Ribose-5-phosphate isomérase
| Ribose-5-phosphate isomérase | ||
 Homotétramère de ribose-5-phosphate isomérase de Pyrococcus horikoshii (en) (PDB 1LK7[1]) | ||
| Caractéristiques générales | ||
|---|---|---|
| Symbole | RPIA | |
| N° EC | 5.3.1.6 | |
| Homo sapiens | ||
| Locus | 2p11.2 | |
| Masse moléculaire | 33 269 Da[2] | |
| Nombre de résidus | 311 acides aminés[2] | |
| Entrez | 22934 | |
| HUGO | 10297 | |
| OMIM | 180430 | |
| UniProt | P49247 | |
| RefSeq (ARNm) | NM_144563.2 | |
| RefSeq (protéine) | NP_653164.2 | |
| Ensembl | ENSG00000153574 | |
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GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega | ||
| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
La ribose-5-phosphate isomérase ou la ribulose-5-phosphate isomérase est une enzyme qui catalyse l'isomérisation réversible du ribose-5-phosphate (R5P) en ribulose-5-phosphate (Ru5P) :
|
| |
| Ribose-5-phosphate | Ribulose-5-phosphate |
Le mécanisme réactionnel de cette isomérisation peut être schématisé comme suit :
Ribose-5-phosphate isomérase
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
Notes et références[modifier | modifier le code]
- (en) Kazuhiko Ishikawa, Ikuo Matsui, Francoise Payan, Christian Cambillau, Hiroyasu Ishida, Yutaka Kawarabayasi, Hisasi Kikuchi et Alain Roussel, « A Hyperthermostable D-Ribose-5-Phosphate Isomerase from Pyrococcus horikoshii Characterization and Three-Dimensional Structure », Structure, vol. 10, no 6, , p. 877-886 (PMID 12057201, DOI 10.1016/S0969-2126(02)00779-7, lire en ligne)
- Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
