Opsine

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Structure spatiale de la rhodopsine bovine[1].

Les opsines forment une famille de protéines capables de réagir à l'énergie lumineuse grâce à sa liaison avec un chromophore particulier: le rétinal ou un de ses dérivés[2], formant ainsi une molécule mixte appelée rhodopsine. Ces protéines sont présentes dans l'ensemble du vivant, et sont impliquées dans la grande majorité des processus de photosensibilité.

On connaît bien deux catégories d'opsines:

  • Les opsines de la bactérie Halobacterium halobium: On connaît trois opsines chez cette bactérie, qui forment, associées à un chromophore rétinoïde, la bactériorhodopsine (bR), l'halorhodopsine (hR) et la rhodopsine sensorielle (sR).
  • Les opsines formant les rhodopsines visuelles, contenues dans les cellules photoréceptrices des yeux des animaux et responsables de la perception de la lumière.

Structure et fonction de l'opsine[modifier | modifier le code]

L'opsine est une protéine membranaire possédant 7 hélices transmembranaires. Elle est liée à une apoprotéine dérivée de la vitamine A, le chromophore, qui peut-être soit le 11-cis-retinal, soit le 11-cis-3,4-dehydroretinal. Dans l'opsine bovine, cette liaison se fait par la lysine 296, située dans la dernière hélice transmembranaire.

L'opsine modifie la longueur d'onde d'absorption du chromophore auquel elle est associée. De plus, une fois que l'opsine est activée par l'absorption d'un photon par le chromophore, elle est capable d'activer un second messager (souvent une protéine G) et déclencher une réponse cellulaire. L'opsine confère donc à la cellule une sensibilité à la lumière.

Les opsines animales[modifier | modifier le code]

On distingue sept grandes sous-familles d'opsines chez les animaux, qui se sont différenciées avant la séparation entre les Protostomiens et les Deutérostomiens[3].

└─o 
  ├─o Mélanopsines / Opsines couplées à Gq
  └─o 
    ├─o 
    │ ├─o Encephalopsines / tmt-opsines
    │ │
    │ └─o Opsines visuelles et non-Visuelles des vertébrés
    └─o
      ├─o Opsines couplées à Go
      └─o 
        ├─o Neuropsines
        └─o 
          ├─o Peropsines
          │
          └─o Photoisomérases

Les opsines des Vertébrés[modifier | modifier le code]

La sous-famille des opsines visuelles et non-visuelles des vertébrés s'est différenciée en 6 catégories bien distinctes, après l'individualisation de l'embranchement des Vertébrés et avant la séparation en ordre distincts[4].

└─o Pigment ancestral des Vertébrés
  ├─o 
  │ ├─o Pigments P
  │ │
  │ └─o Pigments M/LWS
  └─o 
    ├─o Pigments SWS1
    └─o
      ├─o Pigments SWS2
      └─o 
        ├─o Pigments RH2 
        │
        └─o Pigments RH1 

Les humains ont les protéines photoréceptrices suivantes :

  • La rhodopsine qui s'exprime dans les bâtonnets (responsable de la vision nocturne).
  • Trois types d'opsines différentes qui s'expriment dans les cônes (responsable de la vision des couleurs) :
    • l'opsine S (S pour "short" en anglais) ou Bleue : maximum d'absorption à 420 nm,
    • l'opsine M (M pour "middle en anglais) ou verte : maximum d'absorption à 530 nm,
    • l'opsine L (L pour "long" en anglais) ou rouge : maximum d'absorption à 560 nm.

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) Palczewski K.-2000_, « Crystal structure of Rhodopsin: A G Protein-Coupled Receptor », Science, vol. 289, no 5480,‎ août 2000, p. 739-745 (DOI 10.1126/science.289.5480.739)
  2. Findlay, « The opsin family of proteins », Biochem. J., vol. 238,‎ 1986, p. 625-642
  3. (en) Terakita A., « The opsins », Genome biology, vol. 6, no 3,‎ mars 2005, p. 213.1-213.9 (DOI 10.1186/gb-2005-6-3-213, lire en ligne)
  4. S. Yokoyama, « Molecular Évolution Of Vertebrate Visual Pigments », Progress in Retinal and Eye Research, vol. 19, no 4,‎ 2000, p. 385-419

Voir aussi[modifier | modifier le code]

Articles connexes[modifier | modifier le code]