Glycoprotéine

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Une glycoprotéine est une protéine portant un ou plusieurs groupements oligosides. C'est un hétéroside (composé de plusieurs oses différents) dont le premier motif glucidique est fixé de façon covalente à la chaine polypeptidique.

Une glycoprotéine est synthétisée par la glycosylation d’une protéine, qui peut être de trois types (N-glycosylation, C-glycosylation et O-glycosylation) selon l’acide aminé utilisé, asparagine (NH2), tryptophane (en C2), sérine ou thréonine (OH). Les glycophorines sont, parmi bien d'autres, un exemple de glycoprotéines.

Les glycoprotéines ne renferment pas d'acide uronique, ni des esters sulfates dans leur structure. La fraction glucidique peut représenter 5 à 40 % de la molécule.

Exemples de glycoprotéines[modifier | modifier le code]

Fibronectine[modifier | modifier le code]

Glycoprotéine composée de 2 sous-unités protéiques reliées par un pont disulfure à leur extrémité C-terminale.

Elle possède différents motifs de liaison :

Laminine[modifier | modifier le code]

Glycoprotéine de la membrane basale, molécule flexible de 3 chaînes comportant plusieurs domaines :

  • 2 chaînes bêta :
  • 1 chaîne alpha qui fixe les protéoglycanes, les stéroïdes et des récepteurs de la membrane plasmique comme les intégrines et les dystroglycanes.

Elle constitue un support de liaison de plusieurs composants de la matrice, les organise en réseau et régule l'adhérence cellule-matrice.

Anticorps[modifier | modifier le code]

Glycoprotéine complexe utilisée par le système immunitaire adaptatif pour détecter et neutraliser les agents pathogènes et sécrétés par les plasmocytes.

Implication dans des processus biologiques[1][modifier | modifier le code]

Inflammation[modifier | modifier le code]

Sélectine et Intégrine[modifier | modifier le code]

Les sélectines sont des glycoprotéines qui se trouvent dans l’espace transmembranaire des leucocytes et des cellules endothéliales. Leur interaction retient les leucocytes sur un court temps pour permettre l’action des intégrines par la suite. Les intégrines, également localisées sur les leucocytes et les cellules endothéliales, permettent l’adhésion cellulaire et l’enclenchement de la diapédèse. La diapédèse est l’événement qui permet le déplacement des leucocytes du sang jusqu’au site de l’inflammation.

Fécondation[modifier | modifier le code]

Les glycoprotéines sont importantes dans la fécondation, car elles permettent la liaison du spermatozoïde à l’ovocyte.

ZP3[modifier | modifier le code]

La glycoprotéine ZP3, située sur la zone pellucide de l’ovocyte, est un récepteur qui lie le spermatozoïde. Cette interaction enclenche la réaction acrosomale et la libération d’enzymes qui permettent au spermatozoïde de traverser la zone pellucide.

PH-30[modifier | modifier le code]

PH-30 est une protéine glycosylée, localisée sur la membrane plasmique de l’ovocyte, qui lie également le spermatozoïde. Leur interaction amène à l’introduction du spermatozoïde à l’intérieur de l’ovocyte.

Sans ces deux glycoprotéines, le spermatozoïde ne peut pas fertiliser l’ovocyte.

Implication dans des maladies[2][modifier | modifier le code]

Il existe plusieurs maladies qui sont causées par des défauts dans la production des glycoprotéines.

Cancer[modifier | modifier le code]

Il existe des cellules cancéreuses qui possèdent plusieurs types de glycoprotéines sur leur membrane. Il est connu que certaines de ces glycoprotéines sont directement impliquées dans la production de métastase.

Défaut d’adhérence des leucocytes de type II[modifier | modifier le code]

Cette maladie est représentée par l’absence de glycoprotéines fucosylés, qui sont des protéines ayant subi une fucosylation (type de glycosylation). Les sélectines, qui lient normalement ces glycoprotéines, ne peuvent pas interagir avec leur ligand. Elles ne peuvent donc pas permettre le déplacement des leucocytes à l’extérieur des vaisseaux sanguins, puis au site de l’inflammation.

Hémoglobinurie paroxystique nocturne (PNH)[modifier | modifier le code]

Dans cette maladie, il y a deux glycoprotéines mutées qui sont impliquées; le DAF et le CD59. Ces deux protéines, en temps normal, ont une action inhibitrice sur le système du complément. Ainsi, sans l’action des deux glycoprotéines, le système du complément peut agir sur les globules rouges et causer leur hémolyse.

Arthrite rhumatoïde[modifier | modifier le code]

La maladie arthrite rhumatoïde est représentée par de l’inflammation chronique au niveau des articulations. Cette inflammation est causée par la liaison anormale et abondante de la protéine de liaison du mannose (MBP) au IgG. Dans ce cas-ci, le processus de glycosylation des IgG est anormal, ce qui provoque leur liaison aux MBP.

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. V.W. Rodwell, D.A. Bender, K.M. Botham, P.J. Kennelly, P.A. Weil, Biochimie de Harper, Boeck Supérieur, 817 p., p. 579
  2. V.W. Rodwell, D.A. Bender, K.M. Botham, P.J. Kennelly, P.A. Weil, Biochimie de Harper, Boeck Supérieur, 817 p., p. 580-581

Voir aussi[modifier | modifier le code]

Articles connexes[modifier | modifier le code]

Liens externes[modifier | modifier le code]