Thiol

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Structure chimique générale du groupe fonctionnel thiol.

Un thiol, parfois nommé mercaptan (du latin mercurius captans, « qui capte le mercure »), est un composé organique comportant un groupement thiol -SH (groupement sulfhydryle) attaché à un atome de carbone. Les thiols ont été découverts par William Christopher Zeise.

Ce sont en général des composés à forte odeur[1]. Les thiols sont utilisés notamment pour la fabrication de « boules puantes » (farces et attrapes) ou en additif. Ils sont aussi ajoutés à très faible dose au gaz domestique, naturellement inodore, pour aider à détecter la présence d'une fuite : quand on pense que cela sent le gaz, cela sent en fait non pas le gaz, mais le thiol qui y est ajouté.

Quand ils sont présents dans des protéines (souvent impliquées dans la captation de métaux lourds ou d'autres métaux toxiques), ces protéines (intervenant dans la détoxication des organes et/ou d'organismes) sont dites thioprotéines.

Réactivité chimique[modifier | modifier le code]

Les thiols sont similaires aux alcools, avec l'oxygène du groupement hydroxyle -OH remplacé par un atome de soufre, c'est pourquoi on les appelle aussi « thioalcool ». L'oxygène et le soufre ont des propriétés chimiques similaires, car ils appartiennent au même groupe (même colonne) du tableau périodique. Les thiols forment des thioéthers, thioacetals et thioesters, dans lequel un ou plusieurs atomes d'oxygène sont remplacés par un atome de soufre.

De nombreux thiols sont des liquides incolores ayant une odeur voisine de celle de l'ail. L'odeur est plutôt forte et repoussante : les thiols se lient fortement aux protéines de la peau. Cette propriété est en partie responsable de l'odeur persistante produite par une moufette lorsqu'elle projette son liquide nauséabond. On ajoute de l'éthylmercaptan (éthanethiol) ou du tétrahydrothiophène au gaz naturel (qui est normalement sans odeur) de façon à détecter les fuites.

Les thiols ont des propriétés réductrices. Ils sont détruits par les oxydants tels que le peroxyde d'hydrogène, les hypochlorites, le chlore et des métaux à de haut degré d'oxydation. Les produits de l'oxydation de thiol vont du soufre au dioxyde et trioxyde de soufre.

Nomenclature[modifier | modifier le code]

Quand un groupement thiol est substitué à un atome d'hydrogène dans un alcane, il y a deux manières de nommer le thiol résultant :

  • le suffixe -thiol peut être ajouté au nom de l'alcane. Par exemple, CH3SH sera le méthanethiol. Le 2-furylméthanethiol, C5H6OS est une molécule responsable de l’arôme du café ;
  • le mot mercaptan peut aussi remplacer le mot alcool dans le nom du composé. Par exemple, sachant que CH3OH est l'alcool méthylique, CH3SH sera le méthylmercaptan.

Quand le groupement SH n'est pas le groupement principal, le préfixe utilisé est sulfanyl-. Anciennement, le préfixe utilisé était mercapto-, et cet usage est encore largement répandu.

Les thiols réagissent notamment avec les ions mercure selon :

\mathrm{Hg}^{2+} + 2 \mathrm{R-SH}\ \rightarrow\ \mathrm{Hg(S-R)}_2 + 2 \mathrm{H}^+.

Cette propriété leur a valu le nom de « mercaptan », c'est-à-dire : « qui capte le mercure ».

Rôle biologique[modifier | modifier le code]

Les thiols jouent un rôle majeur dans le maintien de l'état redox des cellules (homéostasie) et dans l'activité d'une partie importante des enzymes catalysant des réactions d'oxydo-réduction.

L'homéostasie redox est en particulier assurée par le glutathion, un tripeptide contenant un thiol, et qui constamment maintenu à l'état réduit par la glutathion réductase, une enzyme alimentée en NADPH par la voie des pentoses phosphates. Le glutathion réduit permet la détoxification cellulaire des métaux lourds comme le mercure (cf. section précédente[Laquelle ?]), la réduction des péroxydes (glutathion peroxydase), la réduction des ponts disulfures entre les protéines cellulaires et la détoxification de composés organiques aromatiques (glutathion S-transférase).

La cystéine (acide aminé portant une fonction thiol) est présente dans le site actif d'un certain nombre d'enzymes et joue souvent un rôle actif dans des réactions de transfert d'électron. C'est le cas par exemple pour les thiorédoxines. Les groupements thiols des cystéines sont également impliqués fréquemment dans la fixation de cofacteurs métalliques dans des enzymes (Zn, Ni) ainsi que dans la fixation de clusters fer-soufre, fréquemment impliqués dans les réactions de transfert d'électron.

Quelques exemples de thiols[modifier | modifier le code]

Lorsque deux cystéines se rapprochent l'une de l'autre, leurs groupements thiols peuvent condenser suite à une réaction d'oxydation modérée :
2R-SH + [O] ↔ R-S-S-R + H2O
(cystéine + oxydant ↔ cystine + eau),
il en résulte la formation d'un pont disulfure. Cette réaction peut avoir lieu entre des cystéines appartenant à des polypeptides différents (réaction interchaîne) ou au même polypeptide (réaction intrachaîne) et intervient dans la structure tertiaire de la protéine concernée.

Thiolates[modifier | modifier le code]

Article détaillé : Thiolate.

Les thiolates sont les bases conjuguées des thiols ou leurs sels (dans lesquels un métal ou un autre cation remplace l'hydrogène attaché au soufre).

Voir aussi[modifier | modifier le code]

Articles connexes[modifier | modifier le code]

Liens externes[modifier | modifier le code]

Bibliographie[modifier | modifier le code]

  • Jacques Angeneau, La Chimie, dictionnaire encyclopédique
  • (en) Albert Lehninger, Biochemistry

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. Ainsi, des odeurs liées à une fuite de mercaptan dans une usine de Rouen, le 21 janvier 2013, ont été senties jusqu'à Paris et au sud de l'Angleterre. « Le Monde » (consulté le 23 janvier 2013)