Chymotrypsine

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Chymotrypsine

Chymotrypsin 4cha.png

Caractéristiques générales
Autres noms ou symbole chymotrypsines A et B ; α-chymar ophth ; avazyme ; chymar ; chymotest ; enzeon ; quimar ; quimotrase ; α-chymar ; α-chymotrypsine A ; α-chymotrypsine
Fonction sérine-protéase
Localisation pancréas
Symbole CTR
Homo sapiens
Chromosome et locus 16q23.1
Autre symbole CTRB1
Numéro CAS 9004-07-3
Entrez 1504
HUGO 2521
OMIM 118890
RefSeq NM_001906
UniProt P17538
Nomenclature EC 3.4.21.1
Homo sapiens
Chromosome et locus 16q22.3
Autre symbole CTRB2
Entrez 440387
HUGO 2522
RefSeq NM_001025200
UniProt Q6GPI1
Homo sapiens
Chromosome et locus 1p36.21
Autre symbole CTRC
Entrez 11330
HUGO 2523
OMIM 601405
RefSeq NM_007272
UniProt Q99895

La chymotrypsine (EC 3.4.21.1) est une protéase digestive, fabriquée par le pancréas, de la famille des sérine-protéases, qui peut accomplir la protéolyse. Elle coupe préférentiellement les protéines au niveau de la liaison peptidique en aval d'un acide aminé tyrosine, tryptophane, de phénylalanine ou la leucine. Le site actif de la chymotrypsine comporte une poche hydrophobe dans laquelle se loge cet acide aminé du substrat. Ceci permet le positionnement de la liaison à couper en regard de la sérine catalytique.

Synthèse et activation[modifier | modifier le code]

La chymotrypsine est produite par le pancréas sous une forme inactive : le chymotrypsinogène. L'activation est provoquée par la trypsine qui coupe cette molécule en deux chaînes, puis par la chymotrypsine elle-même lors d'une trans-protéolyse, donnant à la fin une structure globulaire compacte de trois chaînes reliées par deux ponts disulfures et repliées en 2 domaines de 120 acides aminés.

Ces domaines adoptent la conformation d'un tonneau β formé de 6 brins β.

Le site actif est situé dans une crevasse bordée par les 2 domaines. Il fixe le substrat au niveau de 2 régions (la région 214-216, liaison non spécifique, et la région 189-216 et 226, liaison spécifique).

Mécanisme d'action[modifier | modifier le code]

Mécanisme d'action de la chymotrypsine

La chymotrypsine intervient dans la protéolyse des protéines du système digestif des mammifères et autres êtres vivants. Elle catalyse le clivage des chaînes polypeptidiques par hydrolyse, mécanisme au départ extrêmement lent sans un activateur.

La chymotrypsine attaque les groupes carbonyles potentiellement nucléophiles impliqués dans une liaison peptidique grâce à la sérine 195, laquelle se lie à son substrat pour former un intermédiaire substrat-enzyme covalent. Le site actif de l'enzyme fait également intervenir les acides aminés His57, Asp102 et Gly193.

Il a été montré que la réaction de la chymotrypsine avec son substrat se produit en deux phases : une phase initiale d'éclatement au tout début de la réaction, puis une phase d'état stationnaire qui suit la loi de Michaelis-Menten.

La chymotrypsine doit absolument être conservée au froid pour garder l'activité enzymatique.

Séquence[modifier | modifier le code]

Séquence du chymotrypsinogène B1 (gènes 16q23 et 16q24.1)

        10          20          30          40          50          60
MASLWLLSCF  SLVGAAFGCG  VPAIHPVLSG  LSRIVNGEDA  VPGSWPWQVS  LQDKTGFHFC

        70          80          90         100         110         120
GGSLISEDWV  VTAAHCGVRT  SDVVVAGEFD  QGSDEENIQV  LKIAKVFKNP  KFSILTVNND

       130         140         150         160         170         180
ITLLKLATPA  RFSQTVSAVC  LPSADDDFPA  GTLCATTGWG  KTKYNANKTP  DKLQQAALPL

       190         200         210         220         230         240
LSNAECKKSW  GRRITDVMIC  AGASGVSSCM  GDSGGPLVCQ  KDGAWTLVGI  VSWGSDTCST

       250         260
SSPGVYARVT  KLIPWVQKIL  AAN

Séquence du chymotrypsinogène B2 (gène 16q23.1)

        10          20          30          40          50          60
MAFLWLLSCW  ALLGTTFGCG  VPAIHPVLSG  LSRIVNGEDA  VPGSWPWQVS  LQDKTGFHFC

        70          80          90         100         110         120
GGSLISEDWV  VTAAHCGVRT  SDVVVAGEFD  QGSDEENIQV  LKIAKVFKNP  KFSILTVNND

       130         140         150         160         170         180
ITLLKLATPA  RFSQTVSAVC  LPSADDDFPA  GTLCATTGWG  KTKYNANKTP  DKLQQAALPL

       190         200         210         220         230         240
LSNAECKKSW  GRRITDVMIC  AGASGVSSCM  GDSGGPLVCQ  KDGAWTLVGI  VSWGSRTCST

       250         260
TTPAVYARVA  KLIPWVQKIL  AAN

Références[modifier | modifier le code]