Ovalbumine

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Ovalbumine
Dimère d'ovalbumine de poulet (PDB 1OVA)

Dimère d'ovalbumine de poulet (PDB 1OVA)

Caractéristiques générales
Symbole OVA
Synonymes SERPINB14, serpin peptidase inhibitor
Locus 2'
Gallus gallus domesticus
Chromosome et locus 2
Poids moléculaire 1 560,6668 g/mol
UniProt P01012

L’ovalbumine (en abrégé OVA[1]) est la principale protéine du blanc d'œuf, représentant 60 à 65 % des protéines qu'il contient[2]. L'ovalbumine présente des similitudes de séquence et de conformation tridimensionnelle avec la superfamille (en) des serpines, mais contrairement à la plupart des serpines, elle n'est pas un inhibiteur de protéases à sérine[3]. La fonction de l'ovalbumine est inconnue, bien qu'elle soit présumée être une protéine de stockage[4].

Recherche[modifier | modifier le code]

L’ovalbumine est une protéine importante dans différents domaines de recherche parmi lesquels :

  • études générales portant sur la structure et les propriétés des protéines (du fait de sa disponibilité en grande quantité) ;
  • études de la structure et des fonctionnalités des serpines (l'ovalbumine n'inhibant pas les protéases, la comparaison de sa structure avec celle d'une serpine inhibitrice permet de déterminer les caractéristiques de structure nécessaire à cette inhibition) ;
  • la protéomique (l'ovalbumine du jaune d'œuf est fréquemment utilisée comme marqueur moléculaire pour la calibration des gels d’électrophorèse) ;
  • l'immunologie (fréquemment utilisée pour stimuler une réaction allergique sur des sujets de test).

Propriétés physico-chimiques[modifier | modifier le code]

L'ovalbumine de poulet est constituée de 385 acides aminés. Sa masse moléculaire relative est de 45 kDa[5]. Elle a une structure similaire à la serpine[6].

Transformation par la chaleur[modifier | modifier le code]

L’ovalbumine est en solution aqueuse dans le blanc d’œuf[7]. Elle est constituée de quatre chaines de protéines assemblées par des liaisons faibles. Une élévation de température d'un œuf au-delà de 57 °C a pour effet de rompre ces liaisons faibles de manière irréversible : elle se dénature et change de conformation. La structure serpine est remplacée par une structure de type feuillet β exposant des zones hydrophobes. Une fois déroulées, les chaines forment un réseau qui emprisonne les molécules d'eau, ce qui conduit au phénomène de coagulation. Ceci explique la formation du blanc d’œuf au-delà d'une certaine température[8]. Ce sont ces mêmes vertus coagulantes et tensioactives qui sont à l'origine des blancs en neige.

Famille des ovalbumines[modifier | modifier le code]

La famille des ovalbumines compte trois protéines ayant des séquences très similaires : l’ovalbumine (OVA), l’ovalbumin-related protein Y (OVAY) et l’ovalbumin-related protein X (OVAX).

L’OVAX est une protéine mineure du blanc d’œuf mise en évidence en 2006 par une équipe de l’INRA à Rennes. Elle possède des activités antibactériennes vis-à-vis de deux bactéries pathogènes responsables de toxi-infections alimentaires chez l’homme : Listeria monocytogenes (listériose) et Salmonella Enteritidis (salmonellose). Malgré sa grande ressemblance avec l’OVAX, l’ovalbumine (OVA) ne possède pas d’activité contre ces deux pathogènes. Les propriétés de l’OVAX comme agent antibactérien sont à l’origine d'études scientifiques laissant entrevoir des perspectives d’applications très intéressantes[9].

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. Kunio Sano, Kanna Haneda, Gen Tamura et Kunio Shirato, « Ovalbumin (OVA) and Mycobacterium tuberculosis Bacilli Cooperatively Polarize Anti-OVA T-helper (Th) Cells toward a Th1-Dominant Phenotype and Ameliorate Murine Tracheal Eosinophilia », American Journal of Respiratory Cell and Molecular Biology, vol. 20,‎ , p. 1260–1267 (ISSN 1044-1549, DOI 10.1165/ajrcmb.20.6.3546, lire en ligne)
  2. Huntington JA ; Stein PE (2001), Structure and properties of ovalbuminJournal of Chromatography B 756 (1-2): 189–198, DOI:10.1016/S0378-4347(01)00108-6, PMID 11419711.
  3. Hu H.Y., Du H.N. (2000), Alpha to Beta Structural Transformation of Ovalbumin: Heat and pH EffectsJournal of Protein Chemistry 19 (3): 177–183, DOI:10.1023/A:1007099502179, PMID 10981809.
  4. Gettins PGW (2002), Serpin structure, mechanism, and functionChemical Reviews 102(12): 4751-4804.
  5. Nisbet AD, Saundry RH, Moir AJG, Fothergill LA, Fothergill JE (1981), The complete amino-acid sequence of hen ovalbuminEuropean Journal of Biochemistry 115(2): 335.
  6. Stein, Penelope E. ; Leslie, Andrew G. W. ; Finch, John T. ; Carrell, Robin W. (1991-10-05), Crystal structure of uncleaved ovalbumin at 1·95 Å resolutionJournal of Molecular Biology 221(3): 941–959, DOI:10.1016/0022-2836(91)80185-W.
  7. « Prodinra », sur prodinra.inra.fr (consulté le 17 mars 2016)
  8. Hu, H. Y. ; Du, H. N. (2000-04-01), α-to-β Structural Transformation of Ovalbumin: Heat and pH EffectsJournal of Protein Chemistry 19 (3): 177–183, DOI:10.1023/A:1007099502179 (ISSN 0277-8033).
  9. « Le blanc et le jaune au pouvoir ! - Blanc d’œuf contre bactéries », sur inra.fr,‎