Cofacteur à molybdène

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Cofacteur à molybdène
Molybdenum cofactor.png
Structure du cofacteur à molybdène
à base de molybdoptérine
Identification
No CAS 872689-63-9
PubChem 25202532
SMILES
InChI
Propriétés chimiques
Formule brute C10H12MoN5O8PS2  [Isomères]
Masse molaire[1] 521,29 ± 0,04 g/mol
C 23,04 %, H 2,32 %, Mo 18,41 %, N 13,43 %, O 24,55 %, P 5,94 %, S 12,3 %,
Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire.

Un cofacteur à molybdène, parfois abrégé en MoCo, est un cofacteur nécessaire à l'activité de certaines enzymes telles que la xanthine oxydase, la DMSO réductase, la sulfite oxydase, la nitrate réductase, l'éthylbenzène hydroxylase, la glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase à ferrédoxine et l'arséniate réductase à glutarédoxine[2],[3]. Chimiquement, de tels cofacteurs résultent de la formation d'un complexe entre un oxyde de molybdène et une molécule de molybdoptérine, ou un dérivé — parfois assez éloigné — de molybdoptérine.

Les nitrogénases, phylogénétiquement plus anciennes, sont les seules enzymes connues utilisant le molybdène mais sans molybdoptérine — elles utilisent à la place des centres fer-soufre, de structure très différente dans laquelle le molybdène est lié à d'autres atomes métalliques ; elles permettent à certaines bactéries et cyanobactéries de fixer l'azote atmosphérique.

Ce type de cofacteurs peut revêtir diverses formes actives chez les procaryotes, tel que le bis(molybdoptérine guanine dinucléotide)molybdène ci-dessous :

Structure du bis(molybdoptérine guanine dinucléotide)molybdène bactérien[4].

Le cofacteur à molybdène utilisé par la sulfite oxydase a encore une structure différente :

Structure du MoCo de la sulfite oxydase, avec un résidu cystéine lié à l'atome de molybdène[4].

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.
  2. (en) G. Schwarz, « Molybdenum cofactor biosynthesis and deficiency », Cell. Mol. Life Sci., vol. 62, no 23,‎ décembre 2005, p. 2792-2810 (PMID 16261263, DOI 10.1007/s00018-005-5269-y)
  3. (en) B. Smolinsky, S. A. Eichler, S. Buchmeier, J. C. Meier, G. Schwarz, « Splice-specific functions of gephyrin in molybdenum cofactor biosynthesis », J. Biol. Chem., vol. 283, no 25,‎ juin 2008, p. 17370–9 (PMID 18411266, DOI 10.1074/jbc.M800985200)
  4. a et b (en) G. Schwarz, R. R. Mendel, M. W. Ribbe, « Molybdenum cofactors, enzymes and pathways », Nature, août 2009, 460 (7257) 839-847. DOI:10.1038/nature08302. PMID : 19675644