Cofacteur (biochimie)

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Le complexe succinate déshydrogénase présente plusieurs cofacteurs : flavine, centres fer-soufre et hème.

En biochimie, un cofacteur est un composé chimique non protéique mais qui est nécessaire à l'activité biologique d'une protéine, le plus souvent une enzyme. Les cofacteurs interviennent fréquemment dans la réaction catalytique et peuvent être considérés comme des « molécules d'assistance » aidant aux transformations biochimiques.

Les cofacteurs peuvent être classés en deux catégories :

  • Les ions métalliques et les clusters métalliques[1]. Ces derniers peuvent participer à des réactions d'oxydoréduction et de transfert d'électron contribuer à la stabilité de la protéine et/ou intervenir dans l'activation de molécules d'eau[2] ;
  • les coenzymes qui sont des molécules organiques. Elles favorisent l'activité enzymatique et peuvent être classées selon leur mode de liaison à l'enzyme : les coenzymes faiblement liés à l'enzyme (liaison hydrogène ou ionique) seront appelés cosubstrats et les coenzymes fortement liés à l'enzyme (liaison covalente) seront appelés groupements prosthétiques.

Certaines sources limitent l'usage du terme « cofacteur » aux substances inorganiques[3],[4]. Une enzyme inactive, sans cofacteur, est appelée apoenzyme ; alors que l'enzyme « complète », avec cofacteur, est l'holoenzyme[réf. nécessaire].

Certaines enzymes ou certains complexes enzymatiques nécessitent plusieurs cofacteurs, comme le complexe multi-enzymatique pyruvate déshydrogénase[5]. Ce complexe enzymatique au carrefour de la glycolyse et le cycle de Krebs requiert cinq cofacteurs organiques, la thiamine pyrophosphate (TPP), le lipoamide et la flavine adénine dinucléotide (FAD) liées par liaison covalente, les cosubstrats nicotinamide adénine dinucléotide (NAD+) et coenzyme A (CoA), et un cofacteur métal-ion (Mg2+).

Les cofacteurs organiques sont souvent des vitamines ou des dérivés de vitamines. Beaucoup contiennent le nucléotide adénosine monophosphate (AMP) dans leur structure, comme l'ATP, le coenzyme A, la FAD et NAD+. Cette structure commune peut refléter une origine évolutive commune en tant qu'élément de ribozymes dans une ancienne biologie basée sur l'ARN[réf. nécessaire]. L'hypothèse a été faite que la partie AMP de la molécule pourrait être considérée comme une sorte de « poignée » par laquelle l'enzyme peut « saisir » le coenzyme et le faire basculer entre les différents centres catalytiques[6].

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) Spiro, T.G., Iron-sulfur proteins, New-York, Wiley, (ISBN 0-471-07738-0)
  2. D. W. Christianson, « Structural biology of zinc », Advances in Protein Chemistry, vol. 42,‎ , p. 281–355 (ISSN 0065-3233, PMID 1793007, lire en ligne)
  3. (en) « coenzymes and cofactors » (consulté le 17 novembre 2007)
  4. (en) « Enzyme Cofactors » (consulté le 17 novembre 2007)
  5. (en) Jordan, Frank; Patel, Mulchand S., Thiamine: catalytic mechanisms in normal and disease states, New York, N.Y, Marcel Dekker, (ISBN 978-0-8247-4062-7, LCCN 2004300405), p. 588
  6. (en) Denessiouk KA, Rantanen VV, Johnson MS, « Adenine recognition: a motif present in ATP-, CoA-, NAD-, NADP-, and FAD-dependent proteins », Proteins, vol. 44, no 3,‎ , p. 282–91 (PMID 11455601, DOI 10.1002/prot.1093)