Protéine de lactosérum

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La protéine de lactosérum (“Whey protein” pour les anglophones) est un mélange de protéines globulaires extraites du petit-lait (le résidu liquide valorisé comme sous-produit de la fabrication du fromage, et qui contient presque tout le lactose du lait quand il est produit par coagulation enzymatique, et un peu moins quand il est produit par coagulation acide). Elle est généralement commercialisée en tant que complément alimentaire et très utilisée pour la fabrication industrielle de lactoremplaceurs.

Diverses allégations de santé ou d’utilité pour les sportifs leur ont été attribuées, mais elles peuvent aussi être impliquées dans certaines allergies au lait (la caséine qui est l’un des principaux allergènes potentiels du lait est essentiellement conservée dans le fromage alors que le petit lait récupère les protéines solubles dans l’eau et non polymérisées) [1]

Production[modifier | modifier le code]

Bocaux de protéines de lactosérum vendus dans le commerce
Article détaillé : Lactosérum.

Le lactosérum est produit lors de la coagulation du lait durant le début du processus de production des fromages. Il contient tout ce qui est soluble dans le lait après que le pH soit tombé à 4,6 au moment de la coagulation pendant le processus de coagulation [2]. C’est une solution d’eau à 5 % de lactose, qui contient aussi des minéraux et de la lactalbumine [3].

La matière grasse résiduelle est séparée et réutilisée pour l'alimentation humaine [3] ou animale. Le produit est ensuite transformé par simple séchage, ou la teneur en protéines en est augmentée en éliminant les lipides et d'autres matériaux non-protéiques [4].

À titre d’exemple un séchage par atomisation après filtration sur membrane permet de séparer les protéines du reste du lactosérum [5]. Les protéines du lactosérum peuvent être dénaturées par la chaleur (en particulier avec les 72 ° C associés au processus de pasteurisation), ce qui déclenche des interactions hydrophobes avec d'autres protéines et la formation d'un gel de protéine[4]. Un lactosérum dénaturé par la chaleur peut encore provoquer des allergies chez certaines personnes [6].

Dix litres de lait de vache permettent de produire 1 kg de fromage et 9 l de lactosérum (soit 600 g de lactosérum en poudre).

Composition[modifier | modifier le code]

Le produit vendu comme « protéines de lactosérum » est un concentré de protéines globulaires isolées à partir de lactosérum ; sa composition varie selon le type de lait et l’animal qui a produit ce lait. Ainsi 20 % des protéines du lait de vache sont retrouvées dans le lactosérum, les 80 % de protéines restant étant de la caséine [7], alors que les protéines du lait humain se retrouveraient à 60 % dans le lactosérum, les 40 % restant étant de la caséine humaine [8]. La fraction protéique du lactosérum constitue environ 10 % du total sec des solides du lactosérum. Ces protéines sont typiquement un mélange de bêta-lactoglobuline (~ 65 %), d'alpha-lactalbumine (~ 25 %), d'albumine de sérum bovin (~ 8 %) (voir aussi de l'albumine sérique) et des immunoglobulines [9]. Toutes ces protéines sont solubles dans leurs formes natives, et indépendamment du pH.

Source de cystéine[modifier | modifier le code]

La cystéine est l’un des acides aminés présents dans la protéine de lactosérum (mais aussi dans de nombreux aliments). Elle est utile à la synthèse du glutathion dans le corps, qui est un antioxydant cellulaire ubiquitaire. Des expériences de laboratoire ont suggéré que les protéines de lactosérum et certains de ses composants pourraient réduire le risque de cancer chez les animaux (la caséine notamment aurait des propriétés antimutagènes), ce qui suggère une voie pour la recherche médicale future[10].

Principales présentations[modifier | modifier le code]

Les protéines de lactosérum sont principalement vendus sous quatre formes (dont les trois premières sont obtenues par des techniques parfois dites de « cracking du lactosérum ») : concentré (WPC), isolats de protéines sériques (WPI), hydrolysat (WPH) et lactosérum frais.

  1. Les « concentrés de protéines sériques » ont généralement un taux très bas (mais néanmoins encore significatif), de graisse et cholestérol, et en général- par rapport aux autres formes de protéines issues de lactosérum – ils ont des niveaux plus élevés de composés bioactifs, et d’hydrates de carbone sous forme de lactose – ils contiennent de 29 % à 89 % de protéines pures en poids.
  2. Les « isolats » ont été traités pour supprimer la graisse et le lactose, ils ont généralement moins de composés bioactifs ; ils sont composés à plus de 90 % de protéines (en poids). Tout comme les concentrés de protéines de lactosérum , ils ont un goût doux à légèrement laiteux.
  3. les « hydrolysats » sont des protéines de lactosérum qui sont en quelque sorte prédigérées (partiellement hydrolysées) pour faciliter leur métabolisation. Leur coût est plus élevé[4].
    Le lactosérum hautement hydrolysé est a priori moins allergène que d'autres formes de lactosérum[6].
  4. Les « protéines de lactosérum natif », sont la forme la plus pure de protéines de lactosérum, extraites à partir de lait écrémé (et non pas un sous-produit de la production de fromage)

Effets sur la santé[modifier | modifier le code]

L'utilisation de protéines de lactosérum comme source d'acides aminés, et leurs effets en termes de santé publique ou individuelle (et notamment sur le risque cardiovasculaire, de diabète ou de cancer) fait l'objet d’études, surtout depuis 2007 [11]. Le lactosérum est une source abondante d’acides aminés à chaîne ramifiée (BCAA) [12], qui sont utilisés pour stimuler la synthèse des protéines [13]. De la leucine ingérée en grande quantité (en complément alimentaire) stimule la synthèse des protéines, ce qui peut faciliter certains processus de récupération et d'adaptation au stress (exercices sportifs) [14], [15]. Comme avec d'autres types de protéines, la consommation de protéines de lactosérum peu après un exercice vigoureux peut artificiellement stimuler l'hypertrophie musculaire [16]. Des travaux scientifiques ont conclu que les protéines riches en acides aminés essentiels (EAA), acides aminés ramifiés (BCAA), et en particulier la leucine (Leu) sont associés à une augmentation de la synthèse des protéines musculaires, avec perte de poids, perte de graisse corporelle, et une diminution de l'insuline plasmatique et des triglycérides[17].
Tous les muscles ne semblent pas cependant profiter de ces protéines : Ainsi après qu’Hulmi et al. (2009) aient comparé les scores musculaires de patients ayant consommé une boisson protéique issue de lactosérum ou un placebo ; les premiers ont gagné 3 % de section transversale du muscle vastus lateralis et 5 % de force musculaire en extension isométrique de la jambe, mais sans bénéfice pour la masse musculaire du haut du corps et par exemple sans aucune augmentation significative du quadriceps fémoral [15]

Tabous alimentaires[modifier | modifier le code]

En tant que sous-produit du processus de fabrication du fromage, probablement fabriqué avec de la présure animale, ce produit peut être refusé par les personnes strictement végétariennes. Il existe des filières spécialisées qui n’utilisent pas de présure animale fournissant des produits souvent étiquetés garantis casher et halal [18].

Références[modifier | modifier le code]

  1. (en) Marshall, K, « Therapeutic applications of whey protein », Alternative Medicine Review, vol. 9, no 2,‎ , p. 136–156 (PMID 15253675)
  2. (en) D Spurlock, « Isolation and Identification of Casein From Milk Course Notes » (consulté le 27 juin 2014)
  3. a et b "Whey." The Encyclopædia Britannica. 15th ed. 1994
  4. a b et c EA Foegeding, JP Davis, D Doucet et MK McGuffey, « Advances in modifying and understanding whey protein functionality », Trends in Food Science & Technology, vol. 13, no 5,‎ , p. 151–9 (DOI 10.1016/S0924-2244(02)00111-5)
  5. (en) Tunick MH, Whey processing, functionality and health benefits, Ames, Iowa, Blackwell Publishing; IFT Press, , 1–13 p., abstract (lire en ligne), « Whey Protein Production and Utilization. »
  6. a et b (en) Lee YH, « Food-processing approaches to altering allergenic potential of milk-based formula. », J. Pediatr., vol. 121, no 5 Pt 2,‎ , S47–50 (PMID 1447634, DOI 10.1016/S0022-3476(05)81406-4)
  7. (en) Jay R. Hoffman and Michael J. Falvo, « Protein - Which is best? », Journal of Sports Science and Medicine, no 3,‎ , p. 118–130
  8. (en) Luhovyy BL, Akhavan T, Anderson GH, « Whey proteins in the regulation of food intake and satiety », Journal of the American College of Nutrition, vol. 26, no 6,‎ , p. 704S–712S (PMID 18187437, DOI 10.1080/07315724.2007.10719651, lire en ligne[archive du ])
  9. (en) A Haug A, Høstmark AT, Harstad OM, AT Høstmark et OM Harstad, « Bovine milk in human nutrition – a review », Lipids Health Dis, vol. 6,‎ , p. 25 (PMID 17894873, PMCID 2039733, DOI 10.1186/1476-511X-6-25)
  10. (en) P.W. Parodi, « A Role for Milk Proteins and their Peptides in Cancer Prevention », Current Pharmaceutical Design (Ingenta), vol. 13, no 8,‎ , p. 813–828 (ISSN 1873-4286, DOI 10.2174/138161207780363059, lire en ligne)
  11. Modèle:Oldfact(en) Krissansen GW, « Emerging health properties of whey proteins and their clinical implications », J Am Coll Nutr, vol. 26, no 6,‎ , p. 713S–23S (PMID 18187438, DOI 10.1080/07315724.2007.10719652, lire en ligne[archive du ])
  12. (en) I. Rieu, M. Balage, C. Sornet et al., « Increased availability of leucine with leucine-rich whey proteins improves postprandial muscle protein synthesis in aging rats », Nutrition, vol. 23, no 4,‎ , p. 323–31 (PMID 17367997, DOI 10.1016/j.nut.2006.12.013, lire en ligne)
  13. (en) Kimball Scott et LS Jefferson, « Signaling Pathways and Molecular Mechanisms through which Branched-Chain Amino Acids Mediate Translational Control of Protein Synthesis », The Journal of Nutrition, vol. 136, no 1,‎ , p. 227S–31S (PMID 16365087, lire en ligne)
  14. (en) Ha E, Zemel MB, « Functional properties of whey, whey components, and essential amino acids: mechanisms underlying health benefits for active people (review) », J. Nutr. Biochem., vol. 14, no 5,‎ , p. 251–8 (PMID 12832028, DOI 10.1016/S0955-2863(03)00030-5)
  15. a et b (en) J. J. Hulmi, V. Kovanen, H. Selänne, W. J. Kraemer, K. Häkkinen et A. A. Mero, « Acute and long-term effects of resistance exercise with or without protein ingestion on muscle hypertrophy and gene expression », Amino Acids, vol. 37, no 2,‎ , p. 297–308 (DOI 10.1007/s00726-008-0150-6, lire en ligne) :

    « "The change of the average QF CSA was higher in the protein group (9.9 ± 7.4%)compared to placebo (7.5 ± 4.8%) but the difference did not reach statistical significance (P0.05)....The average increase in the VL muscle (VL1–4) was significantly higher in the protein group (relative increase: 14.8 ± 6.8%) compared to the placebo (11.2 ± 5.6%) (P\0.05)....However, compared to the control group (8.0 ± 9.5%, P[0.05), isometric leg extension increased significantly only in the protein group (a relative increase of 24.3 ± 12.3%, difference between the groups P = 0.02), whereas the increase was not significant in the placebo group (19.3 ± 15.5%, P = 0.23). »

  16. (en) Phillips SM, « The science of muscle hypertrophy: making dietary protein count », Proc Nutr Soc, vol. 70, no 1,‎ , p. 100–3 (PMID 21092368, DOI 10.1017/S002966511000399X)
  17. (en) Mark R. Etzel, « Manufacture and Use of Dairy Protein Fractions », The Journal of Nutrition, vol. 134,‎ , p. 996S–1002S (ISSN 0022-3166 et 1541-6100, PMID 15051860, lire en ligne)
  18. (en) « Understanding the Multicultural and Habitual Differences in Whey Protein Consumption: Halāl and Kosher », sur True Protein, True Protein (consulté le 27 octobre 2015)

Voir aussi[modifier | modifier le code]

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Article connexe[modifier | modifier le code]

Liens externes[modifier | modifier le code]

Bibliographie[modifier | modifier le code]