Phosphoglycérate mutase

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 Ne doit pas être confondu avec bisphosphoglycérate mutase.
Phosphoglycérate mutase 1 (cérébrale)
Phosphoglycérate mutase 1 humaine (PDB 1YFK)

Phosphoglycérate mutase 1 humaine (PDB 1YFK)

Caractéristiques générales
Symbole PGAM1
N° EC 5.4.2.11
Homo sapiens
Locus 10q24.1
Masse moléculaire 28 804 Da
Nombre de résidus 254 acides aminés

Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

Phosphoglycérate mutase 2 (musculaire)
Caractéristiques générales
Symbole PGAM2
N° EC 5.4.2.11
Homo sapiens
Locus 7p13
Masse moléculaire 28 766 Da
Nombre de résidus 253 acides aminés

Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

La phosphoglycérate mutase (PGM) est une isomérase qui catalyse la réaction :

3-phosphoglycérate    2-phosphoglycérate.

Cette enzyme intervient à la 8e étape de la glycolyse en catalysant le transfert d'un groupe phosphate de l'atome de carbone C-3 vers l'atome C-2 d'une molécule de 3-phospho-D-glycérate (3PG) pour la convertir en 2-phospho-D-glycérate (2PG).

Phosphoglycérate mutase (2,3-bisphosphoglycérate-dépendante)
Description de cette image, également commentée ci-après

Structure d'une phosphoglycérate mutase de levure (PDB 3PGM[1])

N° EC EC 5.4.2.11
Données
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
IUBMB Entrée IUBMB
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures
Phosphoglycérate mutase (2,3-bisphosphoglycérate-indépendante)
Description de cette image, également commentée ci-après

Phosphoglycérate mutase de Bacillus stearothermophilus cocristallisée avec du 3-phosphoglycérate (PDB 1EJJ[2]).

N° EC EC 5.4.2.12
Cofacteur(s) Mn2+ ou Co2+
Données
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
IUBMB Entrée IUBMB
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures

Isoformes dépendante et indépendante du 2,3-bisphosphoglycérate[modifier | modifier le code]

Il existe deux isoformes de phosphoglycérate mutase, dont le mécanisme réactionnel est opposé :

3-phospho-D-glycerate.svg +   enzyme-phosphate      D-2,3-Bisphosphoglycerat.svg +   enzyme        enzyme-phosphate   + D-2-Phosphoglycerat3.svg
3PG 2,3-BPG 2PG
3-phospho-D-glycerate.svg +   enzyme        enzyme-phosphate   +   D-Glycerinsäure.svg        enzyme   + D-2-Phosphoglycerat3.svg
3PG Glycérate 2PG

Réactions catalysées[modifier | modifier le code]

Une phosphoglycérate mutase est capable de catalyser trois réactions différentes :

Mécanisme de la phosphoglycérate mutase 2,3-bisphosphoglycérate-dépendante[modifier | modifier le code]

L'activité mutase implique deux groupes phosphate distincts, de sorte que le groupe phosphate du carbone C-2 du produit de la réaction n'est pas le même que celui du carbone C-3 du substrat. Le site actif de l'enzyme à l'état initial contient un résidu de phosphohistidine issu de la phosphorylation d'un résidu d'histidine[9]. Lorsque le 3-phosphoglyécrate entre dans le site actif, la phosphohistidine est positionnée de façon à faciliter le transfert de son groupe phosphate au C-2 du substrat pour former l'intermédiaire 2,3-bisphosphoglycérate. La déphosphorylation du résidu de phosphohistidine déclenche une modification conformationnelle de l'enzyme qui place le groupe phosphate en C-3 en face du résidu d'histidine déphosphorylé : ce dernier est rephosphorylé, ce qui convertir le 2,3-bisphosphoglycérate en 2-phosphoglycérate, tandis que l'enzyme retrouve sa conformation initiale, qui libère le substrat.

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) S. I. Winn, H. C. Watson, R. N. Harkins et L. A. Fothergill, « Structure and Activity of Phosphoglycerate Mutase », Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences, vol. 293, no 1063,‎ , p. 121-130 (PMID 6115412, DOI 10.1098/rstb.1981.0066, JSTOR 2395663, Bibcode 1981RSPTB.293..121W, lire en ligne)
  2. a et b (en) Mark J. Jedrzejas, Monica Chander, Peter Setlow et Gunasekaran Krishnasamy, « Mechanism of catalysis of the cofactor-independent phosphoglycerate mutase from Bacillus stearothermophilus. Crystal structure of the complex with 2-phosphoglycerate », Journal of Biological Chemistry, vol. 275, no 30,‎ , p. 23146-23153 (PMID 10764795, DOI 10.1074/jbc.M002544200, lire en ligne)
  3. (en) Mark J. Jedrzejas, Monica Chander, Peter Setlow et Gunasekaran Krishnasamy, « Structure and mechanism of action of a novel phosphoglycerate mutase from Bacillus stearothermophilus », The EMBO Journal, vol. 19, no 7,‎ , p. 1419-1431 (PMID 10747010, PMCID 313928, DOI 10.1093/emboj/19.7.1419, lire en ligne)
  4. (en) Ryuzo Sasaki, Shigeru Utsumi, Etsuro Sugimoto et Hideo Chiba, « Subunit Structure and Multifunctional Properties of Yeast Phosphoglyceromutase », The FEBS Journal, vol. 66, no 3,‎ , p. 523-533 (PMID 182494, DOI 10.1111/j.1432-1033.1976.tb10578.x, lire en ligne)
  5. (en) Z. B. Rose et S. Dube, « Rates of phosphorylation and dephosphorylation of phosphoglycerate mutase and bisphosphoglycerate synthase », Journal of Biological Chemistry, vol. 261, no 16,‎ , p. 4817-4822 (PMID 8447, lire en ligne)
  6. a et b (en) Z. B. Rose et S. Dube, « Phosphoglycerate mutase. Kinetics and effects of salts on the mutase and bisphosphoglycerate phosphatase activities of the enzyme from chicken breast muscle », Journal of Biological Chemistry, vol. 253, no 23,‎ , p. 8583-8592 (PMID 213437, lire en ligne)
  7. (en) Ryuzo Sasaki, Masaaki Hirose, Etsuro Sugimoto et Hideo Chiba, « Studies on a role of the 2,3-diphosphoglycerate phosphatase activity in the yeast phosphoglycerate mutase reaction », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Enzymology, vol. 227, no 3,‎ , p. 595-607 (PMID 4328052, DOI 10.1016/0005-2744(71)90010-6, lire en ligne)
  8. (en) Yanli Wang, Zhiyi Wei, Lin Liu, Zhongjun Cheng, Yajing Lin, Fengyuan Ji, Weimin Gong, « Crystal structure of human B-type phosphoglycerate mutase bound with citrate », Biochemical and Biophysical Research Communications, vol. 331, no 4,‎ , p. 1207-1215 (PMID 15883004, DOI 10.1016/j.bbrc.2005.03.243, lire en ligne)
  9. (en) H. G. Britton et J. B. Clarke, « The mechanism of the phosphoglycerate mutase reaction », Biochemical Journal, vol. 112, no 1,‎ , p. 10P-11P (PMID 5774486, PMCID 1187664, DOI 10.1042/bj1120010Pb, lire en ligne)