8447, lire en ligne)
  6. a et b (en) Z. B. Rose et S. Dube, « Phosphoglycerate mutase. Kinetics and effects of salts on the mutase and bisphosphoglycerate phosphatase activities of the enzyme from chicken breast muscle », Journal of Biological Chemistry, vol. 253, no 23,‎ , p. 8583-8592 (PMID 213437, lire en ligne)
  7. (en) Ryuzo Sasaki, Masaaki Hirose, Etsuro Sugimoto et Hideo Chiba, « Studies on a role of the 2,3-diphosphoglycerate phosphatase activity in the yeast phosphoglycerate mutase reaction », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Enzymology, vol. 227, no 3,‎ , p. 595-607 (PMID 4328052, DOI 10.1016/0005-2744(71)90010-6, lire en ligne)
  8. (en) Yanli Wang, Zhiyi Wei, Lin Liu, Zhongjun Cheng, Yajing Lin, Fengyuan Ji, Weimin Gong, « Crystal structure of human B-type phosphoglycerate mutase bound with citrate », Biochemical and Biophysical Research Communications, vol. 331, no 4,‎ , p. 1207-1215 (PMID 15883004, DOI 10.1016/j.bbrc.2005.03.243, lire en ligne)
  9. (en) H. G. Britton et J. B. Clarke, « The mechanism of the phosphoglycerate mutase reaction », Biochemical Journal, vol. 112, no 1,‎ , p. 10P-11P (PMID 5774486, PMCID 1187664, DOI 10.1042/bj1120010Pb, lire en ligne)