Cystéine protéase

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Les cystéine-protéases ou protéases à cystéine sont des peptidases qui ont en commun un mécanisme catalytique qui implique un acide aminé cystéine présent dans la triade catalytique.

Réaction catalytique[modifier | modifier le code]

  • La première étape de la réaction catalytique des cystéine-protéases est la déprotonation du thiol de la cystéine du site actif de l'enzyme par un acide aminé adjacent ayant une chaîne latérale basique, habituellement l'histidine.
  • L'étape suivante est une attaque nucléophile d'un carbone du substrat de l'enzyme par le soufre de la cystéine déprotonée. Un fragment du substrat est alors relargué, alors que le résidu histidine de l'enzyme est restaurée dans sa forme déprotonée. Un thioester intermédiaire est formé liant la cystéine du site actif au reste du substrat. La liaison thioester est ensuite hydrolysée relarguant le reste du substrat et restaurant la cystéine sous sa forme initiale. La protéine substrat est donc hydrolysée en deux fragments.

Exemples de cystéine-protéases[modifier | modifier le code]

On peut citer quatre exemples de cystéine-protéases:

Régulation des cystéine-protéases[modifier | modifier le code]

Les cystéine-protéases, comme toutes les protéases, sont fortement régulées afin d'éviter une protéolyse anarchique qui serait désastreuse pour la cellule. Certaines comme les caspases sont synthétisées sous forme inactive (les pro-caspases) et doivent être clivées et dimérisées pour être actives. Les calpaïnes doivent aussi être auto-protéolysées pour être actives. Elles nécessitent surtout la présence du calcium pour être actives.