Acyl-coenzyme A déshydrogénase

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Acyl-CoA déshydrogénase des acides gras à chaîne courte
image illustrative de l’article Acyl-coenzyme A déshydrogénase
Tétramère d'acyl-CoA déshydrogénase des acides gras à chaîne courte humaine avec FAD en vert (PDB 2VIG)
Caractéristiques générales
Symbole ACADS
N° EC 1.3.8.1
Homo sapiens
Locus 12q24.31
Masse moléculaire 44 297 Da[1]
Nombre de résidus 412 acides aminés[1]

Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

Acyl-CoA déshydrogénase des acides gras à chaîne moyenne
image illustrative de l’article Acyl-coenzyme A déshydrogénase
Tétramère d'acyl-Coa déshydrogénase des acides gras à chaîne moyenne humaine avec FAD en rose et octanoyl-CoA en vert (PDB 1EGC)
Caractéristiques générales
Symbole ACADM
N° EC 1.3.8.7
Homo sapiens
Locus 1p31.1
Masse moléculaire 46 588 Da[1]
Nombre de résidus 421 acides aminés[1]

Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

Acyl-CoA déshydrogénase des acides gras à longue chaîne
Caractéristiques générales
Symbole ACADL
N° EC 1.3.8.8
Homo sapiens
Locus 2q34
Masse moléculaire 47 656 Da[1]
Nombre de résidus 430 acides aminés[1]

Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

Acyl-CoA déshydrogénase des acides gras à très longue chaîne
image illustrative de l’article Acyl-coenzyme A déshydrogénase
Dimère d'acyl-CoA déshydrogénase des acides gras à très longue chaîne humaine avec FAD en vert et palmiténoyl-CoA en orange (PDB 2UXW)
Caractéristiques générales
Symbole ACADVL
N° EC 1.3.8.9
Homo sapiens
Locus 17p13.1
Masse moléculaire 70 390 Da[1]
Nombre de résidus 655 acides aminés[1]

Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

Une acyl-CoA déshydrogénase est une déshydrogénase qui catalyse la première étape de la β-oxydation en introduisant une double liaison trans entre les atomes de carbone 2 et 3 de l'acyl-CoA par déshydrogénation à l'aide d'un cofacteur FAD[2] :

Acyl-CoA + FADFADH2 + trans-2,3-déshydroacyl-CoA.
Beta-Oxidation1.svg

Il existe diverses variétés de cette enzyme, chacune ayant une spécificité accrue pour certains types de substrats en fonction de la longueur de la chaîne aliphatique de l'acide gras. On distingue notamment les acyl-coenzyme A déshydrogénases des acides gras à chaîne courte, à chaîne moyenne, à longue chaîne et à très longue chaîne. Elles agissent toutes cependant de la même façon, les différences se situant principalement dans la localisation du site actif le long de la séquence d'acides aminés[3].

Ces enzymes jouent un rôle métabolique important chez les mammifères car elles permettent de démarrer l'oxydation les acides gras du régime alimentaire. Un déficit en acyl-CoA déshydrogénase est responsable de certaines maladies génétiques[4].

Acyl-CoA déshydrogénase des acides gras à chaîne courte
N° EC EC 1.3.8.1
N° CAS 9027-88-7
Cofacteur(s) FAD
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures
GO AmiGO / EGO
Acyl-CoA déshydrogénase des acides gras à chaîne moyenne
N° EC EC 1.3.8.7
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures
Acyl-CoA déshydrogénase des acides gras à longue chaîne
N° EC EC 1.3.8.8
N° CAS 59536-74-2
Cofacteur(s) FAD
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures
Acyl-CoA déshydrogénase des acides gras à très longue chaîne
N° EC EC 1.3.8.9
Cofacteur(s) FAD
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. a, b, c, d, e, f, g et h Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
  2. (en) Colin Thorpe et Jung-Ja P. Kim, « Structure and mechanism of action of the acyl-CoA dehydrogenases », FASEB Journal, vol. 9, no 9,‎ , p. 718-725 (lire en ligne) PMID 7601336
  3. (en) J. J. Kim, M. Wang et R. Paschke, « Crystal structures of medium-chain acyl-CoA dehydrogenase from pig liver mitochondria with and without substrate », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 90, no 16,‎ , p. 7523-7527 (lire en ligne) DOI:10.1073/pnas.90.16.7523 PMID 8356049
  4. (en) E. H. Touma et C. Charpentier, « Medium chain acyl-CoA dehydrogenase deficiency », Archives of Disease in Childhood, vol. 67, no 1,‎ , p. 142-145 (lire en ligne) DOI:10.1136/adc.67.1.142

Voir aussi[modifier | modifier le code]

Articles connexes[modifier | modifier le code]