« Cytochrome c » : différence entre les versions

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Le '''cytochrome ''c''''' est une petite [[hémoprotéine]] contenant une centaine de [[Résidu (biochimie)|résidus]] d'[[Acide aminé protéinogène|acides aminés]] pour une masse d'environ {{unité|12|[[Kilodalton|kDa]]}}. Il est très soluble dans l'eau, à hauteur d'environ {{unité/2|100|g||L|-1}} aux conditions physiologiques, ce qui le distingue des autres [[cytochrome]]s, qui sont plutôt [[liposoluble]]s. Il intervient dans la [[respiration cellulaire]] au niveau de la [[chaîne respiratoire]], où il transporte un [[électron]] par molécule. Il est, pour ce faire, associé à la [[membrane mitochondriale interne]] et assure le transfert des électrons entre la [[Coenzyme Q-cytochrome c réductase|{{nobr|coenzyme Q}}-{{nobr|cytochrome ''c''}} réductase]] ({{nobr|complexe {{III}}}}) et la [[Cytochrome c oxydase|{{nobr|cytochrome ''c''}} oxydase]] ({{nobr|complexe {{IV}}}}). Chez l'[[Homo sapiens|homme]], il est [[Code génétique|encodé]] par le [[gène]] ''CYCS'' sur le [[Chromosome 7 humain|{{nobr|chromosome 7}}]]<ref name="10.1074/jbc.M111350200">
Le '''cytochrome C''' (cœur de cheval : [[Banque de données des protéines|BDP]] [http://www.rcsb.org/pdb/cgi/explore.cgi?pid=233461034608315&page=0&pdbId=1HRC 1HRC]) est une petite [[hémoprotéine]] (ou [[protéine]] à [[hème]]) associée avec la membrane interne de la [[mitochondrie]]. C'est une protéine soluble, à l'inverse des autres [[cytochrome]]s et est un composant essentiel de la [[chaîne respiratoire]]. C'est un [[ampholyte rédox]] (il est capable de subir [[oxydation]] et [[réduction]]), et n'a pas de liaison avec l'[[oxygène]]. Il transfère les électrons entre les [[chaîne respiratoire|complexes III et IV]].
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== Notes et références ==
==Voir aussi==
[[Cytochrome oxydase]]


{{Références|taille=30}}


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[[Catégorie:Coenzyme]]
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Version du 20 décembre 2015 à 19:00

Cytochrome c
Image illustrative de l’article Cytochrome c
Structure du cytochrome c d'une cellule du myocarde de cheval montrant l'hème coordonné à un cation de fer (PDB 1HRC[1])
Caractéristiques générales
Symbole CYCS
Locus 7p15.3

Le cytochrome c est une petite hémoprotéine contenant une centaine de résidus d'acides aminés pour une masse d'environ 12 kDa. Il est très soluble dans l'eau, à hauteur d'environ 100 g·L-1 aux conditions physiologiques, ce qui le distingue des autres cytochromes, qui sont plutôt liposolubles. Il intervient dans la respiration cellulaire au niveau de la chaîne respiratoire, où il transporte un électron par molécule. Il est, pour ce faire, associé à la membrane mitochondriale interne et assure le transfert des électrons entre la coenzyme Q-cytochrome c réductase (complexe III) et la cytochrome c oxydase (complexe IV). Chez l'homme, il est encodé par le gène CYCS sur le chromosome 7[2]. Il peut également catalyser plusieurs réactions telles que des hydroxylations et l'oxydation aromatique, et présente également une activité peroxydase à travers l'oxydation de divers donneurs d'électrons tels que l'acide 2,2'-azino-bis(3-éthylbenzothiazoline-6-sulphonique, l'acide 2-céto-4-thiométhylbutyrique et la 4-aminoantipyrine. Il intervient également dans au moins une forme de nitrite réductase[3].

Le cytochrome c peut également prendre une part active dans l'apoptose[4]. L'activation de la voie apoptotique mitochondriale a pour effet de faire apparaître des mégapores permettant le passage du cytochrome c dans le cytosol, où il se lie au facteur activateur des protéases apoptotiques (APAF1). Ceci déclenche une cascade de réactions aboutissant à l'activation de caspases, enzymes protéolytiques directement responsables du phénomène d'apoptose, et à la formation de l'apoptosome.

Le cytochrome c est une protéine hautement conservée à travers l'ensemble des espèces, et notamment chez les eucaryotes, où les différences se limitent à quelques résidus seulement. Tous les cytochromes c étudiés présentent un potentiel standard de +0,25 V, et on peut par exemple montrer que la cytochrome c oxydase humaine réagit avec le cytochrome c de blé. La séquence du cytochrome c chez l'homme est identique à celle du chimpanzé mais différente, par exemple, de celle du cheval[5]. Sa très large distribution chez les animaux, les plantes et de nombreux unicellulaires ainsi que sa petite taille (12 kDa) en font un outil de choix pour les études cladistiques visant à déterminer les parentés phylogénétiques entre espèces dans le cadre de la biologie de l'évolution[6].

Notes et références

  1. ↑ (en) Gordon W. Bushnell, Gordon V. Louie et Gary D. Brayer, « High-resolution three-dimensional structure of horse heart cytochrome c », Journal of Molecular Biology, vol. 214, no 2,‎ , p. 585-595 (PMID 2166170, DOI 10.1016/0022-2836(90)90200-6, lire en ligne)
  2. ↑ (en) Marco Tafani, Natalie O. Karpinich, Kathryn A. Hurster, John G. Pastorino, Timothy Schneider, Matteo A. Russo et John L. Farber, « Cytochrome c Release upon Fas Receptor Activation Depends on Translocation of Full-length Bid and the Induction of the Mitochondrial Permeability Transition », Journal of Biological Chemistry, vol. 277, no 12,‎ , p. 10073-10082 (PMID 11790791, DOI 10.1074/jbc.M111350200, lire en ligne)
  3. ↑ (en) Jörg Simon et Peter M. H. Kroneck, « The Production of Ammonia by Multiheme Cytochromes c », Metal Ions in Life Sciences, vol. 14,‎ , p. 211-236 (PMID 25416396, DOI 10.1007/978-94-017-9269-1_9, lire en ligne)
  4. ↑ (en) Xuesong Liu, Caryn Naekyung Kim, Jie Yang, Ronald Jemmerson et Xiaodong Wang, « Induction of Apoptotic Program in Cell-Free Extracts: Requirement for dATP and Cytochrome c », Cell, vol. 86, no 1,‎ , p. 147-157 (PMID 8689682, DOI 10.1016/S0092-8674(00)80085-9, lire en ligne)
  5. ↑ (en) Université de l'Indiana à Bloomington, « Cytochrome C Comparison Lab » [PDF] (consulté le ).
  6. ↑ (en) E. Margoliash, « Primary Structure and Evolution of Cytochrome C », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 50, no 4,‎ , p. 672-679 (PMID 14077496, PMCID 221244, DOI 10.1073/pnas.50.4.672, JSTOR 72215, Bibcode 1963PNAS...50..672M, lire en ligne)
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