Myéloperoxydase

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Myéloperoxydase
Structure d'une myéloperoxydase humaine complexée avec du cyanure (PDB 1D7W[1])

Structure d'une myéloperoxydase humaine complexée avec du cyanure (PDB 1D7W[1])

Caractéristiques générales
Symbole MPO
N° EC 1.11.2.2
Homo sapiens
Locus 17q22
Masse moléculaire 83 869 Da
Nombre de résidus 745 acides aminés
Entrez 4353
HUGO 7218
OMIM 606989
UniProt P05164
RefSeq (ARNm) NM_000250.1
RefSeq (protéine) NP_000241.1
Ensembl ENSG00000005381
PDB 1CXP, 1D2V, 1D5L, 1D7W, 1DNU, 1DNW, 1MHL, 1MYP, 3F9P, 3ZS0, 3ZS1, 4C1M, 4DL1, 4EJX, 5FIW

GENATLASGeneTestsGoPubmedHCOPH-InvDBTreefamVega

Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

La myéloperoxydase est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

Cl + H2O2 + H+    HClO + H2O.

Il s'agit d'une enzyme halogénodépendante active contre E. coli et L. acidophilus pour des pH acides (= 5). L'ajout de peroxyde d'hydrogène n'est pas nécessaire pour Lactobacillus puisque ce dernier le produit lui-même. L'halogène le plus efficace est l'iode I, suivi du brome Br et du chlore Cl ; le fluor F est inefficace mais le thiocyanate SCN, qui n'est pas un halogène, l'est.

2 HX + H2O2 → 2 H2O + X2
X2 + O-(leucocytaire) → 2XO-(hypo-halogénite = agent anti-bactérien)

La myéloperoxydase est présente dans certaines cellules phagocytaires du système immunitaire comme les leucocytes polymorphonucléaires (dans les granulations primaires azurophiles) ou les macrophages. La phagocytose des bactéries est suivie de la fusion des vacuoles de phagocytose (phagosome) avec les granulations azurophiles primaires (considérées comme des lysosomes). La myéloperoxydase catalyse alors la formation de l'acide hypochloreux HOCl, espèce réactive de l'oxygène, extrêmement pro-oxydante, qui détruit le pathogène ; c'est le mode de destruction des bactéries extracellulaires par les polynucléaires neutrophiles.

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) Merilyn Blair-Johnson, Tristan Fiedler et Roger Fenna, « Human Myeloperoxidase:  Structure of a Cyanide Complex and Its Interaction with Bromide and Thiocyanate Substrates at 1.9 Å Resolution », Biochemistry, vol. 40, no 46,‎ , p. 13990-13997 (PMID 11705390, DOI 10.1021/bi0111808, lire en ligne)