Importine alpha

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Importine α
Image illustrative de l’article Importine alpha
Importine α5 humaine complexée avec le domaine C-terminal de la sous-unité PB2 de la polymérase de virus de la grippe A (PDB 2JDQ).
Caractéristiques générales
Nom approuvé Karyopherin Subunit Alpha
Gène KPNA1 — Importine α5
Homo sapiens
Locus 3q21.1
Masse moléculaire 60 222 Da[1]
Nombre de résidus 538 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Gène KPNA2 — Importine α1
Homo sapiens
Locus 17q24.2
Masse moléculaire 57 862 Da[1]
Nombre de résidus 529 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Gène KPNA3 — Importine α4
Homo sapiens
Locus 13q14.2
Masse moléculaire 57 811 Da[1]
Nombre de résidus 521 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Gène KPNA4 — Importine α3
Homo sapiens
Locus 3q25.33
Masse moléculaire 57 887 Da[1]
Nombre de résidus 521 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Gène KPNA5 — Importine α6
Homo sapiens
Locus 6q22.1
Masse moléculaire 60 349 Da[1]
Nombre de résidus 536 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Gène KPNA6 — Importine α7
Homo sapiens
Locus 1p35.2
Masse moléculaire 60 030 Da[1]
Nombre de résidus 536 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Gène KPNA7 — Importine α8
Homo sapiens
Locus 7q22.1
Masse moléculaire 56 938 Da[1]
Nombre de résidus 516 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

Une importine α est une protéine adaptatrice entrant dans la composition de certaines importines. Ces dernières sont une famille de protéines de la superfamille des karyophérines qui transportent les protéines porteuses d'un signal de localisation nucléaire (NLS) depuis le cytoplasme vers l'intérieur du noyau à travers les pores nucléaires.

Les importines α sont constituées d'une série de répétitions armadillo disposées en tandem qui constituent l'essentiel de la protéine. Elles possèdent un site principal de liaison au signal de localisation nucléaire dans la région N-terminale, et un site secondaire dans la région C-terminale. La région N-terminale contient également un segment de 90 résidus d'acides aminés assurant la liaison à l'importine β et appelée domaine IBB[2]. Ce segment est également un site d'autoinhibition, qui intervient par ailleurs dans la libération de la protéine transportée une fois que l'importine α se trouve dans le noyau[3].

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. a b c d e f g h i j k l m et n Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
  2. (en) Kaylen Lott et Gino Cingolani, « The importin β binding domain as a master regulator of nucleocytoplasmic transport », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research, vol. 1813, no 9,‎ , p. 1578-1592 (PMID 21029753, PMCID 3037977, DOI 10.1016/j.bbamcr.2010.10.012, lire en ligne)
  3. (en) Elena Conti, Marc Uy, Lore Leighton, Günter Blobel et John Kuriyan, « Crystallographic Analysis of the Recognition of a Nuclear Localization Signal by the Nuclear Import Factor Karyopherin α », Cell, vol. 94, no 2,‎ , p. 193-204 (PMID 9695948, DOI 10.1016/S0092-8674(00)81419-1, lire en ligne)