Glycoprotéine

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Une glycoprotéine est une protéine portant un ou plusieurs groupements oligosaccharides. C'est un hétéroside (composé de plusieurs oses différents) dont le premier motif glucidique est fixé de façon covalente à la chaine polypeptidique. Une glycoprotéine est synthétisée par la glycosylation d’une protéine, qui peut être de trois types (N-glycosylation, C-glycosylation et O-glycosylation) selon l’acide aminé utilisé, asparagine (NH2), tryptophane (en C2), sérine ou thréonine (OH). Les glycophorines sont, parmi bien d'autres, un exemple de glycoprotéines.

Les glycoprotéines ne renferment pas d'acide uronique ni des esters sulfates dans leur structure. La fraction glucidique peut représenter 5 à 40 % de la molécule.

Exemples de Glycoprotéines[modifier | modifier le code]

Fibronectine[modifier | modifier le code]

Glycoprotéine composée de 2 sous-unités protéiques reliées par un pont disulfure à leur extrémité C-terminale.

Elle possède différents motifs de liaison :

Laminine[modifier | modifier le code]

Glycoprotéine de la membrane basale, la laminine est une molécule flexible de 3 chaînes comportant plusieurs domaines :

  • 2 chaînes bêta :
    • bêta 1 : site de fixation des cellules et du collagène IV
    • bêta 2 : site de fixation du collagène IV
  • 1 chaîne alpha qui fixe les protéoglycanes, les stéroides et des récepteurs de la membrane plasmique comme les intégrines, et dystroglycans.

Elle constitue un support de liaison de plusieurs composants de la matrice, les organise en réseau et régule l'adhérence cellule-matrice.

Voir aussi[modifier | modifier le code]

Liens externes[modifier | modifier le code]