Isocitrate déshydrogénase

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Isocitrate déshydrogénase (NADP+)
Description de cette image, également commentée ci-après

Représentation d'une isocitrate déshydrogénase d'E. coli complexée avec de l'isocitrate de magnésium et du NADP+ (PDB 1AI3[1])

N° EC EC 1.1.1.42
N° CAS 9028-48-2
Cofacteur(s) Mn ou Mg
Données
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
IUBMB 1.1.1.42 à l'IUBMB
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures
GO AmiGO / EGO

isocitrate déshydrogénase (IDH) est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

isocitrate + NADP+ / NAD+ \begin{smallmatrix}\rightleftharpoons\end{smallmatrix} α-cétoglutarate + CO2 + NADPH / NADH + H+.

Cette réaction globale se déroule en deux étapes :

Chez l'homme, cette enzyme existe en trois isoformes appelées IDH1, IDH2 et IDH3. L'isoenzyme IDH3 est présente dans les mitochondries où elle intervient aux 4e et 5e étapes du cycle de Krebs pour catalyser la décarboxylation de l'isocitrate en α-cétoglutarate[2] en réduisant le NAD+ en NADH ; les deux autres sont présentes dans le cytosol, les peroxysomes et les mitochondries, où elles catalysent la même réaction qu'IDH3, éventuellement indépendamment du cycle de Krebs, et réduisent le NADP+ en NADPH au lieu d'utiliser le NAD+ comme cofacteur.

Ces trois isoformes humaines de l'isocitrate déshydrogénase ont les caractéristiques suivantes :

  • IDH3 est une enzyme mitochondriale qui se présente comme un hétérotétramère α2βγ. Contrairement aux deux précédentes, elle est NAD+-dépendante[2].

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) Andrew D. Mesecar, Barry L. Stoddard et Daniel E. Koshland Jr., « Orbital Steering in the Catalytic Power of Enzymes: Small Structural Changes with Large Catalytic Consequences », Science, vol. 277, no 5323,‎ , p. 202-206 (PMID 9211842, DOI 10.1126/science.277.5323.202, lire en ligne)
  2. a, b, c et d (en) Daniel Krell, Mawuelikem Assoku , Malcolm Galloway, Paul Mulholland, Ian Tomlinson et Chiara Bardella, « Screen for IDH1, IDH2, IDH3, D2HGDH and L2HGDH Mutations in Glioblastoma », PLoS One, vol. 6, no 5,‎ , e19868 (PMID 21625441, PMCID 3100313, DOI 10.1371/journal.pone.0019868, Bibcode 2011PLoSO...619868K, lire en ligne)