Peptidase

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Coupure protéolytique d'une chaîne peptidique

Les peptidases (ou protéases ou enzymes protéolytiques) sont des enzymes qui brisent les liaisons peptidiques des protéines. On parle alors de coupure protéolytique ou de protéolyse. Ce processus implique l'utilisation d'une molécule d'eau ce qui les classe parmi les hydrolases.

Les fonctions biologiques des protéases sont variées : elles interviennent dans la maturation des protéines, dans la digestion des aliments, dans la coagulation sanguine, dans le remodelage des tissus au cours du développement de l'organisme et dans la cicatrisation. Certaines protéases sont des toxines, comme la toxine botulique.

Certaines protéases sont produites sous forme de précurseurs inactifs, appelés zymogènes. Ils sont en général activés par une coupure protéolytique qui libère l'enzyme fonctionnelle et déclenche ainsi l'activité. Il existe ainsi des processus de protéolyse en cascade, en particulier dans la coagulation.

Classification fonctionnelle[modifier | modifier le code]

Il existe différentes familles fonctionnelles de peptidases, qui sont classées en fonction de la position où a lieu la coupure dans la chaîne peptidique :

  • Les exopeptidases (ou exoprotéases) :
    • Les aminopeptidases qui coupent entre le premier acide aminé et le second acide aminé de la chaîne, libère donc l'acide aminé N-terminal
    • Les carboxypeptidases qui coupent entre l'avant dernier et le dernier acide aminé de la chaîne, libère donc l'acide aminé C-terminal
  • Les endopeptidases (ou endoprotéases) qui peuvent couper à l'intérieur de la chaîne peptidique comme la kératinase qui morcèle la kératine par les ponts bisulfures.

La plupart des peptidases clivent préférentiellement la chaîne peptidique à des positions précises, en fonction de la nature des chaînes latérales des acides aminés qui entourent le site de coupure. Dans certains cas, cette spécificité est faible, mais dans d'autres, elle peut être très sélective. La coupure peut aussi être influencée par la structure de la protéine substrat. Ainsi la chymotrypsine, enzyme digestive, coupe préférentiellement après les acides aminés aromatiques ou aliphatiques.

Mécanisme d'action[modifier | modifier le code]

Plusieurs mécanismes d'action ont été décrits pour les protéases, ce qui permet de les regrouper en grandes familles mécanistiques, en fonction de la nature du ou des acides aminés du site actif impliqué dans la catalyse. On distingue ainsi :

  • Les protéases acides agissent à pH acide et possèdent un acide aspartique sur leur site actif. Par exemple :
    • la pepsine : spécifique des liaisons peptidiques dans lesquelles est engagé un acide aminé aromatique (fonction amine) ;
    • la protéase du VIH-1.
  • Les métalloprotéases qui possèdent un cation métallique, en général un atome de zinc, fixé fortement à la protéine par les chaînes latérales de plusieurs acides aminés. Le cation métallique intervient directement pour activer une molécule d'eau qui clive la chaîne peptidique. Par exemple :
    • la thermolysine ;
    • les protéases de la matrice extracellulaire.

Les peptidases à thréonine et acide glutamique n'ont été décrites respectivement qu'en 1995 et 2004.

Occurrence[modifier | modifier le code]

Les protéases sont des enzymes très abondantes dans le règne vivant. On en trouve chez tous les organismes vivants et les gènes qui codent ces protéines peuvent constituer de 1 à 5 % du contenu en gènes du génome.

Chez les microbes, de nombreuses bactéries produisent des protéases capables de dégrader aussi bien des protéines que des oligopeptides. Les espèces protéolytiques les plus connues sont les Clostridium, les Bacillus, les Proteus, les Streptomyces, les Pseudomonas[1].

Les virus peuvent aussi coder des protéases ; c'est le cas par exemple des Flaviviridae (virus à ARN simple brin) [2]

Utilisation[modifier | modifier le code]

Des protéases purifiées sont utilisées pour des biotransformations, par exemple :

  • la présure de veau utilisée dans l'industrie du fromage contient des protéases digestives ;
  • les protéases utilisées pour attendrir la viande.

Des protéases sont également utilisées dans :

  • les lessives pour dégrader les protéines présentes dans les taches d'origine alimentaire ;
  • les solutions nettoyantes comme celles utilisées pour des lentilles de contact[3].

Inhibiteurs de protéase[modifier | modifier le code]

Ce sont des molécules qui bloquent l'activité des protéases ; elles ont souvent des propriétés pharmacologiques intéressantes (antivirales potentiellement), compte tenu de la diversité des mécanismes physiologiques dans lesquels sont impliqués les protéases.

Les modes de blocage sont variés, allant d'un blocage par une autre protéine qui séquestre la protéase, à l'inactivation irréversible de résidus du site actif par un composé chimique (inhibiteur suicide), en passant par des analogues de peptides qui miment le substrat naturel.

Exemples d'inhibiteurs de protéases[modifier | modifier le code]

Exemples de médicaments[modifier | modifier le code]

Notes[modifier | modifier le code]


Références[modifier | modifier le code]

  1. ↑ Joseph-Pierre Guiraud, Microbiologie alimentaire, Dunod, , 2e éd. (ISBN 978-2-10-057008-9 et 2-10-057008-0)
  2. ↑ Scaramozzino, N., Crance, J. M., Drouet, C., Germi, R., Drouet, E., Jouan, A., & Garin, D. (2002) Les protéases virales dans la famille des Flaviviridae. Virologie, 6(6), 445-54.
  3. ↑ La biologie de A à Z, 1100 entrées et des conseils pour réviser, Bill Indge Dunod, 2007

Voir aussi[modifier | modifier le code]

Liens externes[modifier | modifier le code]

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