Glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase (ferrédoxine)

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La Glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase à ferrédoxine est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

D-glycéraldéhyde-3-phosphate + H2O + 2 ferrédoxines oxydées    3-phospho-D-glycérate + 2 H+ + 2 ferrédoxines réduites.

Cette enzyme fonctionne avec des cofacteurs fer-soufre et de la molybdoptérine liée au tungstène. On pense qu'elle intervient à la place de la glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase et peut-être également de la phosphoglycérate kinase dans la glycolyse alternative identifiée chez Pyrococcus furiosus, une archée hyperthermophile[1]. Elle est spécifique au glycéraldéhyde-3-phosphate.

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) Swarnalatha Mukund et Michael W. W. Adams, « Glyceraldehyde-3-phosphate Ferredoxin Oxidoreductase, a Novel Tungsten-containing Enzyme with a Potential Glycolytic Role in the Hyperthermophilic Archaeon Pyrococcus furiosus », Journal of the Biological Chemistry, vol. 270, no 15,‎ , p. 8389-8392 (PMID 0007721730, DOI 10.1074/jbc.270.15.8389, lire en ligne)