Chymotrypsine
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| Chymotrypsine | |
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| Caractéristiques générales | |
| Autres noms ou symbole | chymotrypsines A et B ; α-chymar ophth ; avazyme ; chymar ; chymotest ; enzeon ; quimar ; quimotrase ; α-chymar ; α-chymotrypsine A ; α-chymotrypsine |
| Fonction | sérine-protéase |
| Localisation | pancréas |
| Symbole | CTR |
| Homo sapiens | |
| Chromosome et locus | 16q23.1 |
| Autre symbole | CTRB1 |
| Numéro CAS | |
| Entrez | 1504 |
| HUGO | 2521 |
| OMIM | 118890 |
| RefSeq | NM_001906 |
| UniProt | P17538 |
| Nomenclature EC | 3.4.21.1 |
| Homo sapiens | |
| Chromosome et locus | 16q22.3 |
| Autre symbole | CTRB2 |
| Entrez | 440387 |
| HUGO | 2522 |
| RefSeq | NM_001025200 |
| UniProt | Q6GPI1 |
| Homo sapiens | |
| Chromosome et locus | 1p36.21 |
| Autre symbole | CTRC |
| Entrez | 11330 |
| HUGO | 2523 |
| OMIM | 601405 |
| RefSeq | NM_007272 |
| UniProt | Q99895 |
La chymotrypsine (EC ) est une protéase digestive, fabriquée par le pancréas, de la famille des sérine-protéases, qui peut accomplir la protéolyse. Elle coupe préférentiellement les protéines au niveau de la liaison carboxylique de la tyrosine, du tryptophane, de la phénylalanine ou de la leucine. Ces acides aminés non-polaires crèent une "poche hydrophobe" nécessaire à l'activité enzymatique.
Sommaire |
[modifier] Synthèse et activation
La chymotrypsine est produite par le pancréas sous une forme inactive : le chymotrypsinogène. L'activation est provoquée par la trypsine qui coupe cette molécule en deux chaînes, puis par la chymotrypsine elle-même lors d'une trans-protéolyse, donnant à la fin une structure globulaire compacte de trois chaînes reliées par deux ponts disulfures et repliées en 2 domaines de 120 acides aminés.
Ces domaines adoptent la conformation d'un tonneau β formé de 6 brins β.
Le site actif est situé dans une crevasse bordée par les 2 domaines. Il fixe le substrat au niveau de 2 régions (la région 214-216, liaison non spécifique, et la région 189-216 et 226, liaison spécifique).
[modifier] Mécanisme d'action
La chymotrypsine intervient dans la protéolyse des protéines du système digestif des mammifères et autres êtres vivants. Elle catalyse le clivage des chaînes polypeptidiques par hydrolyse, mécanisme au départ extrêmement lent sans un activateur.
La chymotrypsine attaque les groupes carbonyles potentiellement nucléophiles impliqués dans une liaison peptidique grâce à la sérine 195, laquelle se lie à son substrat pour former un intermédiaire substrat-enzyme covalent. Le site actif de l'enzyme fait également intervenir les acides aminés His57, Asp102 et Gly193.
Il a été montré que la réaction de la chymotrypsine avec son substrat se produit en deux phases : une phase initiale d'éclatement au tout début de la réaction, puis une phase d'état stationnaire qui suit la loi de Michaelis-Menten.
La chymotrypsine doit absolument être conservée au froid pour garder l'activité enzymatique.
[modifier] Séquence
Séquence du chymotrypsinogène B1 (gènes 16q23 et 16q24.1)
10 20 30 40 50 60
MASLWLLSCF SLVGAAFGCG VPAIHPVLSG LSRIVNGEDA VPGSWPWQVS LQDKTGFHFC
70 80 90 100 110 120
GGSLISEDWV VTAAHCGVRT SDVVVAGEFD QGSDEENIQV LKIAKVFKNP KFSILTVNND
130 140 150 160 170 180
ITLLKLATPA RFSQTVSAVC LPSADDDFPA GTLCATTGWG KTKYNANKTP DKLQQAALPL
190 200 210 220 230 240
LSNAECKKSW GRRITDVMIC AGASGVSSCM GDSGGPLVCQ KDGAWTLVGI VSWGSDTCST
250 260
SSPGVYARVT KLIPWVQKIL AAN
Séquence du chymotrypsinogène B2 (gène 16q23.1)
10 20 30 40 50 60
MAFLWLLSCW ALLGTTFGCG VPAIHPVLSG LSRIVNGEDA VPGSWPWQVS LQDKTGFHFC
70 80 90 100 110 120
GGSLISEDWV VTAAHCGVRT SDVVVAGEFD QGSDEENIQV LKIAKVFKNP KFSILTVNND
130 140 150 160 170 180
ITLLKLATPA RFSQTVSAVC LPSADDDFPA GTLCATTGWG KTKYNANKTP DKLQQAALPL
190 200 210 220 230 240
LSNAECKKSW GRRITDVMIC AGASGVSSCM GDSGGPLVCQ KDGAWTLVGI VSWGSRTCST
250 260
TTPAVYARVA KLIPWVQKIL AAN
