Chlorocruorine

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La chlorocruorine est une hémoprotéine du plasma sanguin de nombreux annélides, notamment chez certains polychètes marins[1],[2]. Elle possède une affinité pour l'oxygène plus faible que celle de la plupart des hémoglobines. Elle paraît verte dans les solutions diluées — d'où son nom — mais rouge pâle dans les solutions concentrées[3],[4],[5].

Sa structure est très semblable à celle de l'érythrocruorine, constituée d'un grand nombre de sous-unités globine d'environ 16 à 17 kDa chacune. L'ensemble plus compter sensiblement plus d'une centaine de sous-unités globine, avec plusieurs dizaines de protéines de liaison, pour une passe totale de plusieurs milliers de kilodaltons. La seule véritable différence entre chlorocruorine et érythrocruorine résident dans leur groupe prosthétique, de type héminique dans les deux cas, mais de structure différente[6]. Cette énorme molécule flotte généralement librement dans le plasma et n'est pas contenue dans des cellules sanguines[6],[7].

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) H. Munro Fox, « The Blood Circulation of Animals Possessing Chlorocruorin », Proceedings of the Royal Society of London. Series B, Containing Papers of a Biological Character, vol. 112, no 779,‎ , p. 479-495 (DOI 10.1098/rspb.1933.0024, JSTOR 81599, Bibcode 1933RSPSB.112..479M, lire en ligne)
  2. (en) R. F. Ewer et H. Munro Fox, « On the Function of Chlorocruorin », Proceedings of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences, vol. 129, no 855,‎ , p. 137-153 (DOI 10.1098/rspb.1940.0033, JSTOR 82389, Bibcode 1940RSPSB.129..137E, lire en ligne)
  3. (en) H. Munro Fox, « Chlorocruorin: A Pigment Allied to Haemoglobin », Proceedings of the Royal Society of London. Series B, Containing Papers of a Biological Character, vol. 99, no 696,‎ , p. 199-220 (DOI 10.1098/rspb.1926.0008, JSTOR 81088, Bibcode 1926RSPSB..99..199M, rspb.royalsocietypublishing.org/content/99/696/199.full.pdf)
  4. (en) H. Munro Fox, « The Oxygen Affinity of Chlorocruorin », Proceedings of the Royal Society of London. Series B, Containing Papers of a Biological Character, vol. 111, no 772,‎ , p. 356-363 (DOI 10.1098/rspb.1932.0060, JSTOR 81716, Bibcode 1932RSPSB.111..356M, lire en ligne)
  5. (en) H. Munro Fox, « On Chlorocruorin and Haemoglobin », Proceedings of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences, vol. 136, no 884,‎ , p. 378-388 (PMID 18143368, DOI 10.1098/rspb.1949.0031, JSTOR 82565, Bibcode 1949RSPSB.136..378F, lire en ligne)
  6. a et b (en) Alberto Pallavicini, Enrico Negrisolo, Roberto Barbato, Sylvia Dewilde‖, Anna Ghiretti-Magaldi, Luc Moens et Gerolamo Lanfranchi, « The Primary Structure of Globin and Linker Chains from the Chlorocruorin of the Polychaete Sabella spallanzanii », Journal of Biological Chemistry, vol. 276, no 28,‎ , p. 26384-26390 (PMID 11294828, DOI 10.1074/jbc.M006939200, lire en ligne)
  7. (en) Jean N. Lamy, Brian N. Green, André Toulmond, Joseph S. Wall, Roy E. Weber et Serge N. Vinogradov, « Giant Hexagonal Bilayer Hemoglobins », Chemical Reviews, vol. 96, no 8,‎ , p. 3113-3124 (PMID 11848854, DOI 10.1021/cr9600058, lire en ligne)