Discussion:Régulation de la glycémie

Dans la dernière version de l'article, on peut lire : "Elle est régulée par l'insuline, le glucagon, l'adrénaline, le cortisol en période de stress, et l'hormone de croissance (les 4 dernières étant des antagonistes de l'insuline, on les appelle communément les "hormones de la contre-régulation")." Je ne vois pas en quoi des hormones seraient considérées comme faisant partie d'une "contre régulation", vis-à-vis d'une autre qui serait "princeps" ou "initiale", parce que ça n'a seulement pas de sens. Les concentrations d'insuline et de glucagon dépendent de la concentration de glucose circulant et varient de façon coordonnée. Si la concentration moyenne de glucagon est 20 fois inférieure à celle de l'insuline, c'est seulement parce que les constantes d'affinité des récepteurs spécifiques de ces deux molécules sont différentes, tout comme leur cascade de transduction; ça ne doit pas être considéré comme la démonstration de l'existence d'une hiérarchie quelconque… Je propose que l'auteur de cette correction revoie son propos qui ne peut qu'induire en erreur ceux qui lisent cette entrée et contribue à propager des faux concepts à propos de voix agonistes et antagonistes, dont les unes seraient plus nobles que les autres (et réciproquement…). Cordialement, Christian.

==

== Fusion entre Glycémie et [[Régulation de la glycémie (amine) ]] == Transfert depuis PàF :

L'article sur la glycémie parle surtout de la régulation de la glycémie, et l'article sur la régulation de la glycémie comporte une partie sur la glycémie elle-même. Je propose de refaire la séparation entre les deux pages de manière à avoir d'un côté uniquement ce qui concerne la glycémie et de l'autre sa régulation, à moins que vous ne souhaitiez tout regrouper en un seul article ? J'attends vos idées. Frederic.marbach 24 avril 2006 à 08:54 (CEST)

deux article séparés serait bien--P@d@w@ne 24 avril 2006 à 21:36 (CEST)

pour copier une partie d'un article dans l'autre, est-ce qu'il me suffit d'indiquer dans le champ commentaire d'où provient le contenu ou est-ce qu'il faut faire quelque chose de plus compliqué pour des histoires de licence ? Frederic.marbach 24 avril 2006 à 22:17 (CEST)

si tu effectues un copier coller, il vaut mieux mettre l'adresse de la page historique d'ou provient le texte dans la boite de cmmentaire. Mais si tu suprimes un paragraphe hors sujet, tu peux le réécrire différement dans l'autre sans mettre de reference particulieres.--P@d@w@ne 24 avril 2006 à 23:10 (CEST)

Si tu arrives à fusionner les deux articles, il faudra rediriger la page qui ne sera plus valable vers celle du nouvel article, afin d'éviter que la page soit recréée. Aussi, je pense qu'un paragraphe sur le cycle du glucose dans l'organisme (Alimentation/Assimilation/.../Utilisation) devrait être fait. En profiter pour dire quelques mots sur les pathologies liées à la glycémie. Je prefère éviter de faire des changements moi-même pendant que quelqu'un y travaille, mais n'hésitez pas à demander, j'aiderai volontiers.--¤ Mzelle Laure 25 avril 2006 à 13:49 (CEST)

J'ai séparé de façon plus nette les deux articles et complété celui sur l'index glycémique. Frederic.marbach 25 avril 2006 à 20:27 (CEST)

Je dirai que la glycémie doit plutot se trouver entre 4,0 et 10,0 mmol/L(c'est ce qu on m' a dit en tant que diabétique).

Un expert en reduction d'images svp?

Bonjour! Quelqu'un aurait-il la gentillesse de réduire les schémas de cet article svp? Je l'avais demandé lorsque j'y ai contribué mais apparement personne n'a eu l'occasion de s'y mettre. Merci!--¤ Mzelle Laure 6 septembre 2006 à 19:32 (CEST)

Ajout d'infos

Suite à la discussion au café des biologistes je propose de remplacer ce paragraphe :

Le glucagon et l'adrénaline, en se fixant sur leur récepteur, activent l'adénylate cyclase qui catalyse la synthèse d'AMP cyclique, le messager secondaire. Celui-ci active une protéine kinase qui catalyse la phosphorylation de :

• La phosphorylase kinase (active quand elle est phosphorylée), responsable de la phosphorylation de la phosphorylase. Cette dernière, active quand elle est phosphorylée, catalyse l'hydrolyse du glycogène en glucose.
• La glycogène synthase, inactive quand elle est phosphorylée, incapable de catalyser la polymérisation du glucose en glycogène.

par ça :

Le glucagon (ou l'adrénaline) se fixe sur son récepteur qui change alors de conformation pour interagir avec une protéine Gs. La sous-unité αs de cette protéine se détache pour aller activer une adénylate cyclase. Celle-ci hydrolise alors l'ATP en AMP cyclique. Les AMPc constituent le messager secondaire, ils se fixent sur la PKA pour en libérer les sous-unités calytiques. La PKA peut alors initier une réponse rapide ou une réponse lente :

• Réponse rapide : La PKA phosphoryle la phosphorylase synthase, qui va elle-même phosphoryler la phosphorylase. Cette dernière hydrolise le glycogène en glucose qui est alors utilisable par l’organisme. La PKA phosphoryle également la glycogène synthase, ce qui l’inactive et l’empêche de polymériser le glucose en glycogène.
• Réponse lente : la PKA vas dans le noyau de la cellule pour phosphoryler les éléments de réponse CREB. Ceux-ci se dimérisent alors et se fixent sur la séquence CRE dans le promoteur du gène codant pour la PEPCK. Le dimère de CREB recrute une protéine qui va permettre la transcription du gène. La PEPCK catalyse ensuie la formation de phosphoénolpyruvate à partir d’oxaloacétate. Cette réaction est l’étape limitante de la néoglucogénèse qui permettra à l’organisme de produire du glucose à partir de composés non-glucidiques.

Ça vous convient? --Moon rabbit 365 (discuter) 13 février 2017 à 17:55 (CET)

C'est plus clair. Bon pour modification. 176.140.80.25 (discuter) 14 février 2017 à 00:22 (CET)