Caséine bêta
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| Identifiants | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Aliases | CSN2, Caséine bêta | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IDs externes | OMIM: 115460 MGI: 88541 HomoloGene: 1426 GeneCards: CSN2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| Wikidata | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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La caséine β est une protéine du lait. C'est l'une des quatre caséines du lait de vache, avec les caséines αS1, αS2 et κ. Il s'agit d'une holoprotéine comportant 209 acides aminés, dont il existe plusieurs variants (A1, A2, A, B, C, etc.). Le lait de vache contient environ 8,5 g de caséine β par litre.
La caséine β humaine est exprimée par le gène CSN2[5] situé sur le chromosome 4 humain.
Séquence
[modifier | modifier le code]La séquence du variant β-A1 CN est représentée par[6] :
RELEELNVPG EIVESLSSSE ESITRINKKI EKFQSEEQQQ TEDELQDKIH PFAQTQSLVY PFPGPIHNSL PQNIPPLTQT 1 10 20 30 40 50 60 70 80 PVVVPPFLQP EVMGVSKVKE AMAPKHKEMP FPKYPVQPFT QSQSLTLTDV ENLHLPPLLL QSWMHQPHQP LPPTVMFPPQ 81 90 100 110 120 130 140 150 160 SVLSLSQSKV LPVPEKAVPY PQRDMPIQAF LLYQQPVLGP VRGPFPIIV 161 170 180 190 200 209
Les résidus de sérine 15, 17, 18, 19 et 35 sont phosphorylés.
- Variant A : l'histidine 106 est remplacée par la glutamine
- Variant A2 : l'histidine 67 est remplacée par la proline
- Variant B : la sérine 121 est remplacée par de l'arginine
- Variant C : la sérine 35 n'est pas phosphorylée, et le glutamate 37 est remplacé par la lysine[7].
Propriétés
[modifier | modifier le code]La partie N-terminale de la protéine est acide et hydrophile en raison de nombreux résidus glutamate, tandis que la portion C-terminale est hydrophobe. Cette protéine riche en acide glutamique, en glutamine et en proline ne contient aucune cystéine, d'où l'absence de ponts disulfure et une structure assez lâche.
Protéolyse
[modifier | modifier le code]L'hydrolyse enzymatique de la caséine β libère de nombreux peptides et polypeptides.
Protéose peptone
[modifier | modifier le code]La fraction protéose peptone du lait comporte plusieurs peptides libérés par l'hydrolyse de la caséine β, notamment les protéose-peptones 5 (PP5), sous-séquences 1-105 et 1-107[8], la protéose-peptone 8 lente (PP8-l ou PP8S), séquence 29-107, ou la protéose-peptone 8 rapide (PP8-r ou PP8F), séquence 1-28.
Caséine γ
[modifier | modifier le code]Auparavant considérées comme des protéines à part entière, les caséines gamma sont maintenant reconnues comme correspondant à des fragments C-terminaux de la caséine β. La caséine γ1 correspond au fragment 29-209, la caséine γ2 au fragment 106-209, et la caséine γ3 au fragment 108-209.
Peptides bioactifs
[modifier | modifier le code]Plusieurs peptides résultant de deux coupures de la caséine β, dont l'une au niveau de la tyrosine 60, se sont avérés posséder des propriétés anxiolytiques ou opioïdes, on les appelle casomorphines. L'hexapeptide β-CN 54-59 possède par ailleurs des propriétés immunostimulantes, tandis que certains de ses dérivés sont immunosuppresseurs[9].
Références
[modifier | modifier le code]- ENSG00000283030 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000135222, ENSG00000283030 - Ensembl, May 2017
- GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000063157 - Ensembl, May 2017
- « Publications PubMed pour l'Homme », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
- « Publications PubMed pour la Souris », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
- (en) NCBI, « CSN2 casein beta [Homo sapiens (human)] »
- B. Ribadeau Dumas et al., « Structure primaire de la caséine β bovine - Séquence complète », INRA, 1972
- Pierre Jouan, « Lactoprotéines et lactopeptides, propriétés biologiques »
- (en) Anthony T. Andrews, The formation and structure of some proteose-peptone components, Journal of Dairy Research, avril 1979
- (en) A. Puri et al., Derivatives of human β-Casein fragments (54-59) exhibit highly potent immunosuppressant activity, Central Drug Research Institut, 27 novembre 2007
