Amylase

Un article de Wikipédia, l'encyclopédie libre.
Aller à : navigation, rechercher

Alpha-amylase

Description de cette image, également commentée ci-après

Amylase salivaire humaine, l'ion chlorure est en vert et le calcium est en vert clair (PDB 1SMD).

N° EC EC 3.2.1.1
N° CAS 9000-90-2
Données
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
IUBMB 3.2.1.1 à l'IUBMB
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures
GO AmiGO / EGO

L'amylase (EC 3.2.1.1) est une enzyme digestive classée comme saccharidase (enzyme qui brise les polysaccharides). C'est surtout un constituant du suc pancréatique et de la salive, requis pour le catabolisme des glucides à longue chaîne (comme l'amidon) en unités plus petites. L'amylase est également synthétisée dans de nombreuses espèces de fruits pendant leur maturation, ce qui les rend plus sucrés, et aussi durant la germination des grains de céréales. Elle joue un rôle essentiel dans l'amylolyse (ou hydrolyse) de l'amidon de malt d'orge, processus nécessaire à la fabrication de la bière, ainsi que dans l'hydrolyse du glycogène, permettant sa transformation en glucose.

Types[modifier | modifier le code]

Il y a deux iso-enzymes de l'amylase : l'amylase pancréatique et l'amylase salivaire. Elles se comportent différemment au focusing isoélectrique, et peuvent être séparées en testant par les anticorps monoclonaux spécifiques. La ptyaline ou amylase salivaire est une substance qui existe dans la salive.

Fonction[modifier | modifier le code]

L'alpha-amylase brise les liens α(1-4)glycosidiques à l'intérieur des chaînes de l'amylose et de l'amylopectine pour ultimement donner des molécules de maltose (disaccharides de α-glucose). Elle ne peut attaquer que les amidons hydratés et cuits. Possède un site de liaison à l'émail donc participe à l'élaboration de la pellicule acquise exogène. Se lie avec affinité au Streptococcus viridans (en) ce qui conduit à sa clairance ou à son adhésion selon que l'amylase est en solution ou adsorbée à la surface dentaire. L'amylase liée à une bactérie conserve environ 50 % de son activité enzymatique. La bactérie liée à l'amylase peut donc fermenter le glucose que celle-ci produit en acide organique.

Génétique[modifier | modifier le code]

Chez l'Homme, toutes les iso-amylases sont liées au chromosome 1q21.

L'enzyme peut être détectée en la mélangeant à son substrat pour obtenir un ou plusieurs produits. Dans ce cas, cette enzyme possède un substrat qui est l'amidon. Ces produits seront le maltose, sucre (diholoside) réducteur qui pourra être détecté grâce à la liqueur de Fehling.

Interprétation[modifier | modifier le code]

Historique[modifier | modifier le code]

La première amylase (et la première enzyme) connue fut l'α-amylase (alpha-amylase) ou diastase (du malt), découverte en 1833 par Anselme Payen et Jean-François Persoz[1].

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. Payen et Persoz, « Mémoire sur la diastase, les principaux produits de ses réactions et leurs applications aux arts industriels », Annales de chimie et de physique, 2e série, t. 53, 1833, pp. 73-92, consultable sur Google Books.

Liens externes[modifier | modifier le code]